a-L-Arabinofuranosidasesa-L-Arabino

a-L-Arabinofuranosidases
a-L-Arabinofuranosidases (EC 3.2.1.55) and a-L-arabinanases
(EC 3.2.1.99) hydrolyze arabinofuranosyl-containing
hemicelluloses and are found in GH families 3, 43, 51,
54 and 62. Some of these enzymes exhibit broad substrate
specificity, acting on arabinofuranoside moieties at O-5,
O-2 and/or O-3 as a single substituent, as well as from O-2
and O-3 doubly substituted xylans, xylooligomers and
arabinans [30]. The crystal structure of the a-L-arabinanase
from C. japonicus is the first three-dimensional
structure of a GH43 enzyme [31]. This enzyme has a
five-bladed b-propeller fold, and it is the first enzyme
known to display this topology. The structure of an
active-site mutant (Asp158!Ala) in complex with
a-1,5-L-arabinotriose allowed the identification of the
catalytic and substrate-binding residues (Figure 2b). In
the retaining GH51 a-L-arabinofuranosidase, the catalytic
residues were identified by combining detailed kinetic
analysis and the azide rescue methodology [32–34].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

a-L-Arabinofuranosidasesa-L-Arabinofuranosidases (EC 3.2.1.55) และ a-L-arabinanases(EC 3.2.1.99) hydrolyze ประกอบด้วย arabinofuranosylhemicelluloses และไม่พบในครอบครัวที่พัก 3, 43, 5154 และ 62 ของเอนไซม์เหล่านี้แสดงพื้นผิวที่กว้างspecificity กระทำการ moieties arabinofuranoside ที่ O-5O 2 หรือ O-3 เป็น substituent เดียว รวม ทั้ง จาก O-2และ O 3 สองเหตุการณ์แทน xylans, xylooligomers และarabinans [30] โครงสร้างผลึกแบบ a-L-arabinanaseจาก C. japonicus เป็นครั้งแรกที่สามมิติโครงสร้างของเอนไซม์ GH43 [31] เอนไซม์นี้มีความพับห้า bladed b-ใบพัด และเป็นเอนไซม์แรกเป็นที่รู้จักเพื่อแสดงโครงสร้างนี้ โครงสร้างของการใช้งานไซต์ mutant (Asp158 อลา) ในคอมเพล็กซ์ด้วยa-1.5-L-arabinotriose อนุญาตให้ใช้รหัสของการตัวเร่งปฏิกิริยา และพื้นผิวรวมตก (รูปที่ 2b) ในการรักษาการ GH51 a-L-arabinofuranosidase ที่ตัวเร่งปฏิกิริยาระบุตก โดยรวมรายละเอียดเดิม ๆวิเคราะห์และ azide การช่วยเหลือระหว่าง 32-34]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Al-Arabinofuranosidases
Al-Arabinofuranosidases (EC 3.2.1.55) และอัล arabinanases
(EC 3.2.1.99) ย่อยสลาย arabinofuranosyl
ที่มีส่วนผสมของเฮมิเซลลูโลสและจะพบในครอบครัวGH 3, 43, 51,
54 และ 62 บางส่วนของเอนไซม์เหล่านี้แสดงให้เห็นพื้นผิวในวงกว้าง
จำเพาะทำหน้าที่ใน moieties arabinofuranoside ที่ O-5,
O-2 และ / หรือ O-3 เป็นแทนเดียวรวมทั้งจาก O-2
และ O-3 xylans แทนทวีคูณ xylooligomers และ
arabinans [30] โครงสร้างผลึกของอัล arabinanase
จากซี japonicus เป็นสามมิติครั้งแรกโครงสร้างของเอนไซม์ GH43 [31]
เอนไซม์นี้มีห้ามีดพับB-ใบพัดและมันก็เป็นเอนไซม์ครั้งแรกที่รู้จักกันในการแสดงโครงสร้างนี้ โครงสร้างของที่กลายพันธุ์ที่ใช้งานเว็บไซต์ (Asp158! Ala) ในที่ซับซ้อนที่มี A-1,5-L-arabinotriose อนุญาตประจำตัวของสารตกค้างและตัวเร่งปฏิกิริยาที่มีผลผูกพันพื้นผิว(รูปที่ 2b) ในรักษา GH51 Al-arabinofuranosidase ที่เร่งปฏิกิริยาตกค้างถูกระบุโดยการรวมการเคลื่อนไหวรายละเอียดการวิเคราะห์และวิธีการช่วยเหลือazide เมื่อ [32-34]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

a-l-arabinofuranosidases
a-l-arabinofuranosidases ( EC 3.2.1.55 ) และ a-l-arabinanases
( EC 3.2.1.99 ) , arabinofuranosyl ที่มี
hemicelluloses และพบได้ใน GH ครอบครัว 3 , 43 , 51 ,
54 62 บางส่วนของเอนไซม์เหล่านี้มีพื้นผิวกว้าง
ต่อละครเรื่องดังกล่าว arabinofuranoside ที่ o-5
o-2 , และ / หรือ o-3 เป็นอะตอมซึ่งแทนที่อะตอมอื่นในโมเลกุลเดียว ตลอดจนจาก o-2
o-3 ไซแลนด์และทวีคูณทดแทน , และ xylooligomers
เล่นขายของ [ 30 ] โครงสร้างผลึกของ a-l-arabinanase
จาก japonicus เป็นโครงสร้างสามมิติของเอนไซม์ gh43
1 [ 31 ] เอนไซม์นี้มี b-propeller
5 ใบมีดพับ และเป็นเอนไซม์แรก
รู้จักแสดงโครงสร้างนี้ โครงสร้างของเว็บไซต์ ( asp158
งานกลายพันธุ์ ! เอ๋ ) ในที่ซับซ้อนด้วย
ห้องพัก5-l-arabinotriose อนุญาตการระบุของตัวเร่งปฏิกิริยาและสารตกค้างผูกพัน
( รูปที่ 2B ) ในการรักษา gh51
กาก
a-l-arabinofuranosidase , การระบุ โดยรวมรายละเอียดการเคลื่อนไหว
การวิเคราะห์และวิธีการช่วยไซด์ 32 – 34
[ ]