d-Gal-6-sulfurylase catalyzing the

d-Gal-6-sulfurylase catalyzing the conversion of -carrageenan into -carrageenan was extracted from Eucheuma striatum and purified by ammonium sulfate precipitation, hydrophobic interaction chromatography
and ion exchange chromatography. The purified enzyme was a monomeric protein with a molecular mass of about 65 kDa as shown in SDS–PAGE. The maximum activity of the enzyme was observed at pH 7.0 and temperature 40 ◦C. Km value for -carrageenan was 4.31 mM, and the corresponding Vmax was 0.17 mM min−1. The carrageenan treated with 10 U of the purified enzyme exhibited 7.1-fold increase in gel strength with a removal of 30% sulfate groups. 1H NMR spectral analysis of the control and enzyme
treated carrageenan confirmed the conversion of - into -carrageenan and highlighted the specificity of Gal-6-sulfurylase for -carrageenan. This Gal-6-sulfurylase provides an eco-friendly and alternative for alkali treatment method to produce high gel strength -carrageenan

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

d-Gal-6-sulfurylase catalyzing การแปลง - คาราจีแนนเป็น - คาราจีแนนจาก striatum รดิว และบริสุทธิ์ โดยการตกตะกอนแอมโมเนียมซัลเฟต โต้แบบ chromatographyและแลกเปลี่ยนไอออน chromatography เอนไซม์บริสุทธิ์ถูกโปรตีน monomeric กับมวลโมเลกุลของประมาณ 65 kDa แสดงใน SDS – หน้า กิจกรรมของเอนไซม์สูงสุดถูกตรวจสอบที่ค่า pH 7.0 และอุณหภูมิ 40 ◦C กม.ค่าสำหรับ - คาราจีแนน 4.31 มม. และ Vmax สอดคล้อง min−1 0.17 มม. คาราจีแนนด้วย 10 U ของเอนไซม์บริสุทธิ์จัด 7.1-fold เพิ่มความแข็งแรงของเจกับกำจัดกลุ่มซัลเฟต 30% วิเคราะห์สเปกตรัม NMR 1H ของการควบคุมและเอนไซม์คาราจีแนนทำยืนยันการแปลง- เป็น - คาราจีแนน และเน้นความของ Gal-6-sulfurylase สำหรับ - คาราจีแนน นี้ Gal-6-sulfurylase ให้เป็นมิตรและทางเลือกสำหรับวิธีรักษาด่างในการผลิตความแข็งแรงสูงเจ-คาราจีแนน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

D-Gal-6-sulfurylase เร่งแปลง? -carrageenan ลง? -carrageenan ถูกสกัดจาก Eucheuma striatum และบริสุทธิ์โดยการตกตะกอนแอมโมเนียมซัลเฟต, โครมามีปฏิสัมพันธ์กับน้ำ
และการแลกเปลี่ยนไอออนโครมาโต เอนไซม์โปรตีน monomeric มีมวลโมเลกุลประมาณ 65 กิโลดาลตันตามที่แสดงในระบบ SDS-PAGE กิจกรรมสูงสุดของเอนไซม์เป็นข้อสังเกตที่ pH 7.0 และอุณหภูมิ 40 ◦C ค่ากม? -carrageenan เป็น 4.31 มิลลิและ Vmax ที่เกี่ยวข้องได้ 0.17 มิลลินาที 1 คาราจีแนนได้รับการรักษาที่มี 10 U ของเอนไซม์แสดงเพิ่มขึ้น 7.1 เท่าในแข็งแรงของเจลที่มีการกำจัดของกลุ่มซัลเฟต 30% 1H NMR วิเคราะห์สเปกตรัมของการควบคุมและเอนไซม์ที่
ได้รับการรักษาคาราจีแนนได้รับการยืนยันการเปลี่ยนแปลงของ? -? เข้า -carrageenan และไฮไลต์ความจำเพาะของ Gal-6-sulfurylase สำหรับ -carrageenan นี้ Gal-6-sulfurylase ให้เป็นมิตรกับสิ่งแวดล้อมและทางเลือกสำหรับวิธีการรักษาด่างในการผลิตแข็งแรงของเจลสูง -carrageenan

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

d-gal-6-sulfurylase และการแปลงของคารา คารา - ใน - สกัดจาก eucheuma แต่และทำให้บริสุทธิ์ โดยการตกตะกอนแอมโมเนียมซัลเฟต , ปฏิสัมพันธ์ chromatography )และ สารแลกเปลี่ยนไอออน เอนไซม์เป็นโมเลกุลของโปรตีนเกิดมีมวลประมาณ 65 กิโลตามที่แสดงใน SDS - หน้า กิจกรรมของเอนไซม์สูงสุดที่พีเอช 7.0 อุณหภูมิ 40 และสังเกต◦ C km ค่า - คาราจีแนน 4.31 มม. และ Vmax ที่สอดคล้องกันคือ 0.17 มิลลิเมตร มิน − 1 ที่แนนได้รับ 10 U ของเอนไซม์มี 7.1-fold เพิ่มความแข็งแรงของเจล ด้วยการกำจัด 30% กลุ่มซัลเฟต 1H NMR สเปกตรัมการวิเคราะห์การควบคุมและเอนไซม์คาราจีแนนถือว่ายืนยันการแปลง - ใน - คาราจีแนน และเน้นเฉพาะ gal-6-sulfurylase - แนน . gal-6-sulfurylase นี้ให้กับทางเลือกวิธีการรักษาด่างผลิตความแข็งแรงเจลสูง คารา