Aminopeptidases (EC 3.4.11) are pro

Aminopeptidases (EC 3.4.11) are proteolytic enzymes, which hydrolyze one amino acid from N-terminus
of peptidic substrates. Inhibitors of plant aminopeptidases can find an application in agriculture as
herbicides. Isolation and partial characterization of aminopeptidase from barley (Hordeum vulgare L.)
seeds has been described. The enzyme was purified to molecular homogeneity using a six-step purifi-
cation procedure (precipitation with (NH4)2SO4, followed by chromatography on Sephadex G-25,
DEAE-Sepharose, Sephacryl HR 300, Macro-Prep Q and Phenyl-Sepharose HP columns). The enzyme was
purified 365-fold with recovery above 18%. The molecular weight of the purified enzyme was determined
by SDS-PAGE and gel filtration as 58 kDa, and was found to be a monomer. Its pH and temperature
optima were 7.5 and 52
C, respectively. The enzyme behaves as standard leucine aminopeptidase by
preferring bulky amino acids at the N-terminus, with phenylalanine being of choice

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Aminopeptidases (EC 3.4.11) มีเอนไซม์ proteolytic การ hydrolyze กรดอะมิโนหนึ่งจากนัส Nของพื้นผิว peptidic Inhibitors aminopeptidases โรงงานสามารถค้นหาโปรแกรมประยุกต์ในการเกษตรเป็นสารเคมีกำจัดวัชพืช แยกและสมบัติบางส่วนของ aminopeptidase จากข้าวบาร์เลย์ (Hordeum vulgare L.)เมล็ดมีการอธิบาย เอนไซม์มีบริสุทธิ์เพื่อใช้ purifi หกขั้นตอนการ - homogeneity โมเลกุลตอน cation (ฝน ด้วย (NH4) 2SO4 ตาม chromatography บน Sephadex G-25คอลัมน์ DEAE-Sepharose, 300 ชั่วโมง Sephacryl, Q โคเตรียม และ HP Phenyl Sepharose) เอนไซม์นี้ได้บริสุทธิ์ 365-fold มีกู้ข้าง 18% กำหนดน้ำหนักโมเลกุลของเอนไซม์บริสุทธิ์โดยการกรองหน้า SDS และเจเป็น 58 kDa และพบเป็น น้ำยา ของ pH และอุณหภูมิพติได้ 52 C และ 7.5 ตามลำดับ เอนไซม์นี้ทำงานเป็นมาตรฐาน leucine aminopeptidase โดยท่านที่ต้องการกรดอะมิโนขนาดใหญ่ในแบบ N-นัส มี phenylalanine ถูกเลือก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Aminopeptidases (EC 3.4.11) เป็นเอนไซม์โปรตีนที่ย่อยสลายกรดอะมิโนจาก
N-ปลายทางของพื้นผิวpeptidic สารยับยั้งของ aminopeptidases
พืชสามารถพบการประยุกต์ใช้ในการเกษตรเป็นสารเคมีกำจัดวัชพืช การแยกและลักษณะบางส่วนของ aminopeptidase จากข้าวบาร์เลย์ (Hordeum vulgare L. )
เมล็ดได้รับการอธิบาย เอนไซม์บริสุทธิ์จะเป็นเนื้อเดียวกันโดยใช้โมเลกุลหกขั้นตอน purifi-
ขั้นตอนไอออนบวก (ตกตะกอนด้วย (NH4) 2SO4 ตามด้วยโคใน Sephadex G-25
DEAE-Sepharose, Sephacryl ทรัพยากรบุคคล 300, Macro-Q และเตรียม Phenyl-Sepharose HP คอลัมน์) เอนไซม์ที่ถูกทำให้บริสุทธิ์ 365 เท่ากับการกู้คืนดังกล่าวข้างต้น 18%
น้ำหนักโมเลกุลของเอนไซม์บริสุทธิ์ถูกกำหนดโดยระบบ SDS-PAGE และการกรองเจลเป็น 58 กิโลดาลตันและพบว่าเป็นโมโนเมอร์
พีเอชและอุณหภูมิ
Optima เป็น 7.5 และ 52 องศาเซลเซียสตามลำดับ เอนไซม์จะทำงานเป็น aminopeptidase leucine
มาตรฐานพอใจกรดอะมิโนขนาดใหญ่ที่N-ปลายทางด้วย phenylalanine เป็นอยู่ของทางเลือก

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

มีแนวโน้มที่จะยึดถือ ( EC 3.4.11 ) เป็นเอนไซม์ที่ย่อยโปรตีน ซึ่งโปรตีนจากยีนหนึ่ง peptidic
ของท นมีแนวโน้มที่จะยึดถือพืชสามารถหาใช้ในการเกษตรเป็น
วัชพืช การแยกและศึกษาคุณสมบัติบางส่วนของบางหนจากข้าวบาร์เลย์ ( hordeum vulgare L )
เมล็ดได้รับการอธิบายเอนไซม์บริสุทธิ์ เพื่อความสม่ำเสมอของโมเลกุลโดยใช้หกขั้น อุ -
การขั้นตอน ( การตกตะกอนกับ ( NH4 ) 2so4 ตามด้วยวิธีแยกด้วย g-25
ทำ , เกี่ยวข้อง sephacryl HR 300 คิว และเตรียมมาโคร ) เกี่ยวข้อง HP คอลัมน์ ) เอนไซม์คือ
บริสุทธิ์ 365 พับกับการฟื้นตัวเหนือ 18 % น้ำหนักโมเลกุลของเอนไซม์ตั้งใจ
ถูกกรองเจลเป็น 58 kDa และพบว่าเป็นโมโนเมอร์ ของ pH และอุณหภูมิเท่ากับ 7.5 Optima

52 องศาเซลเซียส ตามลำดับ เอนไซม์ทำงานเป็นบางหน ลูซีนมาตรฐานโดย
พอใจเทิงกรดอะมิโนที่ยีนฟีนิลอะลานีนถูกเลือกด้วย