Protein 3-D structures and recent s

Protein 3-D structures and recent sequence analyses
within the class II LMPs indicate phylogenetic and functional clustering of the enzymes [26, 74–76]. The overall
3-D protein structures of fungal LIP and MNP, both
from P. chrysosporium, and the CIP/ARP from C. cinerea
came available during early 1990’s.
The crystal structures show an overall compact and
mostly helical fold for fungal class II peroxidases with
heme tightly embedded between two domains, both of
which contain one Ca2+ ion [77–81]. Two conserved His
and the distal side Arg residues are conserved for peroxidative
catalytic function [54, 55]. The class II peroxidases
are glycosylated and 37–50 kDa in size, with
acidic pI and ca 320–360 aa in length as mature proteins,
and the structures are strengthend by 4–5 conserved
cysteine bridges (Fig. 1A) [77–79, 81].
In regard to the functional features (Table 1), we
performed a more expanding phylogenetic analysis
with the complete ORF sequences of the basidiomycetous
class II peroxidases that were available at public
domains (EMBL/GenBank/DDBJ). The maximum parsimony
(MP) method resulted with an evolutionary tree
showing three main peroxidase clusters named as
group A, B and C (Fig. 2). In the analysis, one representative
of class I (Aspergillus nidulans mitochondrial CCP)
and class III (HRP, Armoracia rusticana perox C1A) peroxidases
was included as evolutionary outgroups.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนโครงสร้าง 3
มิติและวิเคราะห์ลำดับที่ผ่านมาในระดับที่สองLMPs บ่งชี้การจัดกลุ่มสายวิวัฒนาการและการทำงานของเอนไซม์ที่ [26 74-76] โดยรวมโครงสร้างโปรตีน 3-D ของ LIP เชื้อราและ MNP ทั้งจากพีchrysosporium และ CIP / ARP จากซีซีเนเรียมาในช่วงต้นปี1990. โครงสร้างผลึกแสดงโดยรวมมีขนาดกะทัดรัดและพับลานส่วนใหญ่สำหรับการเรียนเชื้อราที่สอง peroxidases กับ heme ฝังแน่นระหว่างสองโดเมนทั้งสองซึ่งมีหนึ่งCa2 + ไอออน [77-81] สองป่าสงวนของเขาและด้านปลายตกค้าง Arg ป่าสงวน peroxidative สำหรับฟังก์ชั่นการเร่งปฏิกิริยา [54, 55] ชั้นที่สอง peroxidases มี glycosylated 37-50 กิโลดาลตันและในขนาดที่มีpI กรดและ ca 320-360 กกมีความยาวเป็นโปรตีนผู้ใหญ่และโครงสร้างที่มีการstrengthend 4-5 อนุรักษ์สะพานcysteine ​​(รูป. 1A) [77-79 81]. ในเรื่องเกี่ยวกับคุณสมบัติการทำงาน (ตารางที่ 1) เราดำเนินการมากขึ้นการขยายตัวของการวิเคราะห์สายวิวัฒนาการกับลำดับORF ที่สมบูรณ์ของ basidiomycetous ประเภท II peroxidases ที่มีอยู่ในที่สาธารณะโดเมน(EMBL / GenBank / DDBJ) ประหยัดสูงสุด(MP) วิธีการส่งผลให้กับต้นไม้วิวัฒนาการการแสดงสามกลุ่มหลักperoxidase ชื่อเป็นกลุ่มA, B และ C (รูปที่. 2) ในการวิเคราะห์ซึ่งเป็นหนึ่งในตัวแทนของชั้น I (Aspergillus nidulans CCP ยล) และชั้นที่สาม (HRP, Armoracia rusticana perox C1A) peroxidases ถูกรวมเป็น outgroups วิวัฒนาการ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีนโครงสร้าง 3 มิติ และการวิเคราะห์
ลำดับล่าสุดภายใน Class II lmps ระบุชนิดและการทำงานของเอนไซม์กลุ่ม [ 26 , 74 - 76 ] โดย
3 มิติ โครงสร้างของโปรตีนของริมฝีปากของเชื้อราและติดตั้งทั้ง
จากหน้า chrysosporium และ CIP / ARP จาก C . cinerea
มาใช้ได้ในช่วงต้นทศวรรษ 1990
โครงสร้างผลึกให้กระชับโดยรวมและ
พับส่วนใหญ่เป็นลานสำหรับเพอร์ กซิเดส คลาส สอง ราฮีม ฝังแน่นด้วย

ระหว่างสองโดเมนทั้งสองซึ่งประกอบด้วยแคลเซียมไอออนหนึ่ง– 81 [ 77 ] สองปีของเขาและปลายด้านที่ไม่ดีต่อ

peroxidative อนุรักษ์เพื่อเร่งการทำงาน [ 54 , 55 ] คลาส II เพอร์ กซิเดส
เป็นอื่นและ 37 – 50 กิโลขนาดกับ
ปี่กรดและ CA 320 – 360 AA ความยาวเป็นผู้ใหญ่
โปรตีนและโครงสร้างมี strengthend 4 – 5 ปี ( รูปที่ 1A )
ซีสเตอีนสะพาน [ 77 และ 79 , 81 ] .
ในเรื่องคุณสมบัติการทำงาน ( ตารางที่ 1 ) เราได้ทำการเพิ่มเติมขยายการวิเคราะห์ phylogenetic

กับสมบูรณ์ลำดับ ORF ของ basidiomycetous
ชั้นที่สองเพอร์ กซิเดสที่มีในที่สาธารณะ
โดเมน ( สัตว / ขนาด / ddbj )
ตระหนี่สูงสุด ( MP ) มีผลกับ
ต้นไม้วิวัฒนาการแสดงหลักสามกลุ่มเอนไซม์ชื่อ
กลุ่ม A , B และ C ( รูปที่ 2 ) ในการวิเคราะห์ หนึ่งตัวแทน
ห้องผม ( Aspergillus nidulans ยล CCP )
และชั้น 3 ( ช armoracia rusticana , perox c1a ) เพอร์ กซิเดส
ถูกรวมเป็นวิวัฒนาการ outgroups .