Gelatine is derived from collagen.

Gelatine is derived from collagen. There are, so far, 28 types of collagen described, with Types I–IV being the most predominant (Shoulders & Raines, 2009). Of particular interest to this study are Type I and III collagens. Type I is the most common collagen. Bone and teeth are almost exclusively composed of Type I, which is also found in skin, tendons, artery walls and fibrocartilage. Type III collagen is found in reticular fibres, blood vessels, intestines and skin.

1.2. Post-translational modifications in collagen

Collagen is a robust protein which survives high levels of processing, albeit in an altered state, and collagen peptides can be used for species identification (Buckley et al., 2008, Buckley et al., 2008, Buckley et al., 2009, Buckley et al., 2011, Collins et al., 2010 and Griffin et al., 2008). Proline constitutes around 18% of the amino acid composition of collagen and is often subject to hydroxylation during collagen synthesis. Asparaginyl and glutaminyl residues within collagen undergo deamidation during gelatine manufacture. Furthermore, the degree of racemization of amino acids from the native L to the treated D form, particularly of aspartic acid, can be used as a means to estimate the degree of processing or severity of temperature treatment which a sample has undergone (Collins et al., 1999, Griffin et al., 2008 and Weiner et al., 1999). As discussed later, this can be important to determine whether proteins display characteristics in line with increased levels of processing which, when applied to proteins in foods, may suggest that attempts have been made to mask adulteration.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Gelatine มาจากคอลลาเจน มี ฉะนี้ 28 ชนิดของคอลลาเจนที่อธิบาย กับชนิดฉัน – IV ถูกสุดกัน (ไหล่ & Raines, 2009) สนใจโดยเฉพาะการศึกษานี้จะพิมพ์ฉันและ III collagens ชนิดฉันเป็นคอลลาเจนทั่วไป กระดูกและฟันโดยเฉพาะประกอบด้วยชนิดของฉัน ซึ่งยังมีอยู่ในผิวหนัง เอ็น ผนังหลอดเลือดแดง และ fibrocartilage คอลลาเจน III ชนิดพบในเส้นใย reticular เลือด ลำไส้ และผิวหนัง1.2. post-translational แก้ไขในคอลลาเจนคอลลาเจนเป็นโปรตีนสมบูรณ์ที่ survives ระดับสูงของการประมวลผล แม้ว่าการเปลี่ยนแปลง และคอลลาเจน เปปไทด์สามารถใช้สำหรับการระบุชนิด (Buckley et al., 2008, Buckley et al., 2008, al. et Buckley, 2009, al. et Buckley, 2011 คอลลินส์ et al., 2010 และกริฟฟอน et al., 2008) Proline ถือประมาณ 18% ขององค์ประกอบกรดอะมิโนคอลลาเจน และมักมี hydroxylation ระหว่างการสังเคราะห์คอลลาเจน ตกค้าง Asparaginyl และ glutaminyl ภายในคอลลาเจนรับ deamidation ในระหว่างการผลิต gelatine นอกจากนี้ ระดับของ racemization ของกรดอะมิโนจาก L เป็นการบำบัด D แบบ โดยเฉพาะอย่างยิ่งกรด aspartic สามารถใช้เป็นวิธีประเมินระดับการประมวลผลหรือความรุนแรงของการรักษาอุณหภูมิที่มีเปลี่ยนตัวอย่าง (คอลลินส์ et al., 1999 กริฟฟอนและ al., 2008 และ Weiner et al., 1999) ตามที่อธิบายไว้ในภายหลัง นี้จะต้องกำหนดว่า โปรตีนแสดงลักษณะตามระดับที่เพิ่มขึ้นของการประมวลผลซึ่ง เมื่อใช้กับโปรตีนในอาหาร อาจแนะนำว่า พยายามทำให้หน้ากาก adulteration

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เจลาตินที่ได้มาจากคอลลาเจน นอกจากนี้เพื่อให้ห่างไกล 28 ประเภทคอลลาเจนอธิบายกับประเภท I-IV เป็นเด่นที่สุด (ไหล่และเรนส์ 2009) น่าสนใจโดยเฉพาะการศึกษานี้คือประเภท I และ III คอลลาเจน ประเภทเป็นคอลลาเจนที่พบมากที่สุด กระดูกและฟันเกือบจะประกอบด้วยเฉพาะของประเภทซึ่งยังพบในผิวหนังเส้นเอ็นผนังหลอดเลือดแดงและ fibrocartilage ประเภทที่สามคอลลาเจนที่พบในเส้นใยร่างแหหลอดเลือดลำไส้และผิวหนัง. 1.2 การปรับเปลี่ยนโพสต์แปลในคอลลาเจนคอลลาเจนเป็นโปรตีนที่มีประสิทธิภาพซึ่งมีชีวิตอยู่ในระดับสูงของการประมวลผลแม้ในสภาวะที่มีการเปลี่ยนแปลงและเปปไทด์คอลลาเจนสามารถนำมาใช้ในการจำแนกสายพันธุ์ (บัคลี่ย์ et al., 2008 บัคลี่ย์ et al., 2008 บัคลี่ย์และ al., 2009 บัคลี่ย์ et al., 2011, คอลลิน et al., 2010 และกริฟฟิ et al., 2008) Proline ถือว่าเป็นประมาณ 18% ขององค์ประกอบของกรดอะมิโนคอลลาเจนและมักจะเป็นเรื่องที่ hydroxylation ในระหว่างการสังเคราะห์คอลลาเจน Asparaginyl และสารตกค้าง glutaminyl ภายในคอลลาเจนได้รับการ deamidation ในระหว่างการผลิตเจลาติน นอกจากนี้ระดับของ racemization กรดอะมิโนจาก L พื้นเมืองในรูปแบบ D ได้รับการรักษาโดยเฉพาะอย่างยิ่งของกรด aspartic สามารถนำมาใช้เป็นวิธีการประเมินระดับของการประมวลผลหรือความรุนแรงของการรักษาอุณหภูมิซึ่งกลุ่มตัวอย่างที่มีระดับ (คอลลินและอัล ., 1999 กริฟฟิ et al., 2008 และเนอร์ et al., 1999) ตามที่กล่าวไว้ในภายหลังนี้จะเป็นสิ่งสำคัญที่จะตรวจสอบว่าโปรตีนที่แสดงลักษณะสอดคล้องกับระดับที่เพิ่มขึ้นของการประมวลผลซึ่งเมื่อนำไปใช้กับโปรตีนในอาหารอาจแนะนำให้พยายามได้รับการทำเพื่อปกปิดการปลอมปน