Chemical Modification of Glucose IsomeraseChemical modification of ami การแปล - Chemical Modification of Glucose IsomeraseChemical modification of ami ไทย วิธีการพูด

Chemical Modification of Glucose Is

Chemical Modification of Glucose Isomerase
Chemical modification of amino acid residues with specific
chemical reagents serves as a simple means of probing the
active site of the enzyme. The possible involvement of histidine
in the active site of GI was postulated by studying the effect of
diethylpyrocarbonate on the inactivation of GI (101). Later,
evidence for the presence of an essential histidine residue at
the active site of GI from different Lactobacillus spp. and
Streptomyces spp. (67, 171) was provided. Inhibition by diethylpyrocarbonate
was remedied by hydroxylamine. Total pro-
FIG. 2. Mechanism of action of GI. (a) cis-Enediol. (b) Proton transfer. (c) Hydride shift. Boxes indicate the hydrogen atoms that are transferred stereospecifically.
286 BHOSALE ET AL. MICROBIOL. REV.
tection of enzyme activity was afforded by the substrate and the
substrate analog xylitol during chemical modification. Histidine
is known to function as a proton-abstracting base and to
assist in hydrogen transfers (Fig. 2b). The presence of an aspartate
or glutamate residue in GI was documented by its
inactivation by Woodward’s reagent K or guanidine hydrochloride
(74, 172). Involvement of carboxylate residues is implicated
in the binding of metal ion cofactors (34). Chemical
modification of protected and unprotected GI and subsequent
peptide mapping allowed the identification of an active-site
region with a consensus sequence consisting of Phe-His-Xaa-
Asp-Xaa-Xaa-Pro-Xaa-Gly (173). The results of studies on the
chemical modification of GI complement the conclusions
drawn on the basis of X-ray crystallographic studies.
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
เปลี่ยนแปลงทางเคมีของกลูโคส Isomeraseเปลี่ยนแปลงทางเคมีตกค้างของกรดอะมิโนโดยเจาะจงเปื้อนสารเคมีเป็นวิธีง่าย ๆ ของละเอียดไซต์การใช้งานของเอนไซม์นี้ การมีส่วนร่วมเป็นไปได้ของ histidineในไซต์งานของ GI เป็น postulated โดยศึกษาผลของdiethylpyrocarbonate บนฤทธิ์ GI (101) ในภายหลังหลักฐานการปรากฏตัวของสารตกค้างสำคัญ histidine ที่ไซต์ใช้งานของ GI จากออกซิเจนแตกต่างกันของแลคโตบาซิลลัส และมีให้ออกซิเจน streptomyces (67, 171) การยับยั้ง โดย diethylpyrocarbonateถูกแก้ไข โดย hydroxylamine รวมโปร-รูป 2 กลไกของการกระทำของ GI (ก) cis Enediol (ข) โปรตอนโอน (ค) ก้อนกะ กล่องแสดงอะตอมไฮโดรเจนที่โอน stereospecifically286 BHOSALE ET AL. MICROBIOL REVอย่าศกัยภาพเอนไซม์ โดยพื้นผิวและอนาล็อกไซลิทอลพื้นผิวระหว่างการเปลี่ยนแปลงทางเคมี Histidineเรียกว่า การทำงานเป็นฐาน abstracting โปรตอน และช่วยในการโอนย้ายไฮโดรเจน (รูปที่ 2b) การปรากฏตัวของอัลคาไลน์หรือกลูตาเมตสารตกค้างในอาหารถูกบันทึกไว้โดยการเลิก โดย guanidine ไฮโดรคลอไรด์หรือรีเอเจนต์ K วู้ดวาร์ด(74, 172) เป็นที่เกี่ยวข้องมีส่วนร่วม carboxylate ตกค้างในการรวมของไอออนโลหะหลัก (34) สารเคมีแก้ไขป้องกัน และป้องกันระบบทางเดินอาหาร และต่อมาการแม็ปเปปไทด์ที่อนุญาตให้ใช้รหัสของไซต์ใช้งานภูมิภาค ด้วยฉันทามติลำดับประกอบด้วยเพ-เขา-Xaa -Asp-Xaa-Xaa-Pro-Xaa-Gly (173) ผลจากการศึกษาในการเปลี่ยนแปลงทางเคมีของอาหารเสริมข้อสรุปวาดตามศึกษา crystallographic X-ray
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
สารเคมีในการปรับเปลี่ยนกลูโคสไอโซ
ดัดแปลงทางเคมีของกรดอะมิโนที่มีเฉพาะ
สารเคมีที่ทำหน้าที่เป็นวิธีการที่เรียบง่ายของละเอียด
การใช้งานเว็บไซต์ของเอนไซม์ การมีส่วนร่วมเป็นไปได้ของฮิสติดีน
ในการใช้งานเว็บไซต์ของกูเกิลที่ถูกกล่าวอ้างโดยการศึกษาผลกระทบของ
diethylpyrocarbonate ในการใช้งานของทางเดินอาหาร (101) ต่อมา
หลักฐานการปรากฏตัวของสารตกค้างฮิสติดีนที่สำคัญที่
เว็บไซต์ที่ใช้งานของ GI จาก SPP แลคโตบาซิลลัสที่แตกต่างกัน และ
Streptomyces spp (67, 171) ถูกจัดให้ การยับยั้งโดย diethylpyrocarbonate
ถูกแก้ไขได้โดยการไฮดรอกซิ รวมโปร
มะเดื่อ 2. กลไกการออกฤทธิ์ของกูเกิล (ก) CIS-Enediol (ข) การถ่ายโอนโปรตอน (ค) การเปลี่ยนแปลงลไฮดราย กล่องบ่งบอกถึงอะตอมไฮโดรเจนที่มีการโอน stereospecifically.
286 Bhosale et al, Microbiol REV.
ป้องกันด้วยของเอนไซม์ถูก afforded โดยพื้นผิวและ
ไซลิทอลสารตั้งต้นอะนาล็อกในระหว่างการเปลี่ยนแปลงทางเคมี ฮิสติดีน
เป็นที่รู้จักกันทำงานเป็นฐานโปรตอนวาจาและเพื่อ
ช่วยในการถ่ายโอนไฮโดรเจน (รูป. 2B) การปรากฏตัวของ aspartate
หรือกลูตาเมตตกค้างใน GI ถูกบันทึกโดยตัวของมัน
ใช้งานโดยวู้ดเวิร์ดน้ำยา K หรือ guanidine ไฮโดรคลอไร
(74, 172) การมีส่วนร่วมของสารตกค้าง carboxylate เป็นที่เกี่ยวข้อง
ในการผูกพันของปัจจัยไอออนโลหะ (34) สารเคมีใน
การปรับเปลี่ยนของ GI คุ้มครองและไม่มีการป้องกันและต่อมา
การทำแผนที่เปปไทด์ที่ได้รับอนุญาตประจำตัวประชาชนของใช้งานจากเว็บไซต์
ภูมิภาคที่มีความเห็นลำดับประกอบด้วยเพ-His-Xaa-
ASP-XAA-XAA-Pro-XAA-Gly (173) ผลจากการศึกษาเกี่ยวกับ
การเปลี่ยนแปลงทางเคมีของ GI เสริมข้อสรุปที่
วาดบนพื้นฐานของการศึกษา crystallographic รังสีเอ็กซ์
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2025 I Love Translation. All reserved.

E-mail: