The Saccharomyces cerevisiae His6 g

The Saccharomyces cerevisiae His6 gene codes for the enzyme phosphoribosyl-5-amino-1-phosphoribosyl-4-imidazolecarboxamide isomerase, catalyzing the fourth step in histidine biosynthesis. To get an insight into the structure and function of this enzyme, we determined its X-ray structure at a resolution of 1.30 A using the anomalous diffraction signal of the protein's sulphur atoms at 1.77 A wavelength. His6 folds in an (alpha/beta)8 barrel similar to HisA, which performs the same function in bacteria and archaea. We found a citrate molecule from the buffer bound in a pocket near the expected position of the active site and used it to model the open form of the substrate (phosphoribulosyl moiety), which is a reaction intermediate. This model enables us to identify catalytic residues and to propose a reaction mechanism where two aspartates act as acid/base catalysts: Asp134 as a proton donor for ring opening, and Asp9 as a proton acceptor and donor during enolization of the aminoaldose. Asp9 is conserved in yeast His6 and bacterial or archaeal HisA sequences, and Asp134 has equivalents in both HisA and TrpF, but they occur at a different position in the protein sequence.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

รหัส Saccharomyces cerevisiae His6 ยีนสำหรับการทำงานของเอนไซม์ phosphoribosyl-5-amino-1-phosphoribosyl-4-imidazolecarboxamide isomerase, catalyzing สี่ขั้นตอนในการสังเคราะห์ histidine จะได้รับความเข้าใจในโครงสร้างและหน้าที่ของเอนไซม์นี้ เรากำหนดโครงสร้างของ X-ray ที่มีความละเอียดของ 1.30 กระจายผิดปกติได้โดยใช้สัญญาณของอะตอมซัลเฟอร์ของโปรตีนที่ความยาวคลื่น A 1.77 His6 พับในตัว (alpha/beta) 8 กระบอกคล้ายกับ HisA ซึ่งทำหน้าที่เหมือนแบคทีเรียและอาร์เคีย เราพบโมเลกุลซิเตรตจากบัฟเฟอร์ผูกไว้ในกระเป๋าใกล้ตำแหน่งของไซต์ใช้งานที่คาดไว้ และใช้แบบฟอร์มเปิดของพื้นผิว (phosphoribulosyl moiety), ซึ่งเป็นปฏิกิริยาระหว่างกลาง รุ่นนี้ช่วยให้เรา สามารถระบุปัจจัยตกค้าง และเสนอกลไกปฏิกิริยาที่สอง aspartates ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยากรด: Asp134 เป็นผู้บริจาคโปรตอนเปิดวงแหวน และ Asp9 เป็นโปรตอนให้เป็นผู้รับและผู้บริจาคในระหว่าง enolization ของ aminoaldose Asp9 ที่มีอยู่ใน His6 ยีสต์และแบคทีเรียหรือ archaeal ลำดับ HisA และ Asp134 มีใน HisA และ TrpF แต่เกิดขึ้นที่ตำแหน่งต่าง ๆ ตามลำดับของโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Saccharomyces cerevisiae His6 รหัสยีนเอนไซม์ phosphoribosyl-5-Amino-1-phosphoribosyl-4-imidazolecarboxamide isomerase, เร่งขั้นตอนที่สี่ในการสังเคราะห์ฮิสติดีน ที่จะได้รับความรู้ความเข้าใจในโครงสร้างและการทำงานของเอนไซม์นี้เรากำหนดโครงสร้าง X-ray ที่ความละเอียด 1.30 โดยใช้สัญญาณเลี้ยวเบนความผิดปกติของโปรตีนของอะตอมกำมะถันที่ 1.77 ความยาวคลื่น His6 พับใน (อัลฟ่า / เบต้า) 8 บาร์เรลคล้ายกับ HISA ซึ่งดำเนินการฟังก์ชันเดียวกันในแบคทีเรียและเคีย เราพบโมเลกุลซิเตรตจากบัฟเฟอร์ที่ถูกผูกไว้ในกระเป๋าที่อยู่ใกล้กับตำแหน่งที่คาดว่าจะใช้งานเว็บไซต์และใช้มันในการจำลองรูปแบบเปิดของพื้นผิว (phosphoribulosyl ครึ่งหนึ่ง) ซึ่งเป็นปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นกลาง รูปแบบนี้จะช่วยให้เราสามารถระบุตัวเร่งปฏิกิริยาตกค้างและเสนอกลไกการเกิดปฏิกิริยาที่สอง aspartates ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยากรด / ฐาน: Asp134 เป็นผู้บริจาคโปรตอนสำหรับการเปิดแหวนและ Asp9 เป็นใบเสร็จโปรตอนและผู้บริจาคในช่วง enolization ของ aminoaldose Asp9 เป็นป่าสงวนใน His6 ยีสต์และแบคทีเรียหรือ archaeal ลำดับ HISA และ Asp134 มีเทียบเท่าทั้งในและ HISA TrpF แต่พวกเขาเกิดขึ้นในตำแหน่งที่แตกต่างกันในลำดับโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โดย Saccharomyces cerevisiae his6 ยีนรหัสสำหรับเอนไซม์ไอโซเมอเรส และ phosphoribosyl-5-amino-1-phosphoribosyl-4-imidazolecarboxamide , ขั้นตอนที่สี่ในฮิสติดีนใน . ที่จะได้รับข้อมูลเชิงลึกในโครงสร้างและการทำงานของเอนไซม์นี้ เรากำหนดโครงสร้างของรังสีที่ความละเอียดของสัญญาณที่ 1 โดยใช้การเลี้ยวเบนของโปรตีนซัลเฟอร์อะตอมที่ 1.77 เป็นความยาวคลื่น พับ his6 ใน ( Alpha / Beta ) 8 บาร์เรลคล้ายกับ hisa ซึ่งดำเนินการฟังก์ชันเดียวกันในแบคทีเรียและอาร์เคีย . เราพบโมเลกุลซิเตรตจากบัฟเฟอร์ไว้ในกระเป๋าใกล้คาดว่าตำแหน่งของเว็บไซต์ที่ใช้งานและใช้มันเพื่อรูปแบบรูปแบบเปิดของพื้นผิว ( phosphoribulosyl แน่นอน ) ซึ่งเป็นปฏิกิริยาขั้นกลาง รุ่นนี้ช่วยให้เราสามารถระบุการตกค้างและเสนอกลไกปฏิกิริยาที่ 2 aspartates ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยากรด / ด่าง : asp134 เป็นชมรมผู้บริจาคเปิดวงแหวน และ asp9 เป็นพระนาสิก โปรตอน และผู้บริจาคใน enolization ของ aminoaldose . asp9 เป็นป่าสงวนใน his6 ยีสต์และแบคทีเรียหรือ archaeal hisa ลําดับและ asp134 ได้เทียบเท่าทั้งในและ hisa trpf แต่พวกเขาเกิดขึ้นที่ตำแหน่งที่แตกต่างกันในโปรตีน ตามลำดับ