can form complexes with proteins (P

can form complexes with proteins (Park et al., 2007) and hence, the decrease of
TBARS partly contributed to the decrease of carbonyls with increasing
contents of NaNO2. This was confirmed by the significantly positive relationship
between protein carbonyls and TBARS (Table 1). Thiol groups
are extremely susceptible to hydroxyl radicals. The thiol groups can
change into sulfenic acid, sulfinic acid, and disulfide cross-links through
various complex reactions triggered by oxidation (Lund et al., 2011). Disulfide
cross-links are the principal reaction in the dimerization and polymerization
of myosin (Xiong et al., 2009). The loss of –SH with the
increase of NaNO2 indicated that NaNO2 could increase protein oxidation,
which is similar to previous findings (Sullivan & Sebranek, 2012;
Vossen & De Smet, 2015).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สามารถแบบคอมเพล็กซ์กับโปรตีน (Park et al. 2007) และด้วยเหตุ นี้ การลดลงของTBARS บางส่วนส่วน carbonyls เพิ่มขึ้นที่ลดลงเนื้อหาของ NaNO2 นี้ได้รับการยืนยัน โดยความสัมพันธ์เชิงบวกอย่างมีนัยสำคัญระหว่างโปรตีน carbonyls และ TBARS (ตาราง 1) กลุ่ม thiolมีความไวมากต่ออนุมูลไฮดรอก สามารถกลุ่ม thiolเปลี่ยน sulfenic กรด กรด sulfinic และซัลไฟด์ cross-links ผ่านปฏิกิริยาซับซ้อนต่าง ๆ โดยการเกิดออกซิเดชัน (Lund et al. 2011) ซัลไฟด์เชื่อมโยงข้ามเป็นปฏิกิริยาหลักใน dimerization และจำนวนของไมโอซิน (หยง et al. 2009) การสูญเสียของ – SH กับการเพิ่มขึ้นของ NaNO2 ระบุว่า NaNO2 อาจเพิ่มโปรตีนออกซิเดชันซึ่งจะคล้ายกับผลการวิจัยก่อนหน้า (ซัลลิแวนและ Sebranek, 2012Vossen & เด Smet, 2015)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สามารถสร้างคอมเพล็กซ์กับโปรตีน (สวน et al., 2007) และด้วยเหตุนี้การลดลงของ
TBARS มีส่วนส่วนหนึ่งที่จะลดลงสำเนาที่มีการเพิ่ม
เนื้อหาของ NaNO2 นี้ได้รับการยืนยันจากความสัมพันธ์เชิงบวกอย่างมีนัยสำคัญ
ระหว่างสำเนาโปรตีนและ TBARS (ตารางที่ 1) กลุ่ม thiol
มีความอ่อนไหวอย่างยิ่งที่จะอนุมูลไฮดรอกซิ กลุ่ม thiol สามารถ
เปลี่ยนเป็นกรด sulfenic กรด sulfinic และซัลไฟด์ข้ามการเชื่อมโยงผ่าน
ปฏิกิริยาที่ซับซ้อนต่าง ๆ เรียกโดยการเกิดออกซิเดชัน (Lund et al. 2011) ซัลไฟด์
ข้ามการเชื่อมโยงเป็นปฏิกิริยาที่สำคัญใน dimerization และพอลิเมอ
ของ myosin (Xiong et al., 2009) การสูญเสียของ -SH กับ
การเพิ่มขึ้นของ NaNO2 ชี้ให้เห็นว่าสามารถเพิ่ม NaNO2 ออกซิเดชันโปรตีน
ซึ่งคล้ายกับผลการวิจัยก่อนหน้า (ซัลลิแวนและ Sebranek 2012;
Vossen & De Smet, 2015)