Proteolysis of κ-casein by rennet f

Proteolysis of κ-casein by rennet follows the typical Michaelis-Menten kinetics. Rennet hydrolyzes an essential peptide bond (Phe-Met) of κ-casein, liberating a soluble casein macropeptide and para-κ-casein. The optimum pH for rennet action on κ-casein is 5.1-5.3.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Proteolysis κ-เคซีน rennet ต่อจลนพลศาสตร์ Menten ขั้นปกติ Rennet hydrolyzes สำคัญพันธะเพปไทด์ (เพพบ) ของκ-เคซีน ปลดเคซีนละลาย macropeptide และเคซีนκพารา PH ที่เหมาะสมสำหรับดำเนินการ rennet บนκ-เคซีนคือ 5.1-5.3

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

proteolysis ของκ-เคซีนจากวัวดังนี้จลนศาสตร์ทั่วไป Michaelis-Menten วัวไฮโดรไลซ์พันธบัตรเปปไทด์ที่สำคัญ (เพ-Met) ของκ-เคซีนปลดปล่อย macropeptide เคซีนที่ละลายน้ำได้และพาราκ-เคซีน พีเอชที่เหมาะสมสำหรับการดำเนินการในวัวκ-เคซีนเป็น 5.1-5.3

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีโ ลซิสของκ - เคซีนโดยเรนเนทตามปกติ menten มากทำ เรนเนท hydrolyzes พันธบัตรเปปไทด์จำเป็น ( เพเจอ ) ของκ - เคซีน casein และปลดปล่อยได้ macropeptide พารา - κ - เคซีน . ที่พีเอชที่เหมาะสมสำหรับการκเรนเนทเคซีนเป็น 5.1-5.3
- .