3.2. Sarcoplasmic proteome analyses

3.2. Sarcoplasmic proteome analyses
The gel image of ISM is presented in Fig. 4, where 186 protein spots
were identified by image analyses. Fifteen spots were differentially
abundant in ISM and OSM 48 h post-mortem, and they are encircled
and numbered. These spots exhibited 1.5-fold difference (P b 0.01)
between ISM and OSM. Among the differentially abundant spots, 10
were over-abundant in OSM, whereas 5 spots were over-abundant in
ISM. Tandemmass spectrometry determined the identity of differentially
abundant spots, and all proteins were matched to the bovine family
(Bos taurus) in the NCBI database (Table 2). Six proteinswere identified
to be differentially abundant between ISM and OSM (Table 2). Of
these, triosephosphate isomerase and creatine kinase M-type were
over-abundant in OSM, whereas beta-enolase, fructose-bisphosphate
aldolase A, phosphoglycerate mutase 2, and phosphatidylethanolaminebinding
protein 1 were over-abundant in ISM (Table 2). Several spots
with similar molecular weight, but different isoelectric point (pI),
were identified as the same protein; therefore, only 6 proteins were
identified to be differentially abundant. Detection of protein isoforms
in 2-DE gels have been reported previously (Joseph et al., 2012) and
could be attributed to post-translational modification such as phosphorylation
(Anderson et al., 2014). Phosphorylation could lead to
acidic shift in pI of proteins (Maurides, Akkaraju, & Jagus, 1989; Zhu,
Zhao, Lubman, Miller, & Barder, 2005). Nonetheless, phosphorylation
was not confirmed in the present study. Previous research on
intermuscular variation in beef color stability reported differential abundance
of sixteen proteins between color-stable (longissimus lumborum)
and color-labile (psoas major) muscles (Joseph et al., 2012). However,
the present study is the first one to investigate the proteomic basis for
the intramuscular variation in beef color stability.
3.3. Correlation of differentially abundant proteins with color traits
The correlation between differentially abundant sarcoplasmic
proteins and meat color attributes is presented in Table 3. Creatine
kinaseM-type and triosephosphate isomerase exhibited positive correlation
(P b 0.05) with MRA and R630/580 (color stability), whereas
beta-enolase and phosphoglycerate mutase 2 exhibited negative
correlation (P b 0.05) with MRA and R630/580. In addition, fructosebisphosphate
aldolase A, and phosphatidylethanolamine-binding
protein 1 exhibited negative correlation (P b 0.05) with MRA.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.2. sarcoplasmic proteome วิเคราะห์ภาพเจ ISM จะแสดงในรูป 4, 186 จุดโปรตีนได้โดยการวิเคราะห์ภาพ จุดที่ห้าถูก differentiallyมากใน ISM และ OSM หลัง 48 ชม. และพวกเขามีทัศนียภาพและลำดับเลข จุดเหล่านี้แสดงความแตกต่าง 1.5-fold (P b 0.01)ISM และ OSM ระหว่างจุดมากมาย differentially, 10ถูกกว่ามากใน OSM ในขณะที่จุดที่ 5 ถูกกว่ามากในเทคโนโลยี ISM Tandemmass หลักกำหนดตัวตนของ differentiallyจุดที่อุดมสมบูรณ์ และโปรตีนทั้งหมดถูกจับคู่กับครอบครัววัว(ราศีพฤษภ Bos) ในฐานข้อมูล NCBI (ตารางที่ 2) หก proteinswere ระบุมี differentially มากมายระหว่าง ISM และ OSM (ตาราง 2) ของเหล่านี้ triosephosphate isomerase และไคเนสรีชนิดกว่ามากใน OSM ในขณะที่รุ่น beta enolase ฟรักโทส-bisphosphatealdolase A, phosphoglycerate mutase 2 และ phosphatidylethanolaminebindingโปรตีน 1 ถูกกว่ามากใน ISM (ตาราง 2) หลายจุดมีน้ำหนักโมเลกุลที่คล้ายกัน แต่จุดอื่น isoelectric (ปี่),กับโปรตีนเหมือนกัน ดังนั้น มีโปรตีนเพียง 6ระบุจะอุดมสมบูรณ์ differentially การตรวจจับโปรตีน isoformsใน 2 DE เจมีการรายงานก่อนหน้านี้ (โจเซฟ et al. 2012) และอาจเกิดจากการปรับเปลี่ยน post-translational เช่น phosphorylation(Anderson ร้อยเอ็ด 2014) Phosphorylation อาจนำไปสู่เปลี่ยนแปลงค่า pI ของโปรตีน (Maurides, Akkaraju, & Jagus, 1989 เปรี้ยว ซูZhao, Lubman มิลเลอร์ & Barder, 2005) กระนั้น phosphorylationได้รับการยืนยันในการศึกษาปัจจุบัน วิจัยก่อนหน้านี้ความผันแปร intermuscular ในเสถียรภาพสีเนื้อรายงานมากมายแตกต่างกันของโปรตีนสิบหกระหว่างสีเสถียรภาพ (ริบบิ้น lumborum)และสี labile (psoas สำคัญ) กล้ามเนื้อ (โจเซฟ et al. 2012) อย่างไรก็ตามศึกษาเป็นครั้งแรกเพื่อตรวจสอบพื้นฐานของ proteomicรูปแบบเข้ากล้ามเนื้อในความเสถียรของสีเนื้อ3.3. ความสัมพันธ์ของโปรตีน differentially อุดมสมบูรณ์ด้วยลักษณะสีความสัมพันธ์ระหว่างอุดม differentially sarcoplasmicแอตทริบิวต์สีโปรตีนและเนื้อสัตว์จะแสดงในตารางที่ 3 รีชนิด kinaseM และ triosephosphate isomerase แสดงสหสัมพันธ์(P b 0.05) MRA และ R630/580 (เสถียรภาพสี), ในขณะที่เบต้า-enolase และ phosphoglycerate mutase 2 แสดงค่าลบสัมพันธ์ (P b 0.05) กับ MRA และ R630/580 นอกจากนี้ fructosebisphosphatealdolase A และ phosphatidylethanolamine รวมโปรตีน 1 แสดงความสัมพันธ์เชิงลบ (P b 0.05) กับ MRA

