In our study, the culture broth from T. reesei Rut-C30 and the commerc การแปล - In our study, the culture broth from T. reesei Rut-C30 and the commerc ไทย วิธีการพูด

In our study, the culture broth fro

In our study, the culture broth from T. reesei Rut-C30 and the commercial cellulase, Celluclast 1.5 L, produced high levels of cellobiose during the hydrolysis of waste newspaper, owing to the deficiency of extracellular β-glucosidase (0.21 IU/ml) (32). The reason for the low secretion of this enzyme into the fermentation broth of T.reesei is that the major part of the β-glucosidase is tightly bound to the cell walls of the fungus during cultivation and some part of the enzyme may be found inside the cells (33). Regardless of this fact, the majority of researchers and industrial companies prefer this particular species for cellulase production. Due to the higher amount of extracellular β-glucosidase produced, supernatants of our new T.viride mutant EU2-77 hydrolysed the waste newspaper more efficiently than that of T. reesei. For T. reesei supernatants and for Celluclast 1.5 L, β-glucosidase supplementation was necessary in order to achieve high sugar yields. Similar fermentation and hydrolysis results were obtained with Acremonium cellulolyticus (10), T. atroviride (28), T. citrinoviride (29), and T. harzianum E58 (34). Mutant strain EU2-77 produced higher levels of extracellular β-glucosidase than T. reesei Rut-C30, and therefore proved to be more efficient to break down various lignocellulosic substrates into glucose molecules.
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
ในการศึกษาของเรา ซุปวัฒนธรรมจากต. reesei รูด C30 และ cellulase พาณิชย์ Celluclast 1.5 L ผลิต cellobiose ระดับสูงระหว่างไฮโตรไลซ์ของหนังสือพิมพ์เสีย เพราะขาดของ extracellular β-glucosidase (0.21 IU/ml) (32) เหตุผลสำหรับเอนไซม์นี้หลั่งน้อยลงในซุปหมักของ T.reesei คือ ส่วนสำคัญของβ-glucosidase จะแน่นกับผนังเซลล์ของเห็ดราในระหว่างการเพาะปลูก และบางส่วนของเอนไซม์นี้อาจพบได้ในเซลล์ (33) ไม่ว่าความจริง ส่วนใหญ่ของนักวิจัยและบริษัทอุตสาหกรรมชอบพันธุ์นี้เฉพาะสำหรับผลิต cellulase เนื่องจากยอดสูงของβ-glucosidase extracellular ที่ผลิต supernatants ของ mutant T.viride ใหม่ EU2 77 hydrolysed หนังสือพิมพ์เสียได้อย่างมีประสิทธิภาพกว่าที่ reesei ต. ต. reesei supernatants และ Celluclast 1.5 L β-glucosidase แห้งเสริมจำเป็นเพื่อให้บรรลุผลผลิตน้ำตาลสูง หมักและไฮโตรไลซ์ผลคล้ายได้รับ Acremonium cellulolyticus (10), ต. atroviride (28), citrinoviride ต. (29), และต. harzianum E58 (34) ต้องใช้เต่า EU2 77 ผลิตระดับสูงของ extracellular β-glucosidase กว่าต. reesei รูด C30 และพิสูจน์จึง จะเพิ่มประสิทธิภาพในการแบ่งพื้นผิว lignocellulosic ต่าง ๆ ในโมเลกุลของกลูโคส
