3.4. Protein cross-linkingThe meat

3.4. Protein cross-linking
The meat proteins were separated by gel electrophoresis for the
evaluation of reducible myosin cross-linking as determined by the
gain of myosin heavy chain (MHC) after treatmentwith DTT in comparison
to without DTT. Hence, the meat proteins were separated in both
their reduced and non-reduced state (Fig. 3, left panel). Staining by
Sypro Ruby gel stain showed that the intensity of the protein bands of
both MHC and actin were more intense in samples after treatment
with DTT as compared to the non-reduced samples without DTT. This
indicates that protein polymers were reduced to yield a higher concentration
of monomer MHC and actin, and indirectly that reducible
protein cross-links are generated during the production of the meat
emulsions. Recent work in our laboratory have shown that DTT,
commonly used as reducing agent in gel electrophoresis, is able to partly
break thiol–quinone adducts formed between 4-methylbenzoquinone
and β-lactoglobulin (unpublished data). Hence, from the SDS-PAGE
analysis in the present study, it is not possible to differentiate between
disulfide protein–protein cross-links and phenol-mediated protein–
phenol–protein cross-links in the meat emulsions.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.4 โปรตีน cross-linkingโปรตีนเนื้อถูกคั่น ด้วยเจล electrophoresis ในการประเมินของไมโอซิน reducible cross-linking เป็นไปตามได้รับของไมโอซินหนักโซ่ (เอ็มเอชซี) หลังจาก treatmentwith DTT ในเปรียบเทียบการ โดย DTT ดังนั้น ได้แยกโปรตีนเนื้อสัตว์ทั้งในลดลง และไม่ลดสถานะ (Fig. 3 แผงด้านซ้าย) ย้อมสีด้วยคราบเจ Sypro ทับทิมพบว่าความเข้มของแถบโปรตีนของเอ็มเอชซีและแอกตินได้รุนแรงมากขึ้นในตัวอย่างหลังการรักษาด้วย DTT เมื่อเทียบกับตัวอย่างไม่ได้ลดลงโดย DTT นี้บ่งชี้ว่า มีลดโปรตีนโพลิเมอร์ให้ความเข้มข้นสูงเอ็มเอชซีน้ำยาและแอกติน และ reducible ซึ่งโดยทางอ้อมสร้างขึ้นระหว่างการผลิตเนื้อโปรตีน cross-linksemulsions ล่าสุดทำงานในห้องปฏิบัติการของเราได้แสดงให้เห็นว่า DTTใช้เป็นตัวแทนลดลงในเจ electrophoresis ถูกต้องบางส่วนแบ่ง thiol-quinone adducts ระหว่าง 4-methylbenzoquinoneและβ-lactoglobulin (ยกเลิกการประกาศข้อมูล) ดังนั้น จากหน้า SDSวิเคราะห์ในการศึกษาปัจจุบัน มันไม่สามารถแยกความแตกต่างระหว่างcross-links โปรตีน – โปรตีนไดซัลไฟด์และวาง mediated โปรตีน –วาง – โปรตีน cross-links ใน emulsions เนื้อ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.4 โปรตีนข้ามเชื่อมโยง
โปรตีนเนื้อสัตว์ที่ถูกแยกออกโดย electrophoresis เจลสำหรับ
การประเมินผลของ myosin ออกซิเจนข้ามเชื่อมโยงตามที่กำหนดโดย
กำไรจาก myosin ห่วงโซ่หนัก (MHC) หลังจาก treatmentwith DTT ในการเปรียบเทียบ
โดยไม่ต้อง DTT ดังนั้นโปรตีนเนื้อสัตว์ที่ถูกแยกออกทั้ง
ของพวกเขาลดลงและสถานะที่ไม่ลดลง (รูปที่. 3, แผงด้านซ้าย) การย้อมสีโดย
Sypro ทับทิมคราบเจลพบว่าความเข้มของแถบโปรตีนของ
ทั้งสอง MHC และโปรตีนมีความรุนแรงมากขึ้นในตัวอย่างหลังการรักษา
ด้วย DTT เมื่อเทียบกับกลุ่มตัวอย่างที่ไม่ได้ลดลงโดยไม่ต้อง DTT นี้
แสดงให้เห็นว่าโพลีเมอโปรตีนลดลงเพื่อให้ได้ความเข้มข้นสูง
ของโมโนเมอร์ MHC และโปรตีนและทางอ้อมออกซิเจนที่
โปรตีนการเชื่อมโยงต่างประเทศจะถูกสร้างขึ้นในระหว่างการผลิตเนื้อสัตว์
อิมัลชัน ผลงานล่าสุดในห้องปฏิบัติการของเราได้แสดงให้เห็นว่า DTT,
ที่นิยมใช้เป็นตัวแทนในการลดการเจลอิเล็กสามารถที่จะเป็นส่วนหนึ่ง
ทำลาย adducts thiol-quinone เกิดขึ้นระหว่าง 4 methylbenzoquinone
และβ-lactoglobulin (ข้อมูลที่ไม่ถูกเผยแพร่) ดังนั้นจาก SDS-PAGE
การวิเคราะห์ในการศึกษาครั้งนี้ก็ไม่ได้เป็นไปได้ที่จะแยกความแตกต่างระหว่าง
ซัลไฟด์โปรตีนการเชื่อมโยงข้ามและฟีนอลพึ่งโปรตีน
ฟีนอลโปรตีนข้ามการเชื่อมโยงในอิมัลชันเนื้อ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.4 . โมเลกุลโปรตีนโปรตีนที่แยกได้จาก
เนื้อเจลสำหรับ
ประเมินลด myosin เมื่อกําหนดโดย
ไรของมัยโอซินโซ่หนัก ( MHC ) หลังจาก treatmentwith DTT เปรียบเทียบ
โดยไม่ต้อง 20 . ดังนั้น เนื้อโปรตีนแยกทั้งลดและไม่ลด
ของรัฐ ( ภาพที่ 3 แผงด้านซ้าย ) โดย
.sypro ทับทิมเจลคราบ พบว่า ความเข้มของแถบโปรตีนของ
ทั้งสองและมี MHC actin รุนแรงมากขึ้นในตัวอย่างหลังการรักษา
กับ DTT เมื่อเทียบกับไม่ลด ไม่ใช้ 20 . พบว่าโปรตีนเป็นโพลิเมอร์นี้

ลดผลผลิตสูงกว่าความเข้มข้นของโมโนเมอร์ และ MHC actin และทางอ้อมที่ลด
การเชื่อมโยงข้ามโปรตีนถูกสร้างขึ้นในระหว่างการผลิตเนื้อ
อิมัลชัน . ผลงานล่าสุดในห้องปฏิบัติการของเราได้แสดงให้เห็นว่าส่วน
ทั่วไปใช้เป็นรีดิวในเจล สามารถปรับขนาด และควิโนน adducts
แบ่งขึ้นระหว่าง 4-methylbenzoquinone
บีตา - แลคโตกลอบูลิน ( ข้อมูลและเผยแพร่ ) ดังนั้น จากการวิเคราะห์เอนไซม์
ในการศึกษาปัจจุบันมันเป็นไปไม่ได้ที่จะแยกความแตกต่างระหว่าง
ไดข้ามการเชื่อมโยงและฟีนอลโปรตีน ( โปรตีน ) โปรตีน ( โปรตีน )
ฟีนอลข้ามการเชื่อมโยงในเนื้ออิมัลชั่น .