because hydrolysis can be carried out at relatively mildtemperatures a การแปล - because hydrolysis can be carried out at relatively mildtemperatures a ไทย วิธีการพูด

because hydrolysis can be carried o

because hydrolysis can be carried out at relatively mild
temperatures and at nearly neutral pH. Zein hydrolysis
was monitored quantitatively by measuring the area/
migration time (AR/MT) of the hydrolysate peak by
SDS-CE. AR/MT was used because in CE peaks are
moving through the detection window at their electrophoretic
velocity plus the rate of electro-osmotic flow.
Because the peak area depends on the UV response of
the analyte and its residence time, it is necessary to
compensate by normalizing peak area to migration time.
The effect of R-chymotrypsin and pancreatin 8 and 1
on zein hydrolysis was examined at a constant enzymeto-
substrate ratio (Figure 4). Pancreatin was selected
for comparison to R-chymotrypsin because it is much
less expensive. It contains many enzymes, including
amylase, trypsin, ribonuclease, lipase, and protease, and
is useful in the hydrolysis of coating mixtures. At an
E:S ) 1:100 the hydrolysate peak reached its maximum
within 10 min for R-chymotrypsin and pancreatin 8
and in approximately 30 min for pancreatin 1. At a
pancreatin 1 to commercial zein ratio of 1:10, 1:50, and
1:100 the hydrolysate peak reaches its maximum at
approximately 10, 30, and 60 min, respectively (Figure
5). Characteristic peaks attributed to R-zeins were not
observed after hydrolysis of the zein isolate coating and
extraction after 10 and 30 min for R-chymotrypsin and
pancreatin 8. Electropherograms for the hydrolysis of
the zein isolate coating with pancreatin 1, however,
indicated incomplete hydrolysis at E:S ) 1:100 (Figure
6). Initially, two partially resolved R-zein proteins were
extracted from the paper with the Tris-SDS buffer and
had migration times of 6.8 and 6.9 min. After 5 min a
hydrolysate peak formed with migration time of 6.1 min
and an estimated molecular weight of 14 kDa. The
hydrolysate peak became larger and, after 1 h, a small
amount of zein remained about 14.7% of the original
peak.
Quantitative removal of lipid from the paper was
determined gravimetrically, and the paper fibers were
examined by SEM. Residual wax on the pancreatin 1
treated paper was extracted with hexane, as described
earlier. Residual lipid remaining on the paper after extraction was 16 ( 5% (n ) 6) of the original amount.
SEM digital images of the paper surfaces were prepared
and recorded at 250 (Figure 7, figured reduced 50%
for publication). At this magnification, unraveled fibrils
on the paper fibers (arrows) are no longer visible when
the paper is coated with the zein isolate (compare Figure
7A,B). After treatment for 1 h with pancreatin 1, the
fibrils on the paper fibers are again visible (Figure 7C).
The SEM image after extraction with hexane appeared
similar to the image after enzyme treatment (compare
Figure 7D,C).
In conclusion, treatment of zein isolate coated paper
with R-chymotrypsin and pancreatin 8 effectively
removed the zein-lipid coating from the paper fibers.
After treatment of the coated paper for 1 h with
pancreatin 1, approximately 15% R-zeins were present
by SDS-CE and 16% lipid, by gravimetric analysis.
Qualitative examination of SEM images indicate that
the paper fibers for coated paper treated with pancreatin
