This increases the capacity of mutu

This increases the capacity of mutual interactions between its
chains: on the one hand through disulphide bonds and on the other
hand through water molecules embedded between them and their
mutual linkage through hydrogen bonds with polar amino acid
radicals, which are found in large amounts on the surface of protein
molecules (Niwa, 1992). Intensification of structuring processes,
resulting from partial unfolding of myosin is particularly
evident in systems containing transglutaminase (Yongsawatdigul
and Piyadhammaviboon, 2005). This is manifested in the maximum
of the stiffness modulus at a relatively low heating temperature,
i.e. approx. 35 C (Fig. 1). The course of the curve of the
stiffness modulus G1 obtained for the control sample is similar to
rheological changes during the thermal gelling of myofibrillar proteins
from mammals (Sun and Holley, 2011), poultry (Xiong and
Blanchard, 1994; Tahergorabi et al., 2012) and fishes (Cardoso
et al., 2012).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เพิ่มกำลังการผลิตของการโต้ตอบซึ่งกันและกันระหว่างการโซ่: ครองหนึ่งผ่าน disulphide พันธบัตร และอื่น ๆมือผ่านฝังระหว่างโมเลกุลของน้ำ และการเชื่อมโยงซึ่งกันและกันผ่านพันธบัตรไฮโดรเจนกับกรดอะมิโนที่ขั้วโลกอนุมูล ซึ่งพบในปริมาณมากบนพื้นผิวของโปรตีนโมเลกุล (วา 1992) แรงของกระบวนการ การจัดโครงสร้างเกิดจากบางส่วน unfolding ของไมโอซินเป็นอย่างยิ่งในระบบประกอบด้วย transglutaminase (Yongsawatdigulก Piyadhammaviboon, 2005) นี้เป็นที่ประจักษ์ในสูงสุดของโมดูลัสความแข็งที่อุณหภูมิความร้อนค่อนข้างต่ำเช่นประมาณ 35 C (Fig. 1) หลักสูตรของเส้นโค้งของการโมดูลัสความแข็ง G1 ได้ตัวอย่างการควบคุมการเป็นคล้ายกับการเปลี่ยนแปลงระหว่างความร้อน gelling ของโปรตีน myofibrillar rheologicalจากการเลี้ยงลูกด้วยนม (ซันและฮอลลี่ 2011), สัตว์ปีก (หยง และBlanchard, 1994 Tahergorabi et al., 2012) และปลา (Cardosoร้อยเอ็ด al., 2012)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ซึ่งจะช่วยเพิ่มขีดความสามารถของการมีปฏิสัมพันธ์ร่วมกันระหว่างของ
โซ่: บนมือข้างหนึ่งผ่านพันธบัตร disulphide และอื่น ๆ
ผ่านมือโมเลกุลของน้ำที่ฝังอยู่ระหว่างพวกเขาและพวกเขา
เชื่อมโยงซึ่งกันและกันผ่านพันธะไฮโดรเจนที่มีกรดอะมิโนขั้วโลก
อนุมูลซึ่งพบในปริมาณมากใน พื้นผิวของโปรตีน
โมเลกุล (Niwa, 1992) ทำให้แรงขึ้นของกระบวนการโครงสร้าง
บางส่วนที่เกิดจากการแฉของ myosin เป็นอย่างยิ่งที่
เห็นได้ชัดในระบบที่มีทราน (Yongsawatdigul
และ Piyadhammaviboon, 2005) นี้เป็นที่ประจักษ์ในสูงสุด
ของโมดูลัสความแข็งที่อุณหภูมิความร้อนค่อนข้างต่ำ
คือประมาณ 35? C (รูปที่ 1). หลักสูตรของเส้นโค้งของ
โมดูลัสตึง G1 ได้รับสำหรับตัวอย่างการควบคุมจะคล้ายกับ
การเปลี่ยนแปลงการไหลในระหว่างการก่อเจลร้อนของโปรตีนกล้ามเนื้อ
จากการเลี้ยงลูกด้วยนม (ดวงอาทิตย์และ Holley, 2011), สัตว์ปีก (Xiong และ
ลอนชาร์ด, 1994;. Tahergorabi และคณะ, 2012) และปลา (Cardoso
et al., 2012)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

นี้จะเพิ่มความจุของปฏิสัมพันธ์ซึ่งกันและกันระหว่างโซ่ของ
: บนมือข้างหนึ่งและผ่านพันธะไดซัลไฟด์บนมืออื่น ๆผ่านฝังตัวอยู่ระหว่างโมเลกุลของน้ำ

และการเชื่อมโยงของพวกเขาร่วมกันผ่านพันธะไฮโดรเจนกับขั้วโลกกรดอะมิโน
อนุมูลอิสระ ซึ่งพบในปริมาณมากบนพื้นผิวของโมเลกุลโปรตีน
( นิวะ 2535 ) . แรงของโครงสร้างกระบวนการ
ที่เกิดจากการแฉของ myosin เฉพาะอย่างยิ่ง
เห็นได้ชัดในระบบที่มีทรานส์กลูตามิเนส ( yongsawatdigul
และ piyadhammaviboon , 2005 ) นี้เป็นประจักษ์ในสูงสุด
ของ stiffness ัสที่ความร้อนค่อนข้างต่ำคือ ประมาณ 35  อุณหภูมิ ,
c ( รูปที่ 1 ) หลักสูตรของเส้นโค้งของ
stiffness ัส G1 หาความคล้ายคลึง

ตัวอย่างควบคุมการเปลี่ยนแปลงในความร้อนของโปรตีนลดลง gelling
จากสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ( ดวงอาทิตย์และ Holley , 2011 ) , ไก่ ( เซี่ยงและ
ชาร์ด , 1994 ; tahergorabi et al . , 2012 ) และปลา ( คาร์โดโซ
et al . , 2012 )