LiP and MnP were the second and thi

LiP and MnP were the second and third peroxidases
whose crystal structure was solved , just 10 years
after their discovery in P. chrysosporium. These peroxidases
catalyze the oxidation of the recalcitrant non-phenolic lignin
units by H2O2. This is possible because of the formation of a
high redox potential oxo-ferryl intermediate during the reaction
of the heme cofactor with H2O2. This two-electron reaction
allows the activated enzyme to oxidize two substrate
units, being reduced to the peroxidase resting state (which
reacts again with peroxide). The catalytic cycle, consisting of
the resting peroxidase and compounds I (two-electron oxidized
form) and II (one-electron oxidized form), is common
to other peroxidases. However, two aspects in their molecular
structure provide ligninolytic peroxidases their unique
catalytic properties: (i) a heme environment, conferring high
redox potential to the oxo-ferryl complex; and (ii) the existence
of specific binding sites (and mechanisms) for oxidation
of their characteristic substrates, including non-phenolic
aromatics in the cases of LiP, manganous iron in the case of
MnP, and both types of compounds in the case of the new VP.
Similar heme environments in the above three peroxidases
(located at the central region of the protein, Fig. 5A)
have been evidenced by 1H-NMR, which allows the signals of both the heme cofactor protons and several amino acid
residues forming the heme pocket to be identified. This is
possible due to the paramagnetic effect caused by the cofactor
iron, which displaces the signals of neighbor protons outside
the region where most protein protons overlap. One of
the main differences observed among peroxidases is the position
of a protein iron ligand, the Nε of the side-chain of a histidine
residue (the so-called proximal histidine). In ligninolytic
peroxidases, this residue is displaced away from the
heme iron, increasing its electron deficiency and increasing
the redox potential of the oxo-ferryl complex

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

LiP และการ MnP peroxidases สอง และสามได้โครงสร้างผลึกถูกแก้ไข เพียง 10 ปีหลังจากการค้นพบของพวกเขาใน P. chrysosporium Peroxidases เหล่านี้สถาบันเกิดออกซิเดชันของ lignin ไม่ฟีนอ recalcitrantหน่วย โดย H2O2 นี้ได้เนื่องจากการก่อตัวของการredox สูงอาจ oxo ferryl ปานกลางระหว่างปฏิกิริยาของ cofactor heme มี H2O2 ปฏิกิริยานี้สองอิเล็กตรอนช่วยให้เอนไซม์ที่เปิดใช้งานการออกพื้นผิวสองหน่วย ลดเหลือ peroxidase รัฐ (ซึ่งทำปฏิกิริยากับเปอร์ออกไซด์อีก) รอบตัวเร่งปฏิกิริยา การประกอบด้วยperoxidase และสารประกอบพักฉัน (2 อิเล็กตรอนออกซิไดซ์แบบฟอร์ม) และ II (อิเล็กตรอนหนึ่งตกแต่งฟอร์ม), ทั่วไปการ peroxidases อื่น ๆ อย่างไรก็ตาม สองด้านในของโมเลกุลโครงสร้างให้ ligninolytic peroxidases เฉพาะของพวกเขาคุณสมบัติของตัวเร่งปฏิกิริยา: (i) สภาพแวดล้อม heme, conferring สูงเกิดการซับซ้อน oxo ferryl; redox และ (ii) อยู่ของเฉพาะรวมไซต์ (กลไก) การเกิดออกซิเดชันของพื้นผิวลักษณะของพวกเขา รวมทั้งไม่ใช่ฟีนอในกรณีของ LiP เหล็ก manganous ในกรณีของMnP และทั้งสองชนิดของสารประกอบในกรณีของ VP ใหม่สภาพแวดล้อมของ heme เหมือนใน peroxidases สามข้างต้นอยู่ภาคกลางของโปรตีน Fig. ของ 5A)เป็นหลักฐาน โดย 1H-NMR ซึ่งทำให้สัญญาณของโปรตอน cofactor heme และกรดอะมิโนต่าง ๆตกเป็นกระเป๋า heme จะต้องระบุ นี่คือเป็นไปได้เนื่องจากสาเหตุการ cofactor ผล paramagneticเหล็ก ซึ่งสัญญาณของโปรตอนบ้านนอก displacesภูมิภาคซึ่งการซ้อนทับของโปรตอนโปรตีนมากที่สุด หนึ่งความแตกต่างหลักระหว่าง peroxidases สังเกตคือ ตำแหน่งของมีโปรตีนเหล็กลิแกนด์ Nε ของโซ่ข้างของ histidine เป็นสารตกค้าง (เรียกว่า proximal histidine) ใน ligninolyticperoxidases พลัดถิ่นจากสารตกค้างนี้heme เหล็ก ขาดอิเล็กตรอนที่เพิ่มขึ้น และเพิ่มศักยภาพ redox ของคอมเพล็กซ์ oxo ferryl

