The inherent properties of proteins

The inherent properties of proteins make them excellent materials
for films productions. The distribution of charged, polar and
non-polar amino acids along the protein chain creates a potential
chemical interaction between materials, resulting in a cohesive
protein film matrix. Films are formed and stabilized through
electrostatic interactions, hydrogen bonding, van der Waals
forces, covalent bonding and disulfide bridges (Dangaran et al.,
2009). Table 4 shows that protein concentration was the most
important factor affecting solubility of the films, resulting in a
decrease of 10% in solubility values, being obtained some films
with solubility below 25%. This behavior is explained by the
increasing protein–protein interactions caused by the presence of
intermolecular disulfide bonds (Gounga, Xu, & Wang, 2007).
However, films’ solubility values were lower than those obtained
from other protein sources such as whey (Ozdemir & Floros,
2008), soy protein isolate and cod gelatin (Denavi et al., 2009),
which presented minimal solubility values of 37%, 84% and
87%, respectively.
Opacity is indicative of the light passing through a material
(Lima et al., 2010) and can be used to control the incidence of
light on a food protecting it against oxidative processes. Protein
concentration was the factor that most affected the optical properties
of the films, being the only factor that affected luminosity
(p < 0.05). Luminosity values of the films were similar to those
reported by Guerrero, Stefani, Ruseckaite, and Caba (2011) for soy protein isolate films, with a yellowish tonality (chromaticity
coordinate b*+, data not included).
The increase in protein concentration in the film forming
solutions had positive effects (p < 0.05) on the mechanical
properties and water vapor permeability of the resulting films.
Proteins are very different depending on the origin, structure and
amino acid composition. Protein–protein interactions involved in
film formation determine the degree of crosslinking and their
hydrophilic/hydrophobic properties and are also related to the
physicochemical, mechanical and barrier properties of the films
(Denavi et al., 2009).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

คุณสมบัติโดยธรรมชาติของโปรตีนทำให้วัสดุดีเยี่ยมสำหรับการผลิตภาพยนตร์ การกระจายของคิด โพลาร์ และศักยภาพสร้างกรดอะมิโนไม่ใช่ขั้วโลกตามสายโปรตีนเคมีการโต้ตอบระหว่างวัสดุ ในการควบโปรตีนฟิล์มเมตริกซ์ เกิดขึ้น และเสถียรผ่านฟิล์มงานโต้ตอบ ไฮโดรเจนยึด van der Waalsบังคับ สะพานยึดและไดซัลไฟด์ covalent (Dangaran et al.,2009) . ตารางที่ 4 แสดงว่า ความเข้มข้นของโปรตีนได้มากที่สุดปัจจัยสำคัญที่มีผลต่อการละลายของฟิล์ม ในการลด 10% ค่าการละลาย การได้รับฟิล์มบางมีการละลายต่ำกว่า 25% พฤติกรรมนี้จะอธิบายความหมายเพิ่มโปรตีน – โปรตีนโต้สาเหตุของพันธบัตร intermolecular ไดซัลไฟด์ (Gounga สี และ วัง 2007)อย่างไรก็ตาม ค่าการละลายของฟิล์มได้ต่ำกว่าผู้รับจากแหล่งโปรตีนอื่น ๆ เช่นเวย์ (Ozdemir & Florosปี 2008), โปรตีนถั่วเหลืองแยก และ cod ตุ๋น (Denavi et al., 2009),ซึ่งแสดงค่าการละลายน้อยที่สุดของ 37%, 84% และ87% ตามลำดับความทึบแสงเป็นตัวชี้ให้เห็นแสงที่ผ่านวัสดุ(ลิมา et al., 2010) และสามารถใช้ในการควบคุมอุบัติการณ์ของแสงอาหารที่ช่วยปกป้องจากกระบวนการ oxidative โปรตีนตัวส่วนใหญ่ได้รับผลกระทบคุณสมบัติแสงมีความเข้มข้นภาพยนตร์ เป็นตัวเดียวที่ได้รับผลกระทบความสว่าง(p < 0.05) ค่าความสว่างของฟิล์มได้ใกล้เคียงกับรายงาน โดยเกอร์เรโร Stefani, Ruseckaite และ Caba (2011) สำหรับโปรตีนถั่วเหลืองแยกฟิล์ม มี tonality เหลือง (chromaticityประสานงาน b * + ไม่รวมข้อมูล)เพิ่มความเข้มข้นของโปรตีนในการขึ้นรูปฟิล์มผลบวก (p < 0.05) บนเครื่องกลที่มีโซลูชั่นคุณสมบัติและไอน้ำ permeability ของฟิล์มได้โปรตีนมีความแตกต่างขึ้นอยู่กับจุดเริ่มต้น โครงสร้าง และองค์ประกอบของกรดอะมิโน โต้ตอบที่เกี่ยวข้องกับโปรตีน – โปรตีนฟิล์มก่อกำหนดระดับของ crosslinking และของพวกเขาคุณสมบัติ hydrophilic/hydrophobic และจะยังเกี่ยวข้องกับการphysicochemical เครื่องกลและสิ่งกีดขวางคุณสมบัติของภาพยนตร์(Denavi et al., 2009)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

