The amylase activity was measured f

The amylase activity was measured following the method of
Robyt and Whelan (1968) using soluble starch as the substrate. One
unit of amylase activity was defined to hydrolyze 10 mg of starch in
30 min at 37 °C. The lipase activity was determined according to the
method of Winkler and Stuckman (1979). One unit of lipase activity
was expressed as 1 μmol of p-nitrophenyl palmitate (pNPP) released
from the substrate in 1 min at 37 °C. The trypsin activity was assayed
using Na-benzoyl-DL-arginine-p-nitroanilide (BAPNA) as the substrate
(Erlanger et al., 1961). One unit of trypsin activity was calculated
using the amount of trypsin required to release 1 μmol of nitroanilide
from substrate in 1 min at 37 °C. The soluble protein concentration
was measured in diluted homogenates following the Bradford method
(Bradford, 1976) using bovine serum albumin (BSA) as the standard.
The trypsin and lipase activities are both presented as specific activity
Ug−1
of protein, and amylase activity is expressed asUmg−1
of protein.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

กิจกรรม amylase ที่วัดตามวิธีการRobyt และ Whelan (1968) โดยใช้แป้งละลายน้ำกับพื้นผิว หนึ่งหน่วยกิจกรรม amylase ได้ defined hydrolyze 10 มก.ของแป้งใน30 นาทีที่ 37 องศาเซลเซียส กิจกรรมของเอนไซม์ไลเปสที่กำหนดตามวิธี Winkler และ Stuckman (1979) หน่วยของกิจกรรมเอนไซม์ไลเปสถูกแสดงเป็น μmol 1 ของ palmitate p nitrophenyl (pNPP) ออกจากพื้นผิวใน 1 นาทีที่ 37 องศาเซลเซียส มี assayed กิจกรรมทริปซินใช้ Na-benzoyl-DL-arginine-p-nitroanilide (BAPNA) เป็นพื้นผิว(Erlanger et al., 1961) มีคำนวณหน่วยของกิจกรรมทริปซินใช้จำนวนทริปซินต้องปล่อย μmol 1 ของ nitroanilideจากพื้นผิวใน 1 นาทีที่ 37 องศาเซลเซียส ความเข้มข้นของโปรตีนที่ละลายน้ำได้มีวัดใน homogenates แตกออกตามวิธีแบรดฟอร์ด(แบรดฟอร์ด 1976) โดยใช้วัว serum albumin (บีเอสเอ) เป็นมาตรฐานทั้งแสดงเป็น specific กิจกรรมกิจกรรมทริปซินและเอนไซม์ไลเปสUg−1โปรตีน และ amylase กิจกรรมจะแสดง asUmg−1ของโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กิจกรรมอะไมเลสวัดดังต่อไปนี้วิธีการ
Robyt และเวแลน (1968) โดยใช้แป้งที่ละลายน้ำได้เป็นสารตั้งต้น หนึ่งหน่วยของกิจกรรมอะไมเลสเป็นนิยามในการย่อยสลาย 10 mg ของแป้งใน 30 นาทีที่อุณหภูมิ 37 องศาเซลเซียส กิจกรรมเอนไซม์ไลเปสที่ได้รับการกำหนดให้เป็นไปตามวิธีการของเคลอร์และ Stuckman (1979) หนึ่งหน่วยของกิจกรรมเอนไซม์ไลเปสได้รับการแสดงเป็น 1 ไมโครโมลของ palmitate พี Nitrophenyl (pNPP) ออกจากพื้นผิวใน1 นาทีที่ 37 องศาเซลเซียส กิจกรรม trypsin ได้รับการวิเคราะห์โดยใช้นาออกไซด์-DL-arginine-P-nitroanilide (BAPNA) เป็นสารตั้งต้น(เลน et al., 1961) หนึ่งหน่วยของกิจกรรม trypsin ที่คำนวณโดยใช้ปริมาณของtrypsin ที่จำเป็นในการปล่อย 1 ไมโครโมลของ nitroanilide จากสารตั้งต้นใน 1 นาทีที่ 37 องศาเซลเซียส ความเข้มข้นของโปรตีนที่ละลายน้ำได้วัดใน homogenates เจือจางตามวิธีการแบรดฟ (แบรด, 1976) โดยใช้โปรตีนชนิดหนึ่งในซีรั่มวัว (BSA) เป็นมาตรฐาน. trypsin และกิจกรรมเอนไซม์ไลเปสมีทั้งที่นำเสนอเป็น speci สายคกิจกรรมสาขา-1 ของโปรตีนและกิจกรรมอะไมเลสเป็น แสดง asUmg-1 ของโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

จากกิจกรรมที่ได้ตามวิธีการของ
robyt Whelan ( 1968 ) และใช้ปริมาณแป้งเป็นสับสเตรท หนึ่งหน่วยของกิจกรรมเอนไซม์อะไมเลสคือเดอ
จึงเน็ด , 10 mg ของแป้งใน
30 นาทีที่ 37 ° C ไลเปสถูกกำหนดตามวิธีการของตัวแทน และ stuckman
( 1979 ) หน่วยหนึ่งของไลเปส
ถูกแสดงเป็น 1 μโมลของ p-nitrophenyl palmitate ( pnpp
) ออกจากพื้นผิวใน 1 นาที ที่ 37 ° C เอนไซม์กิจกรรมซีรั่ม
ใช้ na-benzoyl-dl-arginine-p-nitroanilide ( bapna ) (
( เอร์แลเงอร์ et al . , 1961 ) หน่วยหนึ่งของกิจกรรมเอนไซม์มีค่า
ใช้ปริมาณของเอนไซม์ต้องปล่อย 1 โมลของμ i-nitroanilide
จากแผ่นใน 1 นาทีที่ 37 องศา ปริมาณโปรตีน
วัดใน homogenates เจือจางตามแบรดฟอร์ดวิธี
( แบรดฟอร์ด , 1976 ) ใช้อัลบูมิน ( BSA ) เป็นมาตรฐาน
กิจกรรมทริปไลเปสทั้งสองแสดงเป็น speci จึงคกิจกรรม

H − 1 โปรตีน และกิจกรรมเอนไซม์อะไมเลสจะแสดง asumg − 1
ของโปรตีน