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.2 sarcoplasmic
โปรตีนวิเคราะห์ภาพเจลของISM จะนำเสนอในรูป 4 ที่ 186
จุดโปรตีนที่ถูกระบุโดยการวิเคราะห์ภาพ สิบห้าจุดที่มีความแตกต่างกันมากใน ISM และ OSM 48 ชั่วโมงชันสูตรศพและพวกเขาจะล้อมรอบและหมายเลข จุดเหล่านี้แสดงให้เห็นความแตกต่างที่ 1.5 เท่า (P 0.01 ข) ระหว่าง ISM และ OSM ท่ามกลางจุดที่แตกต่างกันมากมาย 10 กว่า-มากมายใน OSM ในขณะที่ 5 จุดมีมากกว่ามากมายในISM spectrometry Tandemmass กำหนดตัวตนของแตกต่างกันจุดมากมายและโปรตีนทั้งหมดถูกจับคู่กับครอบครัววัว(Bos taurus) ในฐานข้อมูล NCBI (ตารางที่ 2) หก proteinswere ระบุว่าเป็นที่แตกต่างกันมากมายระหว่าง ISM และ OSM (ตารางที่ 2) ของเหล่านี้ isomerase triosephosphate และรีไคเนส M-ชนิดมีมากกว่าOSM มากมายในขณะเบต้า enolase ฟรุกโตส-bisphosphate aldolase A, phosphoglycerate mutase 2 และ phosphatidylethanolaminebinding โปรตีนได้มากกว่า 1-มากมายใน ISM (ตารางที่ 2) หลายจุดมีน้ำหนักโมเลกุลคล้ายกัน แต่แตกต่างกันจุด Isoelectric (PI) ถูกระบุว่าเป็นโปรตีนเดียวกัน ดังนั้นเพียง 6 โปรตีนที่ถูกระบุว่าเป็นที่แตกต่างกันมากมาย การตรวจหาโปรตีนไอโซฟอร์มในเจล 2 DE ได้รับการรายงานก่อนหน้านี้ (โจเซฟ et al., 2012) และสามารถนำมาประกอบกับการปรับเปลี่ยนการโพสต์แปลเช่นphosphorylation (แอนเดอ et al., 2014) phosphorylation อาจนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงที่เป็นกรดในpI ของโปรตีน (Maurides, Akkaraju และ Jagus 1989; จู้Zhao, Lubman มิลเลอร์และ Barder 2005) อย่างไรก็ตาม phosphorylation ไม่ได้รับการยืนยันในการศึกษาในปัจจุบัน วิจัยก่อนหน้านี้ในรูปแบบ intermuscular ในเสถียรภาพสีเนื้อรายงานความอุดมสมบูรณ์ที่แตกต่างกันสิบหกโปรตีนระหว่างสีที่มีเสถียรภาพ(longissimus lumborum) และสี labile (psoas หลัก) กล้ามเนื้อ (โจเซฟ et al., 2012) อย่างไรก็ตามการศึกษานี้เป็นคนแรกที่จะตรวจสอบโปรตีนพื้นฐานสำหรับการเปลี่ยนแปลงในความมั่นคงเข้ากล้ามเนื้อสี. 3.3 ความสัมพันธ์ของโปรตีนที่อุดมสมบูรณ์ที่มีสีแตกต่างกันมีลักษณะความสัมพันธ์ระหว่าง sarcoplasmic มากมายแตกต่างกันโปรตีนและสีเนื้อคุณลักษณะจะนำเสนอในตารางที่3 Creatine kinaseM ชนิดและ isomerase triosephosphate แสดงความสัมพันธ์เชิงบวก(P ข 0.05) กับ MRA และ R630 / 580 (ความมั่นคงสี) ขณะเบต้าenolase และ phosphoglycerate mutase 2 แสดงเชิงลบความสัมพันธ์(P ข 0.05) กับ MRA และ R630 / 580 นอกจากนี้ fructosebisphosphate aldolase A, และ phosphatidylethanolamine ผูกพันโปรตีน1 แสดงความสัมพันธ์ทางลบ (P ข 0.05) กับ MRA

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

และความสามารถจิสติกส์ บริษัท สร้าง '