Even though the origin of RuBisCO c

Even though the origin of RuBisCO can be diverse, the secondary
structure is well conserved among all types. The large subunits have
mainly two domains; the N-terminal and the C-terminal domain, respectively.
The N-terminal domain is shorter than the C-terminal and
composed of 4–5 mixed β-sheets and α-helices (reviewed in [12])
while the C-terminus is formed by eight-stranded parallel α/β barrels.
Each subunit has an active site in the C-terminus of the respective β-
strands. The entrance of the active site is facing out of the enzyme [12]
and [31] and the loops that connect the α/β barrels are involved in catalysis, substrate, and metal ion binding. In addition, residues from the
N-terminus of the contiguous LSU forming the dimer are involved in the
activity of the enzyme [12]. The SSU show more diverse structure than
the LSU. The common secondary structure is composed of a four stranded
antiparallel β-sheet and two helices covering one side of the β-sheet.
The most variable regions in the small subunit are the C-terminus and
the loop that connects the A and B β-strands. Different lengths of the
βA–βB loops have been observed and it consists of 10 residues in
cyanobacteria, prokaryotes and non-green algae, 22 residues in higher
plants and 28 in green algae

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แม้ว่าต้นกำเนิดของ RuBisCO
สามารถหลากหลายรองโครงสร้างเป็นป่าสงวนกันดีในหมู่ทุกประเภท
หน่วยย่อยที่มีขนาดใหญ่มีสองส่วนใหญ่โดเมน; N-terminal และโดเมน C-terminal, ตามลำดับ.
N-ขั้วโดเมนสั้นกว่า C-terminal
และประกอบด้วย4-5 ผสมβแผ่นและα-เอนริเก้ (ทบทวน [12])
ในขณะที่ C- ปลายทางจะเกิดขึ้นโดยแปดเกลียวขนานα / บาร์เรลβ.
subunit แต่ละคนมีเว็บไซต์ที่ใช้งานอยู่ใน
C-ปลายทางของβ-แต่ละเส้น ทางเข้าใช้งานเว็บไซต์ที่มีการหันออกของเอนไซม์ [12]
และ [31] และลูปที่เชื่อมต่อα / บาร์เรลβมีส่วนร่วมในการเร่งปฏิกิริยาตั้งต้นและโลหะไอออนที่มีผลผูกพัน นอกจากนี้ยังมีสารตกค้างจาก
N-ปลายทางของ LSU ที่ต่อเนื่องกันสร้าง dimer มีส่วนร่วมในกิจกรรมของเอนไซม์ [12]
ซุแสดงโครงสร้างที่มีความหลากหลายมากขึ้นกว่าที่
LSU โครงสร้างทุติยภูมิที่พบประกอบด้วยสี่ควั่น
antiparallel βแผ่นและสองเอนริเก้ครอบคลุมใดด้านหนึ่งของแผ่นβ.
ภูมิภาคตัวแปรมากที่สุดในหน่วยย่อยขนาดเล็กที่มี
C-ปลายทางและวงที่เชื่อมต่อA และ B β- เส้น ความยาวที่แตกต่างกันของลูปβA-βBได้รับการปฏิบัติและประกอบด้วย 10 ตกค้างในไซยาโนแบคทีเรีย, prokaryotes และสาหร่ายสีเขียวที่ไม่ใช่ 22 ตกค้างสูงพืชและ28 ในสาหร่ายสีเขียว

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

แม้ว่าต้นกำเนิดของ rubisco สามารถที่หลากหลาย , โครงสร้างทุติยภูมิ
เป็นที่อนุรักษ์ของทุกประเภท ในการศึกษาขนาดใหญ่มี
ส่วนใหญ่สองโดเมนคือ กรดอะมิโน และ โดเมน ซึ่งคือ โดเมนถูก

ซึ่งสั้นกว่าและประกอบด้วย 4 – 5 ผสม - แผ่นบีตาแอลฟา helices ( ดูใน [ 12 ] )
ในขณะที่ c-terminus รูปแบบโดยแปดเกลียวขนานαบีตา / บาร์เรล ซึ่งมีการใช้งานเว็บไซต์
แต่ละใน c-terminus ของบีตา - เกี่ยวข้อง
ถัก ทางเข้าของเว็บไซต์ที่ใช้งานอยู่จะหันออกของเอนไซม์ [ 12 ]
และ [ 31 ] และลูปที่เชื่อมต่อα / บีตาบาร์เรลเกี่ยวข้องในปฏิกิริยาตั้งต้น และอิออนโลหะที่มีผลผูกพัน นอกจากนี้ สิ่งตกค้างจาก
ของยีนที่สร้างอยู่ติดกัน อีเมอร์ มีส่วนร่วมในกิจกรรมของ เอนไซม์
[ 12 ] โดยซื่อ แสดงโครงสร้างหลากหลายกว่า
LSU . โครงสร้างทุติยภูมิที่พบประกอบด้วย 4 เกลียว
ทิศทางตรงกันข้ามบีตา แผ่นสอง helices ครอบคลุมด้านหนึ่งของบีตา - แผ่น .
ที่สุดภูมิภาคตัวแปรในหน่วยย่อยเล็ก ๆเป็น c-terminus และ
ห่วงที่เชื่อมต่อ A และ B บีตา - ถัก ความยาวที่แตกต่างกันของ
บีตาเป็น–β B ลูปจะถูกสังเกตเห็นและมันประกอบด้วย 10 ตกค้างใน
ไซยาโนแบคทีเรีย โพรคาริโ และไม่ตกค้างในสาหร่ายสีเขียว 22 สูงกว่า
พืชและ 28 ในสาหร่ายสีเขียว