Both fungal and bacterial β-1,4-galactanases have been characterized biochemically and crystallographically. Fungal galactanases tend to release shorter products and are able to hydrolyse to some extent small oligosaccharides and small chromogenic substrates [11,12] while the investigated bacterial enzymes tend to release larger oligosaccharides, have a more extended substrate binding groove and cannot act on small substrates, presumably because of non-productive substrate binding [6,11,12]. Several 3D structures have been elucidated for GH53 β-1,4-galactanases, among which a bacterial galactanase [11], while for fungal galactanases these represent both mesophilic and thermophilic enzymes [13–15].
ได้ถูกลักษณะทั้งเชื้อรา และแบคทีเรียβ-1,4-galactanases biochemically และ crystallographically เชื้อรา galactanases มีแนวโน้มที่จะ ปล่อยผลิตภัณฑ์สั้นลง และสามารถ hydrolyse บางขอบเขต oligosaccharides เล็กและพื้นผิว chromogenic เล็ก [11,12] ในขณะที่เอนไซม์จากแบคทีเรีย investigated มักจะ ปล่อย oligosaccharides ที่ใหญ่ มีร่องรวมพื้นผิวขยายมากขึ้น และไม่สามารถทำงานบนพื้นผิวขนาดเล็ก สันนิษฐานว่าเนื่องจากพื้นผิวผลิตผลที่ผูก [6,11,12] โครงสร้าง 3 มิติหลายได้ถูก elucidated สำหรับ GH53 β-1,4-galactanases ระหว่าง galactanase แบคทีเรีย [11], ในขณะที่สำหรับ galactanases เชื้อรา เหล่านี้แทน mesophilic และ thermophilic เอนไซม์ [13-15]
การแปล กรุณารอสักครู่..