Up to date, some potential inhibitors have been reported [14], [15], [16], [17], [18], [19], [20], [21], [22] and [23], but unfortunately no compound has been shown to be appropriate for further drug development. This is probably due to the fact that the active site is flat and negatively charged, which might lead to a weak binding of the inhibitor to the enzyme [24] and [25]. One accepted NS2B/NS3pro inhibitor is aprotinin, which envelops the enzyme and prevents the substrate from accessing the protease active site [12]. From various published studies on the activity of NS2B/NS3pro [26], [27] and [28], the preferential substrate contains basic residues (R or K) at the P1 and P2 sites and a short side-chain amino acid (G, S or A) at the P1′ site [29] and [30], where the protease cleaves at the P2P1↓P1′ sites.
จนถึงวัน น้ำยาป้องกันบางอย่างอาจมีการรายงาน [14], [15], [16], [17], [18], [19], [20], [21], [22] และ [23], แต่แต่สารไม่ได้รับการแสดงที่เหมาะสมสำหรับการพัฒนายาเสพติด ทั้งนี้อาจเนื่องจากการที่ไซต์ที่ใช้งานจะแบน และลบมีค่า ซึ่งอาจนำไปสู่การผูกอ่อนของสารยับยั้งเอนไซม์ [24] และ [25] หนึ่งรับยับยั้ง NS2B/NS3pro เป็น aprotinin ซึ่งห่อหุ้มเอนไซม์ และป้องกันพื้นผิวจากการเข้าถึงไซต์ที่ใช้งานรติเอส [12] ต่าง ๆ การเผยแพร่การศึกษากิจกรรมของ NS2B/NS3pro [26], [27] [28], พื้นผิวต้องมีพื้นฐานตก (R หรือ K) ที่ไซต์ P1 และ P2 และสั้นด้านห่วงโซ่กรดอะมิโน (G, S หรือ A) ที่เว็บไซต์ P1′ [29] [30], ที่รติเอสที่แยกออกที่เว็บไซต์ P2P1↓P1′
การแปล กรุณารอสักครู่..