คุณสมบัติโดยธรรมชาติของโปรตีนที่ทำให้พวกเขามีวัสดุที่ดีเยี่ยมสำหรับการผลิตภาพยนตร์ การกระจายตัวของค่าใช้จ่ายที่ขั้วโลกและไม่มีขั้วกรดอะมิโนตามห่วงโซ่โปรตีนสร้างศักยภาพการทำงานร่วมกันระหว่างวัสดุสารเคมีที่ส่งผลให้เหนียวเมทริกซ์ฟิล์มโปรตีน ภาพยนตร์ที่จะเกิดขึ้นและมีความเสถียรผ่านการปฏิสัมพันธ์ไฟฟ้าสถิตพันธะไฮโดรเจนแวนเดอร์ Waals กองกำลังพันธะโควาเลนต์และสะพานซัลไฟด์ (Dangaran et al., 2009) ตารางที่ 4 แสดงให้เห็นว่ามีความเข้มข้นโปรตีนเป็นส่วนใหญ่ปัจจัยสำคัญที่มีผลต่อการละลายของภาพยนตร์ที่ส่งผลให้ลดลงจาก10% ในค่าการละลายที่ได้รับฟิล์มบางที่มีการละลายต่ำกว่า 25% ลักษณะการทำงานนี้จะมีการอธิบายโดยปฏิกริยาระหว่างโปรตีนที่เพิ่มขึ้นเกิดจากการปรากฏตัวของพันธบัตรซัลไฟด์โมเลกุล(Gounga เสี่ยวและวัง 2007). อย่างไรก็ตามภาพยนตร์ 'ค่าการละลายต่ำกว่าผู้ที่ได้รับมาจากแหล่งโปรตีนอื่นๆ เช่นเวย์ (Ozdemir และ Floros, 2008), โปรตีนถั่วเหลืองแยกและเจลาตินปลา (Denavi et al., 2009) ซึ่งแสดงค่าการละลายที่น้อยที่สุดของ 37%, 84% และ87% ตามลำดับ. ทึบเป็นตัวบ่งชี้ของแสงผ่านวัสดุ(ลิมา et al., 2010) และสามารถนำมาใช้ในการควบคุมอัตราการเกิดของแสงในอาหารปกป้องมันกับกระบวนการออกซิเดชัน โปรตีนเข้มข้นเป็นปัจจัยที่มีผลต่อมากที่สุดคุณสมบัติทางแสงของภาพยนตร์ที่เป็นปัจจัยเดียวที่มีผลต่อความสว่าง(p <0.05) ค่าความสว่างของภาพยนตร์ที่มีความคล้ายคลึงกับรายงานโดยเกร์เรโร Stefani, Ruseckaite และ Caba (2011) สำหรับโปรตีนถั่วเหลืองแยกภาพยนตร์ที่มี tonality เหลือง (chromaticity ประสานงาน b * + ข้อมูลไม่รวม). การเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นของโปรตีนใน ภาพยนตร์เรื่องนี้สร้างโซลูชั่นที่มีผลในเชิงบวก(p <0.05) เมื่อกลคุณสมบัติและการซึมผ่านไอน้ำของภาพยนตร์ที่เกิดขึ้น. โปรตีนมีความแตกต่างกันขึ้นอยู่กับแหล่งกำเนิดโครงสร้างและองค์ประกอบของกรดอะมิโน ปฏิกริยาระหว่างโปรตีนมีส่วนร่วมในภาพยนตร์เรื่องนี้ก่อตัวกำหนดระดับของการเชื่อมขวางและของพวกเขา/ hydrophilic คุณสมบัติไม่ชอบน้ำและมีความสัมพันธ์ไปยังทางเคมีกายภาพกลและคุณสมบัติอุปสรรคของภาพยนตร์(Denavi et al., 2009)