1 were similar in appearance to the uncoated
paper.
Results of this study indicate that paper coated with
the zein-lipid mixture could be a viable replacement
for nonrecyclable wax paper and other synthetic packaging
materials. The mixture is inexpensive and the
coated paper exhibited good grease proofing and water
vapor barrier properties. The coating can readily be
removed with an inexpensive enzyme mixture, thus
allowing the paper to be pulped and recycled.
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
เพราะไฮโตรไลซ์สามารถทำที่ค่อนข้างอ่อนอุณหภูมิ และค่า pH เกือบเป็นกลาง ไฮโตรไลซ์ zeinถูกตรวจสอบ โดยการวัดบริเวณ quantitatively /ย้ายเวลา (AR/MT) สูงสุดด้วยโดยSDS-CE ใช้ AR/MT เนื่องจากใน CE พีคส์เคลื่อนย้ายผ่านหน้าต่างตรวจสอบที่ของพวกเขาด้วยความเร็วและอัตราการไหล electro การออสโมติกเนื่องจากพื้นที่สูงสุดขึ้นอยู่กับการตอบสนองต่อรังสียูวีของanalyte และเวลาเรสซิเดนซ์ จำเป็นต้องชดเชย โดย normalizing ตั้งสูงเวลาย้ายผลของ R chymotrypsin และ pancreatin 8 และ 1บน zein ไฮโตรไลซ์ถูกตรวจสอบที่มีค่าคง enzymetoอัตราส่วนพื้นผิว (รูปที่ 4) เลือก pancreatinสำหรับการเปรียบเทียบกับ R chymotrypsin ได้มากไม่แพง ประกอบด้วยเอนไซม์มากมาย รวมถึงamylase ทริปซิน ribonuclease เอนไซม์ไลเปส และรติ เอส และมีประโยชน์ในไฮโตรไลซ์ของเคลือบน้ำยาผสม ที่มีE:S) สูงสุดถึง 1: 100 สูงสุดด้วยภายใน 10 นาที R chymotrypsin และ pancreatin 8และประมาณ 30 นาทีสำหรับ pancreatin 1 ที่เป็นpancreatin 1 zein ค้าอัตราส่วน 1:10, 1:50 และ1: 100 ด้วยยอดสูงถึงสูงสุดที่ประมาณ 10, 30 และ 60 นาที ตามลำดับ (รูป5) . ลักษณะยอดบันทึก R zeins ไม่ได้สังเกตหลังจากที่ไฮโตรไลซ์ของ zein แยกเคลือบ และแยกหลังจาก 10 และ 30 นาทีสำหรับ R chymotrypsin และpancreatin 8 Electropherograms สำหรับไฮโตรไลซ์ของzein แยกเคลือบ ด้วย pancreatin 1 อย่างไรก็ตามระบุไม่สมบูรณ์ไฮโตรไลซ์ที่ E:S) 1: 100 (ตัวเลข6) ตอนแรก สองบางส่วนแก้ไขโปรตีน R zein ได้สกัดจากกระดาษด้วยบัฟเฟอร์ทริสเรทติ้ง SDS และได้เวลาย้ายนาที 6.8 และ 6.9 หลังจาก 5 นาทีเป็นสูงสุดเหมาะกับเวลาย้ายขนาด 6.1 นาทีและมีน้ำหนักโมเลกุลโดยประมาณของ 14 kDa ที่สูงสุดด้วยกลายเป็นใหญ่ และ h 1 ขนาดเล็กจำนวน zein อยู่ ประมาณ 14.7% ของต้นฉบับคเอาเชิงปริมาณของไขมันจากกระดาษได้กำหนด gravimetrically และมีเส้นใยกระดาษตรวจสอบ โดย SEM. ส่วนที่เหลือจากขี้ผึ้งใน pancreatin 1กระดาษบำบัดถูกสกัด ด้วยเฮกเซน ดังที่ก่อนหน้านี้ ไขมันที่เหลือเหลือกระดาษหลังจากแยก 16 (5% (n) 6) ยอดเงินดั้งเดิมได้ภาพดิจิตอล SEM ของพื้นผิวของกระดาษเตรียมไว้และบันทึกไว้ที่ 250 (รูปที่ 7 คิดลด 50%การตีพิมพ์) ที่นี้ขยาย unraveled fibrilsบนกระดาษ เส้นใย (ลูกศร) จะไม่สามารถมองเห็นได้เมื่อกระดาษถูกเคลือบ ด้วย (เปรียบเทียบรูปแยก zein7A, B) หลังการรักษาสำหรับ h 1 กับ pancreatin 1 การอีก fibrils บนเส้นใยกระดาษเห็น (รูปที่ 7C)รูป SEM หลังจากสกัด ด้วยเฮกเซนปรากฏภาพหลังการรักษาเอนไซม์ (เปรียบเทียบกับรูป 7 D, C)เบียดเบียน รักษาของ zein แยกเคลือบกระดาษR-chymotrypsin และ pancreatin 8 อย่างมีประสิทธิภาพเอาเคลือบ zein ไขมันจากเส้นใยกระดาษหลังการรักษาของกระดาษเคลือบสำหรับ h 1 กับนำเสนอประมาณ 15% R-zeins ถูก pancreatin ที่ 1โดย SDS-CE และ 16% ไขมัน โดยต้องวิเคราะห์ตรวจสอบคุณภาพของ SEM ภาพบ่งชี้ว่าเส้นใยกระดาษเคลือบกระดาษรับ pancreatin1 ได้คล้ายลักษณะการเคลือบที่กระดาษผลการศึกษานี้บ่งชี้ว่า กระดาษเคลือบด้วยส่วนผสมไขมัน zein อาจทดแทนได้nonrecyclable ขี้ผึ้งกระดาษและบรรจุภัณฑ์อื่น ๆ สังเคราะห์วัสดุ ส่วนผสมคือราคาไม่แพงและเคลือบกระดาษจัดแสดงพิสูจน์ดีไขมันและน้ำไอคุณสมบัติสิ่งกีดขวาง พร้อมสามารถเคลือบเอาออก ด้วยการผสมเอนไซม์ราคาถูก ดังนั้นให้กระดาษ pulped และรีไซเคิล
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!

