Activity of glutathione reductase (

Activity of glutathione reductase (GR; EC 1.6.4.2) was assayed as
a decrease in absorbance of NADPH at 340 nm according to
Schaedle and Bassham (1977) in 50 mM Tris–HCL (pH-7.6),
0.15 mM NADPH, 1 mM GSSG, 3 mM MgCl2 and enzyme extract.
Catalase activity (CAT; EC 1.11.1.6) was assayed according to the
method of Aebi (1984). Leaf sample of 0.1 g was homogenized at
4
C in 100 mM cold phosphate buffer containing 0.5% Triton-X.
Activity of CAT was assessed in 100 ml phosphate buffer, 400 ml
200 mM H2O2 and 100 ml enzymes. A decrease in H2O2 was
measured at 240 nm. Peroxidase activity (POX; EC 1.11.1.7) was
estimated in 0.1 g fresh leaf homogenized in 10 ml of 0.1 M
phosphate buffer and 5 mM cysteine. 5 ml assay mixture containing
2 ml 125 mM phosphate buffer, 1 ml 50 mM pyragallol, 1 ml
50 mM H2O2 and 1 ml of enzyme extract was incubated at 25
C for
5 min. The reaction was terminated after 5 min by adding 0.5 ml 5%
(v/v) concentrated H2SO4. Purpurogalin formed in the reaction was
extracted with 10 ml ether and absorbance was estimated at
420 nm (Britton and Mehley, 1955).

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กิจกรรมของกลูตาไธโอน reductase (GR; EC 1.6.4.2)
ได้รับการวิเคราะห์เป็นการลดลงของการดูดกลืนแสงของNADPH ที่ 340 นาโนเมตรตาม
Schaedle และ Bassham (1977) ใน 50 มิลลิ Tris-HCL (ค่า pH 7.6)
0.15 มิลลิ NADPH 1 มิลลิ GSSG 3 มิลลิ MgCl2 และสารสกัดจากเอนไซม์.
กิจกรรม Catalase (กสท; 1.11.1.6 EC)
ได้รับการวิเคราะห์ตามวิธีการของAebi (1984) ตัวอย่างใบ 0.1 กรัมได้ที่หดหาย
4 องศาเซลเซียสใน 100 มิลลิฟอสเฟตบัฟเฟอร์เย็นที่มี 0.5% Triton-X.
กิจกรรมของกสท. ได้รับการประเมินในฟอสเฟตบัฟเฟอร์ 100 มล., 400 มล.
200 มิลลิ H2O2 และ 100 มล. เอนไซม์ การลดลงของ H2O2
ได้รับการวัดที่240 นาโนเมตร กิจกรรม peroxidase (โรคฝี; 1.11.1.7 EC) ได้ประมาณ 0.1 กรัมใบสดปั่นใน 10 มล. 0.1 M ฟอสเฟตบัฟเฟอร์และ 5 มิลลิ cysteine 5 มิลลิลิตรผสมทดสอบมี2 มิลลิลิตร 125 มิลลิฟอสเฟตบัฟเฟอร์ 1 มล. 50 มิลลิ pyragallol 1 มล. 50 มิลลิ H2O2 และ 1 มิลลิลิตรของสารสกัดจากเอนไซม์ที่ถูกบ่มที่อุณหภูมิ 25 องศาเซลเซียสเป็นเวลา5 นาที ปฏิกิริยาถูกยกเลิกหลังจาก 5 นาทีโดยการเพิ่ม 0.5 มล. 5% (v / v) ความเข้มข้น H2SO4 Purpurogalin ที่เกิดขึ้นในการเกิดปฏิกิริยาถูกสกัดด้วยอีเธอร์10 มล. และการดูดกลืนแสงที่ประมาณ420 นาโนเมตร (บริทและ Mehley, 1955)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

กิจกรรมของ กลูต้าไธโอนรีดักเทส ( GR ; EC 1.6.4.2 ) คือปริมาณที่ลดลงในค่า
nadph ที่ 340 nm ตาม
schaedle และ bassham ( 1977 ) ในบริษัท 50 มม. ) กรดไฮโดรคลอริก ( ph-7.6 )
nadph 0.15 มิลลิเมตร gssg 1 มม. ชุด 3 มม. และเอนไซม์สกัด
นักศึกษา ( แมว ; อีซี 1.11.1.6 ) ซีรั่มตาม
วิธี aebi ( 1984 ) ใบตัวอย่าง 0.1 กรัมบดที่
4
C 100 มม. เย็นฟอสเฟตบัฟเฟอร์ที่มี 0.5% triton-x.
กิจกรรมแมว 100 มิลลิลิตรและฟอสเฟตบัฟเฟอร์ 400 ml
200 มม. และแบตเตอรี่ 100 มิลลิลิตรเอนไซม์ ลดลงในแบตเตอรี่ถูก
วัดที่ 240 nm . กิจกรรมของเอนไซม์ ( ฝี ; EC 1.11.1.7 ) คือ
ประมาณ 0.1 กรัม ในใบสดบดใน 10 ml 0.1 M
ฟอสเฟตบัฟเฟอร์และซิสเตอีน 5 มิล 5 มล. ( ส่วนผสมที่ประกอบด้วย
2 ml 125 มม. ฟอสเฟต บัฟเฟอร์ pyragallol 50 mm 1 มิลลิลิตร 1 ml
50 มม. และแบตเตอรี่ 1 มิลลิลิตรเอนไซม์สกัดถูกบ่มที่อุณหภูมิ 25
C
5 นาที ปฏิกิริยาที่ถูกยกเลิกหลังจาก 5 นาที โดยการเพิ่ม 0.5 ml 5 %
( v / v ) กรดซัลฟิวริกเข้มข้น purpurogalin เกิดขึ้นในปฏิกิริยาที่ถูกสกัดด้วยอีเทอร์ 10 ml

และค่าประมาณ 420 nm ( Britton และ mehley 1955 )