Angiotensin I converting enzyme (AC

Angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory and antioxidant peptides are receiving attention due to
their beneficial effects in the prevention/treatment of hypertension. The objective was to explore the
effect of high hydrostatic pressure (HP) on proteolysis by different proteases and the release of bioactive
peptides from lentil proteins. Pressurisation (100–300 MPa) enhanced the hydrolytic efficiency of Protamex,
Savinase and Corolase 7089 compared to Alcalase. Proteolysis at 300 MPa led to a complete degradation
of lentil proteins and increased peptide (

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory and antioxidant peptides are receiving attention due totheir beneficial effects in the prevention/treatment of hypertension. The objective was to explore theeffect of high hydrostatic pressure (HP) on proteolysis by different proteases and the release of bioactivepeptides from lentil proteins. Pressurisation (100–300 MPa) enhanced the hydrolytic efficiency of Protamex,Savinase and Corolase 7089 compared to Alcalase. Proteolysis at 300 MPa led to a complete degradationof lentil proteins and increased peptide (<3 kDa) concentration by all enzymes. Proteolysis at300 MPa by Savinase gave rise to lentil hydrolysates (S300) with the highest ACE-inhibitory and antioxidantactivities that were retained upon in vitro gastrointestinal digestion. The peptides responsible forthe multifunctional properties of S300 hydrolysate were identified as different fragments from storageproteins and the allergen Len c 1. These results support the potential of HP as a technology for thecost-effective production of bioactive peptides from lentil proteins during enzymatic proteolysis. 2014 Elsevier Ltd. All rights reserved

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ฉัน angiotensin converting enzyme (ACE)
เปปไทด์และสารต้านอนุมูลอิสระยับยั้งได้รับความสนใจเนื่องจากผลประโยชน์ของพวกเขาในการป้องกัน/ รักษาความดันโลหิตสูง มีวัตถุประสงค์เพื่อสำรวจผลกระทบของความดันสูง (HP) ใน proteolysis โดยโปรตีเอสที่แตกต่างกันและเป็นอิสระจากออกฤทธิ์ทางชีวภาพเปปไทด์จากโปรตีนถั่ว แรงดัน (100-300 MPa) เพิ่มประสิทธิภาพในการย่อยสลายของ Protamex, Savinase และ Corolase 7089 เมื่อเทียบกับเอนไซม์อัลคา proteolysis ที่ 300 MPa นำไปสู่การย่อยสลายสมบูรณ์ของโปรตีนถั่วและเพิ่มเปปไทด์(<3 กิโลดาลตัน) โดยความเข้มข้นของเอนไซม์ทั้งหมด proteolysis ที่300 MPa โดย Savinase ก่อให้เกิดไฮโดรไลเซถั่ว (S300) สูงสุด ACE-ยับยั้งสารต้านอนุมูลอิสระและกิจกรรมที่ถูกเก็บไว้ในหลอดทดลองเมื่อการย่อยอาหารในทางเดินอาหาร เปปไทด์ที่รับผิดชอบในการคุณสมบัติมัลติฟังก์ชั่ของไฮโดรไล S300 ถูกระบุว่าเป็นชิ้นส่วนที่แตกต่างกันจากการจัดเก็บโปรตีนและสารก่อภูมิแพ้เลนค1. ผลการเหล่านี้สนับสนุนศักยภาพของเอชพีเป็นเทคโนโลยีสำหรับการผลิตที่มีประสิทธิภาพของเปปไทด์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพจากโปรตีนถั่วในช่วง proteolysis เอนไซม์ .? 2014 เอลส์ จำกัด สงวนลิขสิทธิ์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

แองจิโอเทนซินผม converting enzyme ( ACE ) และเปปไทด์ เป็นสารยับยั้งได้รับความสนใจเนื่องจากผลของพวกเขาที่เป็นประโยชน์ในการป้องกัน / รักษาโรคความดันโลหิตสูง การศึกษาครั้งนี้มีวัตถุประสงค์เพื่อศึกษาผลของความดันสูง ( HP ) โดยทางโปรตีโ ลซิสแตกต่างกันและการปล่อยสารเปปไทด์จากโปรตีนถั่ว
.pressurisation ( 100 – 300 MPa ) ปรับปรุงประสิทธิภาพและคุณภาพของ protamex
savinase , corolase 7089 เมื่อเทียบกับประสบการณ์ โปรตีโ ลซิส 300 MPA นำไปสู่การสลายตัวของโปรตีนถั่ว
สมบูรณ์และเพิ่มเปปไทด์ ( < 3 ) ) ความเข้มข้นโดยเอนไซม์ โปรตีโ ลซิสที่
300 MPa โดย savinase ให้สูงขึ้นเพื่อถั่วของ ( s300 ) กับเอซยับยั้งสารต้านอนุมูลอิสระ
และสูงสุดกิจกรรมที่ถูกเก็บไว้บนหลอดทางเดินอาหารการย่อยอาหาร และ เปปไทด์ รับผิดชอบ
คุณสมบัติของ s300 โดยผู้ที่ถูกระบุว่าเป็นชิ้นส่วนที่แตกต่างจากโปรตีนกระเป๋า
และ allergen เล็น C 1 ผลเหล่านี้สนับสนุนศักยภาพของ HP เป็นเทคโนโลยีสำหรับ
ประหยัดต้นทุนการผลิตสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพของโปรตีนเปปไทด์จากถั่วในเอนไซม์โปรตีโ ลซิส .
 2014 ทั่วโลก จำกัด