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ปากและ MNP เป็นที่สองและสาม peroxidases
ที่มีโครงสร้างผลึกถูกแก้ไขเพียง 10
ปีหลังจากการค้นพบของพวกเขาในพีchrysosporium peroxidases
เหล่านี้เป็นตัวกระตุ้นการเกิดออกซิเดชันของลิกนินฟีนอลที่ไม่บิดพลิ้วหน่วย
H2O2 นี้เป็นไปได้เพราะการก่อตัวของที่มีศักยภาพสูงอกซ์โอเอ็กซ์โอ-ferryl กลางระหว่างปฏิกิริยาของปัจจัยที่มีheme H2O2 ปฏิกิริยานี้สองอิเล็กตรอนช่วยให้เอนไซม์ที่เปิดใช้งานในการออกซิไดซ์สารตั้งต้นสองคันถูกลดลงไปรัฐพักผ่อนperoxidase (ซึ่งทำปฏิกิริยากับไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์อีกครั้ง) วงจรปัจจัยประกอบด้วยperoxidase พักผ่อนและสารประกอบที่ผม (สองอิเล็กตรอนออกซิไดซ์รูปแบบ) และครั้งที่สอง (หนึ่งอิเล็กตรอนแบบฟอร์มการออกซิไดซ์) เป็นเรื่องธรรมดาที่จะperoxidases อื่น ๆ แต่สองด้านในโมเลกุลโครงสร้างให้ ligninolytic peroxidases ของพวกเขาที่ไม่ซ้ำกันคุณสมบัติเร่งปฏิกิริยา(i) สภาพแวดล้อม heme การหารือในระดับสูงที่อาจเกิดปฏิกิริยากับโอเอ็กซ์โอ-ferryl ซับซ้อน และ (ii) การดำรงอยู่ของเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันเฉพาะ(และกลไก) สำหรับการเกิดออกซิเดชันของพื้นผิวลักษณะของพวกเขารวมทั้งที่ไม่ใช่ฟีนอลอะโรเมติกในกรณีของริมฝีปากเหล็กแมงกานีสในกรณีของMNP และทั้งสองประเภทของสารประกอบในกรณีของ รองประธานฝ่ายใหม่. สภาพแวดล้อม heme ที่คล้ายกันในข้างต้นสาม peroxidases (อยู่ที่ภาคกลางของโปรตีนรูป. 5A) ได้รับหลักฐานจาก 1H-NMR ซึ่งจะช่วยให้การส่งสัญญาณของทั้งสองโปรตอนปัจจัย heme และกรดอะมิโนหลายตกค้างไว้กระเป๋า heme ที่จะระบุ นี้เป็นไปได้เนื่องจากผลกระทบที่เกิดจากการ paramagnetic ปัจจัยธาตุเหล็กซึ่งแทนที่สัญญาณโปรตอนเพื่อนบ้านที่อยู่นอกพื้นที่ที่โปรตอนโปรตีนมากที่สุดทับซ้อน หนึ่งในความแตกต่างหลักที่สังเกตในหมู่ peroxidases เป็นตำแหน่งของแกนด์เหล็กโปรตีนที่Nεของด้านห่วงโซ่ของฮิสทิดีตกค้าง(คนฮิสทิดีใกล้เคียงที่เรียกว่า) ใน ligninolytic peroxidases ที่เหลือนี้จะย้ายออกไปจากheme เหล็กเพิ่มขึ้นขาดอิเล็กตรอนและเพิ่มศักยภาพรีดอกซ์ของโอเอ็กซ์โอ-ferryl ซับซ้อน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ริมฝีปากและติดตั้งเป็นสอง และ สาม เพอร์ กซิเดส
ที่มีโครงสร้างผลึกถูกแก้ไขเพียง 10 ปีหลังจากการค้นพบของพวกเขาในหน้า chrysosporium
. เหล่านี้เพอร์ กซิเดส
เร่งออกซิเดชันของฟีนอลลิกนินไม่นอกครู
หน่วยโดย H2O2 . นี้เป็นไปได้เพราะการก่อตัวของ
สูงรีดอกซ์ศักยภาพได้อย่าง ferryl กลางระหว่างปฏิกิริยา
ของฮีมโคแฟคเตอร์กับแบตเตอรี่ .นี้สองอิเล็กตรอนปฏิกิริยา
ช่วยให้กระตุ้นเอนไซม์ในการออกซิไดซ์ 2 หน่วย (
, การลดการเปลี่ยนแปลงสภาวะพัก ( ซึ่ง
ดิ้นอีกครั้งด้วยเปอร์ออกไซด์ ) วงจรการประกอบด้วย
พัก peroxidase และสารประกอบ ( 2 อิเล็กตรอนออกซิไดซ์
แบบฟอร์ม ) และ 2 ( หนึ่งอิเล็กตรอนออกซิไดซ์ฟอร์ม ) , เป็นเรื่องธรรมดา
กับเพอร์ กซิเดสอื่นๆ อย่างไรก็ตาม สองด้าน ใน
ของโมเลกุลค่าคุณสมบัติของโครงสร้างให้เพอร์ กซิเดสเป็นเอกลักษณ์
เร่ง : ( i ) สภาพแวดล้อมฮีม พร้อมศักยภาพสูง
1 Oxo ferryl ซับซ้อน และ ( ii ) การมีอยู่ของเว็บไซต์ ( เฉพาะปก