เพราะการย่อยสลายสามารถดำเนินการที่ค่อนข้างอ่อนอุณหภูมิและพีเอชที่เป็นกลางที่เกือบ การย่อยสลาย Zein
ได้รับการตรวจสอบเชิงปริมาณโดยการวัดพื้นที่ /
เวลาการย้ายถิ่น (AR / MT) ของยอดไฮโดรไลโดย
SDS-CE AR / มอนแทนาถูกนำมาใช้เพราะในยอดซีอีจะเคลื่อนผ่านหน้าต่างการตรวจสอบที่อิเลคของพวกเขาความเร็วบวกกับอัตราการไหลของไฟฟ้าออสโมติกได้. เพราะพื้นที่สูงสุดขึ้นอยู่กับการตอบสนองต่อรังสียูวีของวิเคราะห์และเวลาที่อยู่อาศัยของตนมีความจำเป็นต้องจ่ายค่าชดเชยโดย normalizing พื้นที่สูงสุดเวลาการโยกย้าย. ผลของ R-chymotrypsin และ Pancreatin 8? และ 1 ในการย่อยสลาย Zein ถูกตรวจสอบใน enzymeto- คงอัตราส่วนพื้นผิว(รูปที่ 4) Pancreatin ได้รับเลือกสำหรับการเปรียบเทียบกับR-chymotrypsin เพราะมันเป็นมากน้อยราคาแพง มันมีเอนไซม์หลายชนิดรวมทั้งอะไมเลส trypsin, ribonuclease, เอนไซม์ไลเปสและโปรติเอสและเป็นประโยชน์ในการย่อยสลายสารผสมสารเคลือบผิว ที่E: S) 1: 100 ยอดไฮโดรไลถึงสูงสุดภายใน10 นาทีสำหรับ R-chymotrypsin และ Pancreatin 8 และในเวลาประมาณ 30 นาทีสำหรับ pancreatin 1 ?. ที่Pancreatin 1 อัตราส่วน Zein พาณิชย์ 1:10, 01:50 และ1: 100 ยอดไฮโดรไลถึงสูงสุดที่ประมาณ10, 30 และ 60 นาทีตามลำดับ (รูปที่5) ยอดลักษณะประกอบกับ R-zeins ไม่ได้ถูกตั้งข้อสังเกตหลังจากการย่อยสลายของสารเคลือบผิวZein แยกและสกัดหลังจากวันที่10 และ 30 นาทีสำหรับ R-chymotrypsin และPancreatin 8 ?. Electropherograms สำหรับการย่อยสลายของZein แยกเคลือบด้วย Pancreatin 1 ?, แต่ชี้ให้เห็นการย่อยที่ไม่สมบูรณ์ที่E: S) 1: 100 (รูปที่6) ในขั้นต้นทั้งสองได้รับการแก้ไขบางส่วนโปรตีน R-Zein ถูกสกัดจากกระดาษที่มีบัฟเฟอร์Tris-SDS และมีการย้ายถิ่นของครั้ง6.8 และ 6.9 นาที หลังจาก 5 นาทีสูงสุดไฮโดรไลเซเกิดขึ้นกับการย้ายถิ่นของเวลา6.1 นาทีและน้ำหนักโมเลกุลประมาณ14 กิโลดาลตัน สูงสุดไฮโดรไลกลายเป็นขนาดใหญ่และหลังจาก 1 ชั่วโมงขนาดเล็กปริมาณของZein ยังคงเกี่ยวกับ 14.7% ของเดิมสูงสุด. กำจัดปริมาณไขมันจากกระดาษที่ถูกกำหนด gravimetrically และเส้นใยกระดาษที่ถูกตรวจสอบโดยSEM ขี้ผึ้งที่เหลือใน Pancreatin 1 หรือไม่ได้รับการรักษากระดาษถูกสกัดด้วยเฮกเซนตามที่อธิบายไว้ก่อนหน้านี้ ไขมันที่เหลือที่เหลืออยู่บนกระดาษหลังจากการสกัด 16 (5% (n) 6) ของจำนวนเงินที่เดิม. SEM ภาพดิจิตอลของพื้นผิวกระดาษได้จัดทำและบันทึกไว้ที่250? (รูปที่ 7 คิดลด 50% สำหรับการตีพิมพ์) ที่กำลังขยายนี้ซ่านหลุดบนเส้นใยกระดาษ (ลูกศร) ไม่สามารถมองเห็นได้อีกต่อไปเมื่อกระดาษเคลือบด้วยแยกZein (เปรียบเทียบรูป7A, B) หลังจากการรักษาเป็นเวลา 1 ชั่วโมงกับ Pancreatin 1 ?, ซ่านในเส้นใยกระดาษที่มองเห็นได้อีกครั้ง (รูปที่ 7C). ภาพ SEM หลังจากการสกัดด้วยเฮกเซนปรากฏคล้ายกับภาพหลังการรักษาเอนไซม์(เปรียบเทียบรูปที่ 7, C). โดยสรุป การรักษา Zein แยกกระดาษเคลือบด้วยR-chymotrypsin และ Pancreatin 8? ได้อย่างมีประสิทธิภาพออกเคลือบ Zein-ไขมันจากเส้นใยกระดาษ. หลังจากการรักษากระดาษเคลือบเป็นเวลา 1 ชั่วโมงกับPancreatin 1 ?, ประมาณ 15% R-zeins อยู่ในปัจจุบันโดยSDS-CE และ 16% ไขมันโดยการวิเคราะห์ gravimetric. การตรวจสอบคุณภาพของ ภาพ SEM แสดงให้เห็นว่าเส้นใยกระดาษกระดาษเคลือบรับการรักษาด้วยpancreatin 1 มีความคล้ายคลึงกันในลักษณะที่ไม่เคลือบผิวกระดาษ. ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่ากระดาษเคลือบด้วยส่วนผสมZein-ไขมันอาจจะมีการเปลี่ยนที่ทำงานได้สำหรับกระดาษขี้ผึ้งnonrecyclable บรรจุภัณฑ์และอื่น ๆ ที่สังเคราะห์วัสดุ ส่วนผสมที่มีราคาไม่แพงและกระดาษเคลือบแสดงการตรวจสอบที่ดีไขมันและน้ำคุณสมบัติอุปสรรคไอ การเคลือบผิวได้อย่างง่ายดายสามารถลบออกด้วยส่วนผสมของเอนไซม์ราคาไม่แพงจึงช่วยให้กระดาษที่จะpulped และรีไซเคิล

































































การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
เพราะการจะดำเนินการที่อุณหภูมิค่อนข้างอ่อน
และที่เกือบกลางอย่างชัดเจน ซึ่งการย่อยสลาย
ถูกตรวจสอบโดยการวัดพื้นที่ /
เวลาโยกย้าย ( AR / ตัน ) ของเอนไซม์สูงสุดโดย
sds-ce . AR / MT ใช้เพราะยอด CE เป็น
เคลื่อนที่ผ่านหน้าต่างการตรวจสอบไอยคุปต์
plus อัตราการไหล
โรง .เพราะพื้นที่สูงสุดขึ้นอยู่กับการตอบสนองของ UV
ครูและที่อยู่อาศัยของมัน จึงต้องชดเชยโดย normalizing ยอด

พื้นที่เวลา การย้ายถิ่น และผลของ r-chymotrypsin Pancreatin 8  1 
บนซึ่งการทำการทดสอบที่คงที่ enzymeto -
( อัตราส่วน ( รูปที่ 4 ) ใช้สำหรับการเปรียบเทียบกับ Pancreatin

r-chymotrypsin เพราะมันมีมากน้อยราคาแพงมันมีเอนไซม์อะไมเลส รวมทั้งเอนไซม์ไรโบนิวคลีเ
, , เอนไซม์ , และ protease และ
มีประโยชน์ในการย่อยสลายสารเคลือบ ที่
e : S ) สูงสุดถึง 100 จากไฮโดรไลเซท
สูงสุดภายใน 10 นาทีและ r-chymotrypsin Pancreatin 8 
และในประมาณ 30 นาทีสำหรับ Pancreatin 1  . ที่ 1 
Pancreatin อัตราส่วน 1 : 10 ซึ่งพาณิชย์ ,
1 : 50 และ100 จากยอดสูงสุดถึงที่
ประมาณ 10 , 30 และ 60 นาที ตามลำดับ ( รูป
5 ) ลักษณะยอดเกิดจาก r-zeins ไม่ได้

