3.6. Dynamic rheological propertiesFig. 4 shows the effects of vegetable oils on rheological properties of surimi paste during heating from 10 to 90 C. The progresspatterns of the G0 were similar, regardless of concentrations andvarieties of vegetable oils. G0 started to increase and reached thefirst peak at about 25 C. The initial increase of G0 at low temperature could be related to actomyosin molecular interactions whichformed a weaker three-dimensional gel network (Lefèvre,Fauconneau, Ouali, & Culioli, 1998). Subsequently, G0 decreased at40 C and then dropped to the minimum abruptly at around 45 C.There were several reasons for the decline of G0. At first, heatingbroke a large number of hydrogen bonds that maintained the folded protein structure (Liu, Zhao, Xiong, Xie, & Liu, 2007). Additionally, high activity of endogenous proteolytic enzymes coulddegrade myosin and result in a breakdown of gel structure in thetemperature range. Dissociation of actinemyosin and the denaturation of myosin tail could increase the protein mobility andbreak the network structure of gel. Upon further heating, G0increased sharply to approximate 65 C and then increasedmoderately up to 90 C, which might be caused by the formation ofa stable gel structure due to continuous protein aggregation (Liuet al., 2007).In g
3.6 แบบไดนามิกคุณสมบัติการไหล<br>รูปที่. 4 แสดงให้เห็นถึงผลกระทบของน้ำมันพืชในการไหลเสา ??? erties วางซูริมิในช่วงความร้อน 10-90 องศาเซลเซียสความคืบหน้า<br>รูปแบบของการ G0 มีความคล้ายคลึงกันโดยไม่คำนึงถึงความเข้มข้นและ<br>สายพันธุ์ของน้ำมันพืช G0 เริ่มที่จะเพิ่มขึ้นและถึง<br>จุดสูงสุดเป็นครั้งแรกที่ประมาณ 25 องศาเซลเซียสเพิ่มขึ้นเริ่มต้นของ G0 ที่อารมณ์ต่ำ ??? ature อาจจะเกี่ยวข้องกับ actomyosin โมเลกุลซึ่ง<br>รูปแบบที่มีปรับตัวลดลงสามมิติเครือข่ายเจล (Lefèvre, <br>Fauconneau, Ouali & Culioli, 1998) ต่อมา G0 ลดลงใน<br>40 C และจากนั้นลดลงไปต่ำสุดที่ทันทีที่ประมาณ 45 องศาเซลเซียส<br>มีหลายสาเหตุของการลดลงของ <br>G0 ตอนแรกความร้อน<br>ยากจนจำนวนมากของพันธะไฮโดรเจนที่คง Fol ??? ded โครงสร้างโปรตีน (หลิว Zhao, Xiong, Xie และหลิว 2007) Addi ??? ทีไม่เท่าเทียมกิจกรรมสูงของเอนไซม์โปรตีนภายนอกอาจ<br>ทำให้เสื่อมเสีย myosin และผลในรายละเอียดของโครงสร้างเจลในส่วน<br>ช่วงอุณหภูมิ ความร้าวฉานของ actinemyosin และ dena ??? turation หาง myosin สามารถเพิ่มความคล่องตัวโปรตีนและ<br>ทำลายโครงสร้างเครือข่ายของเจล เมื่อความร้อนเพิ่มเติม G0 <br>เพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วประมาณ 65 องศาเซลเซียสและจากนั้นเพิ่มขึ้น<br>ในระดับปานกลางถึง 90 องศาเซลเซียสซึ่งอาจจะเกิดจากการก่อตัวของ<br>โครงสร้างที่มั่นคงเจลเนื่องจากการรวมตัวของโปรตีนต่อเนื่อง (Liu <br>et al., 2007) <br>ในกรัม
การแปล กรุณารอสักครู่..

๓.๖. คุณสมบัติการไหลแบบไดนามิก<br>รูปที่4แสดงให้เห็นถึงผลกระทบของน้ำมันพืชในความสามารถในการไหลของของซูริมิวางในระหว่างการทำความร้อนจาก10ถึง๙๐ C. ความคืบหน้า<br>รูปแบบของ G0 ที่คล้ายกันโดยไม่คำนึงถึงความเข้มข้นและ<br>น้ำมันพืชชนิดต่างๆ G0 เริ่มเพิ่มขึ้นและมาถึง<br>สูงสุดที่ประมาณ 25 C การเพิ่มขึ้นครั้งแรกของ G0 ที่อารมณ์ต่ำอาจจะเกี่ยวข้องกับการปฏิสัมพันธ์ของโมเลกุล actomyosin ซึ่ง<br>ก่อให้เกิดเครือข่ายเจลสามมิติที่อ่อนแอกว่า (Lefèvre,<br>มี & Culioli, ๑๙๙๘) G0 ลดลงที่<br>๔๐ c และจากนั้นลดลงต่ำสุดที่ประมาณ๔๕ C.<br>มีเหตุผลหลายประการสำหรับการลดลงของ G0<br>. ตอนแรกความร้อน<br>ยากจนจำนวนมากของพันธบัตรไฮโดรเจนที่รักษาโครงสร้างโปรตีน fol ded (Liu, จ้าว, Xiong, Xie, & Liu, ๒๐๐๗) Addi tionally, กิจกรรมที่สูงของเอนไซม์ proteolytic ภายนอกอาจ<br>ลด myosin และส่งผลให้เกิดการสลายของโครงสร้างเจลใน<br>ช่วงอุณหภูมิ Dissociation ของ actinemyosin และ dena turation ของ myosin หางสามารถเพิ่มความคล่องตัวของโปรตีนและ<br>ทำลายโครงสร้างเครือข่ายของเจล เมื่อทำความร้อนเพิ่มเติม G0<br>เพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วถึงประมาณ๖๕ C และเพิ่มขึ้น<br>ปานกลางถึง๙๐ C ซึ่งอาจเกิดจากการก่อตัวของ<br>โครงสร้างเจลที่มีเสถียรภาพเนื่องจากการรวมโปรตีนอย่างต่อเนื่อง (Liu<br>et al., ๒๐๐๗)<br>ใน g
การแปล กรุณารอสักครู่..
