and loaded on an Octyl-Sepharose co

and loaded on an Octyl-Sepharose column. Hydrophobic
interaction (Octyl-Sepharose) chromatography resulted in
a highly homogeneous protein (Fig. 1) possessing speciWc
activity of 1.98Umg¡1 and 76.4-fold puriWcation. The puri-
Wed lipase showed presence of a distinct band of approximately
103 kDa on 10% SDS–PAGE (Fig. 2) as analyzed
by AlphaDigi Doc System (USA).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

และโหลดที่คอลัมน์ Octyl Sepharose Hydrophobicchromatography โต้ (Octyl Sepharose) ส่งผลให้โปรตีนสูงเหมือน (Fig. 1) มี speciWcกิจกรรมของ 1.98Umg¡1 และ 76.4-fold puriWcation ปู-เอนไซม์ไลเปสพบของวงทั้งหมดของประมาณพ.103 kDa ใน 10% SDS – หน้า (Fig. 2) วิเคราะห์ระบบเอกสาร AlphaDigi (สหรัฐอเมริกา)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

และโหลดในคอลัมน์ Octyl-Sepharose ไม่ชอบน้ำ
ปฏิสัมพันธ์ (Octyl-Sepharose) ส่งผลให้โค
โปรตีนสูงเป็นเนื้อเดียวกัน (รูปที่ 1). มี speciWc
กิจกรรมของ1.98Umg¡1 puriWcation และ 76.4 เท่า puri-
เอนไซม์ไลเปสพแสดงให้เห็นว่าการปรากฏตัวของวงดนตรีที่แตกต่างกันประมาณ
103 กิโลดาลตันเมื่อวันที่ 10% SDS-PAGE (รูปที่. 2) เป็นวิเคราะห์
โดย AlphaDigi หมอระบบ (USA)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

และโหลดในไมโทคอนเกี่ยวข้องคอลัมน์ ปฏิสัมพันธ์ )
( ออกทิลเกี่ยวข้อง ) โครม (
โปรตีนสูงเป็นเนื้อเดียวกัน ( รูปที่ 1 ) มี speciwc
กิจกรรมของ 1.98umg ¡ 1 และ 76.4-fold puriwcation . ส่วนปุริ -
Wed ไลเปสแสดงตนของที่แตกต่างกันวงประมาณ
103 กิโลบน 10% SDS - หน้า ( รูปที่ 2 ) ด้วยระบบวิเคราะห์
หมอ alphadigi ( USA )