ของปฏิกิริยาและกลไก ) ของลักษณะพื้นผิว รวมทั้งไม่ดำ
) ในกรณีของริมฝีปาก manganous เหล็ก ในกรณีที่ติดตั้ง
,และทั้งสองประเภทของสารประกอบในกรณีของ VP ใหม่
คล้ายกันฮีม สภาพแวดล้อมในข้างต้นสามเพอร์ กซิเดส
( ตั้งอยู่ที่ภาคกลางของโปรตีน , มะเดื่อ 5A )
มีหลักฐานโดย 1h-nmr ซึ่งช่วยให้สัญญาณของทั้งท่านหลายปัจจัยร่วมโปรตอนและกรดอะมิโน
ตกค้างสร้าง heme ในกระเป๋าต้องระบุ นี่คือ
เป็นไปได้เนื่องจากการพาราแมกเนติกผลที่เกิดจากปัจจัยร่วม
เหล็กซึ่ง displaces สัญญาณของเพื่อนบ้านโปรตอนข้างนอก
ภูมิภาคที่โปรตอนโปรตีนส่วนที่ทับซ้อนกัน หนึ่งในความแตกต่างหลักระหว่างเพอร์ กซิเดส

สังเกตตำแหน่งของโปรตีนเหล็ก ) , N εด้านห่วงโซ่ของฮิสติดีน
กาก ( เมื่อการทำงานที่เรียกว่า ) ในค่าเพอร์ กซิเดส
,กากนี้จะย้ายไปจาก
ธาตุเหล็กที่อยู่ในรูปของการเพิ่มอิเล็กตรอน และเพิ่มศักยภาพของ
1 ferryl ได้อย่างซับซ้อน