roxidases (donor: hydrogen peroxide

roxidases (donor: hydrogen peroxide oxidoreductase; EC 1.11.1.7) from normal and mutant (makapuno)
coconut endosperms were compared in terms of their specific activities and isoenzyme patterns, physicochemical
properties and ability to oxidize IAA. Makapuno peroxidases have significantly higher activity during the early stages of
development and significantly lower activity at maturity when compared with the normal. Six anodic isoenzymes were
detected at pH 8.9 from both sources by polyacrylamide gel electrophoresis. Both normal and makapuno crude
peroxidases have optimum activity at pH 5.5 and are thermostable over a wide range of temperature. The V,, was
obtained at 1 x 10e2 M hydrogen peroxide while the apparent K, was at ca 1 x lo-” M hydrogen peroxide. In general,
no marked difference was noted between the physicochemical properties of peroxidases from both sources. Isolation
and partial purification of the isoenzymes were performed by conventional methods including ammonium sulfate
fractionation, DEAE Sephadex A-SO ion exchange chromatography and Sephadex G-200 gel filtration. Peroxidase
activity was localized in the Xl-95 % ammonium sulfate precipitate. Gel filtration resolved three protein peaks with
peroxidase (Px) activity, the electrophoretic mobilities of which corresponded to Px3, Px4 and Px5. Px5 was purified
17 600-fold and found to be a tetramer with a native MW of 196000 and a subunit MW of 55 000. Px3 and Px4 were
monomers with MWs of 36 300 and 46 800, respectively. IAA oxidase activity was detected in the partially purified
peroxidases from developing normal endosperms but not from mature endosperms.

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

roxidases ( ผู้บริจาค : ไฮโดรเจนเปอร์อ ซิโดรีดักเทส ; EC 1.11.1.7 ) จากปกติและกลายพันธุ์ ( มาคาปูโน )endosperms มะพร้าวเปรียบเทียบในแง่ของกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงของพวกเขาและรูปแบบไอโซเอนไซม์ เคมีฟิสิกส์คุณสมบัติและความสามารถในการออกซิไดซ์ IAA . มาคาปูโนเพอร์ กซิเดสมีกิจกรรมสูงกว่าในช่วงแรกของการพัฒนาและกิจกรรมลดอายุเมื่อเทียบกับปกติด้วย หกของการคือพบว่า pH 8.9 จากทั้ง 2 แหล่ง โดย polyacrylamide gel electrophoresis ทั้งแบบธรรมดาและมาคาปูโนดิบเพอร์ กซิเดสมีกิจกรรมสูงสุดที่ pH 5.5 และอยู่ในช่วงกว้างของอุณหภูมิ วี คือที่ได้รับใน 1 x 10e2 M ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ในขณะที่ปรากฏ K อยู่ที่ CA 1 X " M คือ ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ โดยทั่วไปไม่มีเครื่องหมายความแตกต่างเป็นข้อสังเกตระหว่างคุณสมบัติทางกายภาพและทางเคมีของเพอร์ กซิเดสจากทั้งสองแหล่ง แยกและการทำให้บริสุทธิ์บางส่วนของของได้วิธีปกติ ได้แก่ แอมโมเนียม ซัลเฟตการแลกเปลี่ยนไอออน chromatography , a-so DEAE Sephadex และ Sephadex G-200 gel filtration . เปอร์ออกซิเดสกิจกรรมที่ถูกแปลเป็นภาษาท้องถิ่นใน xl-95 % แอมโมเนียมซัลเฟตตกตะกอน . เจลแก้ไขการกรอง 3 ยอดกับโปรตีนเปอร์ออกซิเดส ( PX ) จัดกิจกรรม mobilities การตรวจวัด ซึ่งสอดคล้องกับ px3 px4 px5 , และ . px5 บริสุทธิ์17 600 เท่า และพบเป็นมีกับ MW และพื้นเมืองของ 196000 หน่วยเมกะวัตต์ 55 000 และ px3 px4 คือโมโนเมอร์กับ mws 46 36 300 และ 800 ตามลำดับ เอ โดยกิจกรรมที่ตรวจพบในบริสุทธิ์บางส่วนเพอร์ กซิเดสจากการพัฒนา endosperms ปกติแต่ไม่โตจาก endosperms .