สังเกตหลังจากการเคลือบผิวและการสกัดแยกย่อยของซึ่งหลังจาก 10 และ 30 นาที สำหรับ r-chymotrypsin และ
8  Pancreatin . electropherograms สำหรับการย่อยสลายของ
ซึ่งแยกกับการเคลือบ Pancreatin 1
 อย่างไรก็ตามแสดงการย่อยที่ไม่สมบูรณ์ E : s ) 1 : 100 ( รูป
6 ) ตอนแรก สองบางส่วนแก้ไข r-zein โปรตีนสกัดจากกระดาษด้วย )

มีบริษัท SDS บัฟเฟอร์ และการย้ายถิ่น 6.8 และ 6.9 นาทีหลังจากเวลา 5 นาทีเป็นผู้สูงสุดเกิดขึ้นกับการย้ายถิ่น

เวลา 6.1 มินและน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 14 กิโลดาลตัน
จากจุดสูงสุดกลายเป็นใหญ่และหลังเล็ก
1 H ,จํานวนซึ่งอยู่ประมาณ 3% ของยอดเดิม
.
กำจัดปริมาณไขมันจากกระดาษ
กำหนด gravimetrically และกระดาษเส้นใย
ตรวจสอบด้วย SEM ขี้ผึ้งที่เหลือใน Pancreatin 1 
กระดาษถือว่าถูกสกัดด้วยเฮกเซน , ตามที่อธิบายไว้
ก่อนหน้านี้ ไขมันที่ตกค้างเหลืออยู่บนกระดาษหลังจากการสกัด 16 ( 5 % ( n ) 6 ) ของปริมาณเดิม
จากภาพดิจิตอลของกระดาษพื้นผิวเตรียม
และบันทึกไว้ที่ 250  ( รูปที่ 7 คิดลด 50 %
สำหรับสิ่งพิมพ์ ) ที่ขยายนี้ใช้ได้ไฟบริล
บนกระดาษเส้นใย ( ลูกศร ) จะไม่สามารถมองเห็นได้เมื่อ
กระดาษจะเคลือบด้วยซึ่งแยก ( เปรียบเทียบตัวเลข
0 B ) หลังจากการรักษาเป็นเวลา 1 ชั่วโมง กับ Pancreatin 1  ,
fibrils บนกระดาษเส้นใยเป็นอีกครั้งที่มองเห็น ( รูปที่ 5 ) .
โดย SEM ภาพหลังจากการสกัดด้วยเฮกเซนปรากฏ
คล้ายกับภาพหลังจากเอนไซม์บำบัด ( เปรียบเทียบ
รูป 7D , C )
สรุป การรักษาซึ่งแยก
กระดาษเคลือบและ r-chymotrypsin Pancreatin 8  อย่างมีประสิทธิภาพ
ออกซึ่งไขมันเคลือบจากกระดาษเส้นใย .
หลังการรักษาของกระดาษเคลือบเป็นเวลา 1 ชั่วโมง กับ
Pancreatin 1  ประมาณ 15 % r-zeins อยู่
โดย sds-ce 16 % และไขมัน โดยการวิเคราะห์เชิงคุณภาพของแบบสอบด้วย .

ภาพพบว่าเส้นใยกระดาษ สำหรับกระดาษเคลือบรักษาด้วย Pancreatin
1  มีลักษณะคล้ายกับกระดาษไม่เคลือบผิว
.
จากการศึกษาพบว่า กระดาษที่เคลือบด้วย

ซึ่งไขมันผสมอาจจะทดแทนได้ กระดาษขี้ผึ้ง nonrecyclable และวัสดุบรรจุภัณฑ์
สังเคราะห์อื่น ๆผสม ราคาไม่แพง และมีไขมันที่ดี
กระดาษเคลือบพิสูจน์อักษรและคุณสมบัติของสิ่งกีดขวางไอน้ำ

เคลือบสามารถพร้อมที่จะเอาออกด้วยส่วนผสมเอนไซม์

ราคาไม่แพง จึงให้กระดาษจะเป็นกระดาษรีไซเคิล .
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2025 I Love Translation. All reserved.

E-mail: