Neutrophil gelatinase associated li

Neutrophil gelatinase associated lipocalin (NGAL) protein is attracting a great interest because of its
antibacterial properties played upon modulating iron content in competition against iron acquisition pro-cesses developed by pathogenic bacteria that bind selective ferric iron chelators (siderophores). Besides
its known high affinity to enterobactin, the most important siderophore, it has been recently shown that
NGAL is able to bind Fe(III) coordinated by catechols. The selective binding of Fe(III)-catechol ligands to
NGAL is here studied by using iron coordination structures with one, two, and three catecholate ligands.
By means of a computational approach that consists of B3LYP/6-311G(d,p) quantum calculations for
geometries, electron properties and electrostatic potentials of ligands, protein–ligand flexible docking
calculations, analyses of protein–ligand interfaces, and Poisson–Boltzmann electrostatic potentials for
proteins, we study the binding of iron catecholate ligands to NGAL as a central member of the lipocalin
family of proteins. This approach provides a modeling basis for exploring in silico the selective binding
of iron catecholates ligands giving a detailed picture of their interactions in terms of electrostatic effects
and a network of hydrogen bonds in the protein binding pocket.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Gelatinase neutrophil สัมพันธ์ lipocalin (NGAL) โปรตีนจะดึงดูดความสนใจเนื่องจากเป็น
เล่นคุณสมบัติต้านเชื้อแบคทีเรียเมื่อเกี่ยวเนื้อหาเหล็กในการแข่งขันกับเหล็กซื้อโปร-cesses พัฒนา โดยแบคทีเรียอุบัติที่ผูกเหล็กเลือกเฟอร์ chelators (siderophores) นอกจาก
รู้จักมันยุ่งกับ enterobactin, siderophore สำคัญ จะได้รับเมื่อเร็ว ๆ นี้แสดงที่
NGAL จะสามารถผูกเชื่อมโยง catechols Fe(III) การรวมงานของ Fe (III) -ligands catechol ให้
ที่นี่มีศึกษา NGAL โดยใช้โครงสร้างเหล็กประสานงาน 1, 2 และ 3 catecholate ligands
โดยวิธีคำนวณที่ประกอบด้วย B3LYP/6-311G(d,p) ควอนตัมคำนวณสำหรับ
รูปทรงเรขาคณิต คุณสมบัติของอิเล็กตรอนและศักยภาพงานของ ligands โปรตีนลิแกนด์ยืดหยุ่นเทียบ
คำนวณ วิเคราะห์โปรตีน – ลิแกนด์อินเตอร์เฟส และปัว – ตัวโบลทซ์มานน์ศักยภาพไฟฟ้าสถิตสำหรับ
โปรตีน เราเรียนผูกของเหล็ก catecholate ligands จะ NGAL เป็นสมาชิกของ lipocalin เซ็นทรัล
ครอบครัวของโปรตีน วิธีการนี้ให้สร้างโมเดลพื้นฐานสำหรับการสำรวจใน silico ผูกใช้
ของเหล็ก catecholates ligands ให้ภาพรายละเอียดของการโต้ตอบในลักษณะไฟฟ้าสถิต
และเครือข่ายของพันธบัตรไฮโดรเจนในโปรตีนผูกกระเป๋า

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

นิวโทรฟิลเจลลติเนสเกี่ยวข้อง lipocalin ( ngal ) โปรตีนที่ดึงดูดความสนใจอย่างมากเนื่องจาก
แบคทีเรียคุณสมบัติเล่นบนของปริมาณธาตุเหล็กในการแข่งขันกับเหล็ก ซื้อ โปร cesses พัฒนาโดยเชื้อแบคทีเรียที่มัดเลือกเหล็กตามลำดับขั้น ( ไซ ) นอกจากนี้
ของรู้จักความสัมพันธ์กับ enterobactin pH สูง , สำคัญที่สุดได้รับเมื่อเร็ว ๆนี้แสดงให้เห็นว่า
ngal สามารถผูก Fe ( III ) ประสานงานโดย แคททีคอล . การเลือกใช้ Fe ( III ) - แคติคอลลิแกนด์

ngal ที่นี่เรียนโดยใช้โครงสร้างเหล็ก ประสานงานกับ หนึ่ง สอง และสาม คาเทโคเลตลิแกนด์ .
โดยวิธีการของการคำนวณวิธีที่ประกอบด้วย B3LYP / 6-311g ( d , p ) การคำนวณสำหรับ
โครงสร้างควอนตัม ,คุณสมบัติของอิเล็กตรอนและไฟฟ้าสถิตศักยภาพของโปรตีน - ลิแกนด์ลิแกนด์ความยืดหยุ่น docking
การคำนวณ การวิเคราะห์โปรตีนลิแกนด์และอินเตอร์เฟซและปัวซง ( Boltzmann ไฟฟ้าสถิตศักยภาพ
โปรตีน เราศึกษาการจับลิแกนด์คาเทโคเลตเหล็ก ngal เป็นแกนกลางของ lipocalin
ครอบครัวของโปรตีนวิธีการนี้จะให้พื้นฐานสำหรับการสร้างสำหรับใช้ผูก
เหล็ก catecholates ลิแกนด์ที่ให้ภาพรายละเอียดของการโต้ตอบของพวกเขาในแง่ของผล
ไฟฟ้าสถิตและเครือข่ายของพันธะไฮโดรเจนในโปรตีนในกระเป๋า