4.3. MurG localization and enzymatic activity Restricting the distribution of enzymes to a specific cell site has been shown to enhance their enzymatic activity (Dueber et al., 2009; Mukai et al., 2009), but also serve as sequestration zones when in excess (Michaelis and Gitai, 2010), suggesting that that the link between localization and enzyme activity may go in two directions. However, several lines of evidence support the hypothesis that during sporulation in B. subtilis, MurG has to localize to the forespore membrane in order to efficiently catalyze the reaction transforming the membrane bound Lipid I and the soluble UDP-GlcNAc into the membrane bound Lipid II (Fig. 5C). First, point mutations that delocalize MurG-GFP in B. subtilis sporulating cells show severe delays or blockage in engulfment that translate in sporulation deficiencies (Fig. 2C, Table S1). Additionally, in absence of cardiolipin MurG does not localize to the forespore, and although peptidoglycan synthesis still occurs it presumably happens in a less efficient way as spores in a mutant
4.3. MurG แปลและกิจกรรมเอนไซม์ในระบบการจำกัดการกระจายของเอนไซม์เฉพาะไซต์ได้รับการแสดงเพื่อกิจกรรมของเอนไซม์ในระบบ (Dueber et al., 2009 Mukai ค้าร้อยเอ็ด al., 2009), แต่เป็นโซน sequestration ในเกิน (ขั้นและ Gitai, 2010), แนะนำที่เชื่อมโยงระหว่างแปลและเอนไซม์จะไปในทิศทางที่สอง อย่างไรก็ตาม ของหลักฐานที่สนับสนุนสมมติฐานที่ว่า ระหว่าง sporulation ใน subtilis เกิด MurG ได้แปลเพื่อสถาบันปฏิกิริยาเปลี่ยนเมมเบรนมีประสิทธิภาพให้เยื่อ forespore ผูกไขมันฉันและ UDP-GlcNAc ละลายในเมมเบรนที่ผูกไขมัน II (Fig. 5C) โชว์รอบแรก กลายพันธุ์จุดที่ delocalize MurG-GFP ในเซลล์ sporulating subtilis เกิด ความล่าช้าอย่างรุนแรงหรืออุดตันใน engulfment ที่แปลในทรง sporulation (Fig. 2C, S1 ตาราง) นอกจากนี้ ในการขาดงานของ cardiolipin MurG ไม่แปลไป forespore และแม้ว่าการสังเคราะห์เปบทิโดไกลแคนยังคงเกิดขึ้น สันนิษฐานว่าเกิดขึ้นในวิธีมีประสิทธิภาพน้อยเป็นเพาะเฟิร์นใน mutant
การแปล กรุณารอสักครู่..