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
ในการศึกษาของเราน้ำซุปวัฒนธรรมจาก T. reesei รุจ-C30 และเซลลูเลสในเชิงพาณิชย์ Celluclast 1.5 ลิตรผลิตระดับสูงของ cellobiose ในระหว่างการย่อยสลายของหนังสือพิมพ์เสียเนื่องจากการขาดสารβ-glucosidase (0.21 IU / ml) (32) เหตุผลสำหรับการหลั่งต่ำของเอนไซม์นี้ลงในน้ำหมักของ T.reesei คือว่าส่วนใหญ่ของβ-glucosidase ถูกผูกไว้แน่นกับผนังเซลล์ของเชื้อราในช่วงการเพาะปลูกและเป็นส่วนหนึ่งของเอนไซม์บางคนอาจจะพบได้ใน เซลล์ (33) โดยไม่คำนึงถึงความเป็นจริงนี้ส่วนใหญ่ของนักวิจัยและ บริษัท อุตสาหกรรมต้องการสายพันธุ์นี้โดยเฉพาะอย่างยิ่งสำหรับการผลิตเซลลูเลส เนื่องจากจำนวนเงินที่สูงขึ้นของสารβ-glucosidase ผลิต supernatants ของ EU2-77 กลายพันธุ์ใหม่ T.viride ของเราย่อยหนังสือพิมพ์ของเสียได้อย่างมีประสิทธิภาพกว่าของ T. reesei สำหรับ supernatants T. reesei และ Celluclast 1.5 ลิตรเสริมβ-glucosidase เป็นสิ่งจำเป็นเพื่อให้บรรลุผลตอบแทนน้ำตาลสูง การหมักที่คล้ายกันและผลที่ได้รับการย่อยสลายด้วย Acremonium cellulolyticus (10) ต atroviride (28), T. citrinoviride (29) และเชื้อราไตรโคเด E58 (34) EU2-77 สายพันธุ์ที่ผลิตในระดับที่สูงขึ้นของสารβ-glucosidase กว่า T. reesei รุจ-C30 และดังนั้นจึงพิสูจน์แล้วว่ามีประสิทธิภาพมากขึ้นเพื่อทำลายลงลิกโนเซลลูโลสพื้นผิวต่างๆให้กลายเป็นโมเลกุลกลูโคส
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
ในการศึกษาของเรา วัฒนธรรมอาหารจาก T . reesei rut-c30 และเซลลูเลส พาณิชย์ celluclast 1.5 ลิตรที่ผลิตในระดับสูงในระหว่างการย่อยสลายของหนังสือพิมพ์เสีย เนื่องจากการขาดและบีตา - กลูโคซิเดส ( 0.21 IU / ml ) ( 32 ) เหตุผลสำหรับการหลั่งของเอนไซม์ต่ำลงไปในน้ำหมักของreesei นั้นเป็นส่วนหลักของบีตา - กลูโคซิเดส จะถูกมัดไว้กับผนังเซลล์ของเชื้อราในการเพาะ และบางส่วนของเอนไซม์อาจพบอยู่ภายในเซลล์ ( 33 ) โดยไม่คำนึงถึงความจริง ส่วนใหญ่ของนักวิจัยและบริษัทอุตสาหกรรมชอบชนิดนี้โดยเฉพาะการผลิตเซลลูเลส . เนื่องจากจำนวนและบีตา - กลูโคซิเดส ผลิตsupernatants ของ t.viride eu2-77 ใหม่ของเรากลายพันธุ์ที่เสียเวลาพิมพ์มีประสิทธิภาพมากขึ้นกว่าที่ของ T . reesei . สำหรับ supernatants T . reesei และ celluclast 1.5 ล. บีตา - กลูโคซิเดสเสริมที่จำเป็นเพื่อให้ได้ผลผลิตน้ำตาลสูง ผลการหมักที่คล้ายกันและการย่อยสลายได้โรค cellulolyticus ( 10 ) , ต. atroviride ( 28 ) , ต. citrinoviride ( 29 )และ T . harzianum e58 ( 34 ) สายพันธุ์ที่กลายพันธุ์ eu2-77 ระดับที่สูงขึ้นของและบีตา - กลูโคซิเดสมากกว่า T . reesei rut-c30 และดังนั้นจึงได้พิสูจน์ให้มีประสิทธิภาพมากขึ้นเพื่อทำลายลงวัสดุต่าง ๆ ใน lignocellulosic โมเลกุลของกลูโคส
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2025 I Love Translation. All reserved.

E-mail: