In the homogenizer, severe processi

In the homogenizer, severe processing conditions
such as high pressure, shear stress and temperature can
lead to a deterioration of proteins stabilizing properties.
However, while it is already established that protein
structure is susceptible to modification by highpressure
processing, it is not known to what extent the
new technology, such as dynamic high-pressure homogenization,
allows systematic modification of the rheology
and texture of protein-stabilized emulsions. Indeed,
until now, only the effect of high hydrostatic
pressure on the structure of proteins in aqueous solution
has received considerable attention over the last
few years Dickinson & Pawlowsky, 1996.. Consequences
on globular proteins are that high pressure
disrupts the tertiary and quaternary structure. It is also
known that pressure unfolding of globular proteins is
partly due to changes in secondary structure a-helices,
b-sheets.. As with thermal treatment, the partial denaturation
of globular proteins on application of hydro-
static high pressure leads to aggregation Dumay,
Kalichevsky, & Cheftel, 1994.. Dumay, Lambert, Fun-
tenberger, and Cheftel 1996. have observed pressureinduced
rheological modifications of emulsions due to
b-lactoglobulin aggregation. Galazka, Dickinson, and
Ledward 1996a. showed that high-pressure treatment
up to 800 MPa. of the globular protein b-lactoglobulin
leads to a loss of emulsifying capacity and a reduction
in the stability of fine emulsion made at pH 7 with 0.4
w.w.b% protein and 20 vol.% oil. The author interpreted
this result as a loss of emulsifying efficiency due
to pressure-induced unfolding followed by aggregation.
Qualitatively similar effects of high-pressure treatment
on emulsifying properties were also observed when
b-lactoglobulin was replaced with commercial whey
protein concentrate Galazka, Ledward, Dickinson, &
Langley, 1995..

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ใน homogenizer เงื่อนไขการประมวลผลอย่างรุนแรงเช่นความดันสูง อุณหภูมิและความเครียดเฉือนสามารถนำไปสู่การเสื่อมสภาพของโปรตีนเสถียรภาพคุณสมบัติอย่างไรก็ตาม ในขณะที่มันมีอยู่แล้วสร้างโปรตีนที่โครงสร้างที่มีความไวต่อการเปลี่ยนแปลงโดย highpressureการประมวลผล ไม่ทราบว่าขอบเขตการเทคโนโลยีใหม่ เช่น homogenization ไดนามิกแรงดันสูงช่วยให้การปรับเปลี่ยนใช้งานกับระบบและโครงสร้างของโปรตีนที่มีความเสถียร emulsions แน่นอนจนถึงขณะนี้ เท่านั้นผลของสูงหยุดนิ่งความดันในโครงสร้างของโปรตีนในสารละลายได้รับความสนใจอย่างมากมาในช่วงไม่กี่ปีสัน & Pawlowsky, 1996 ... ผลที่ตามมาบนโปรตีนกระจุกอยู่ที่แรงดันสูงdisrupts โครงสร้างระดับตติยภูมิ และสี่ ก็ยังที่ความดันแฉของกระจุกโปรตีนคือส่วนหนึ่งเนื่องจากการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างรองต่อ-helicesb แผ่น... พอ ๆ กับการรักษาความร้อน แปรสภาพบางส่วนโปรตีนกระจุกบนแอพลิเคชันของไฮโดร-แรงดันสูงคงที่นำไปสู่การรวม DumayKalichevsky, & Cheftel, 1994 ... Dumay แลมเบิร์ต สนุกtenberger และ Cheftel 1996 ได้สังเกตเห็น pressureinducedการปรับเปลี่ยนไหลของอิมัลชันเนื่องจากb-lactoglobulin รวม Galazka สัน และLedward 1996a แสดงให้เห็นว่าการรักษาความดันสูงถึง 800 MPa ของกระจุกโปรตีน b-lactoglobulinนำไปสู่การสูญเสียการสกัดกำลังการผลิตและลดในเสถียรภาพของอิมัลชันดี pH 7 กับ 0.4โปรตีน w.w.b% และน้ำมัน vol.% 20 ผู้เขียนตีความผลนี้เป็นการสูญเสียของสกัดประสิทธิภาพเนื่องจากการเหนี่ยวนำแรงดันแฉตามรวมด้วยผลคล้ายกับคุณภาพของการรักษาความดันสูงบนสกัดคุณสมบัติถูกสังเกตเมื่อb-lactoglobulin ถูกแทนที่ ด้วยเวย์เชิงพาณิชย์โปรตีนเข้มข้น Galazka, Ledward ดิกคินสัน &Langley, 1995 ...

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ใน homogenizer เงื่อนไขการประมวลผลที่รุนแรง
เช่นความดันสูงขจัดความเครียดและอุณหภูมิสามารถ
นำไปสู่การเสื่อมสภาพของโปรตีนเสถียรภาพคุณสมบัติ.
อย่างไรก็ตามในขณะที่มันเป็นที่ยอมรับแล้วว่าโปรตีน
โครงสร้างเป็นที่ประทับใจกับการปรับเปลี่ยนโดย highpressure
การประมวลผลก็จะไม่เป็นที่รู้จักกับสิ่งที่ ขอบเขต
เทคโนโลยีใหม่ ๆ เช่นทำให้เป็นเนื้อเดียวกันแรงดันสูงแบบไดนามิก
ช่วยให้การปรับเปลี่ยนระบบการไหล
และเนื้อสัมผัสของอิมัลชันโปรตีนที่มีความเสถียร อันที่จริง
จนถึงขณะนี้มีเพียงผลของไฮโดรลิกสูง
ความดันในโครงสร้างของโปรตีนในสารละลาย
ได้รับความสนใจอย่างมากในช่วงที่ผ่านมา
ไม่กี่ปี? ดิกคินสันและ Pawlowsky 1996 .. ผลกระทบ
ในโปรตีนกลมที่ความดันสูง
รบกวนในระดับอุดมศึกษาและสี่ โครงสร้าง. นอกจากนี้ยังเป็น
ที่รู้จักกันว่าความดันแฉของโปรตีนกลมเป็น
ส่วนหนึ่งเนื่องจากการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างทุติยภูมิ? A-เอนริเก้,
B-แผ่น .. เช่นเดียวกับการรักษาความร้อนที่สูญเสียสภาพธรรมชาติบางส่วน
ของโปรตีนกลมในการประยุกต์ hydro-
แรงดันสูงแบบคงที่จะนำไปสู่การรวมตัว ? Dumay,
Kalichevsky และ Cheftel 1994 .. Dumay, แลมเบิร์ Fun-
tenberger และ Cheftel? 1996 ได้สังเกตเห็น pressureinduced
การปรับเปลี่ยนการไหลของอิมัลชันเนื่องจาก
การรวม B-lactoglobulin Galazka ดิกคินสันและ
Ledward? 1996a แสดงให้เห็นว่าการรักษาความดันสูง
? ถึง 800 MPa โปรตีนเป็นรูปทรงกลม B-lactoglobulin
นำไปสู่การสูญเสียของกำลังการผลิตผสมและการลดลง
ในความมั่นคงของอิมัลชันดีทำที่ pH 7 กับ 0.4
โปรตีน w.wb% และ 20 Vol.% น้ำมัน ผู้เขียนตีความ
ผลนี้เป็นความสูญเสียของ emulsifying ประสิทธิภาพเนื่องจาก
แรงกดดันที่เกิดขึ้นแฉตามมาด้วยการรวม.
ผลกระทบที่คล้ายกันในเชิงคุณภาพของการรักษาความดันสูง
ใน emulsifying คุณสมบัติถูกตั้งข้อสังเกตเมื่อ
B-lactoglobulin ถูกแทนที่ด้วยการค้าเวย์
โปรตีนเข้มข้น? Galazka, Ledward ดิกคินสันและ
แลงลีย์ 1995 ..

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในเครื่องปั่น , เงื่อนไขการประมวลผลขั้นรุนแรงเช่นความดันสูง , แรงเฉือนและอุณหภูมิที่สามารถทำให้เกิดการเสื่อมสภาพของโปรตีนเสถียรภาพคุณสมบัติอย่างไรก็ตาม ในขณะที่มันก็ขึ้นว่า โปรตีนโครงสร้างมีความไวต่อการไฮ เพร ชอร์การประมวลผล มันไม่เป็นที่รู้จักเท่าอะไรเทคโนโลยีใหม่ เช่น การแบบไดนามิกแรงดันสูง ,ช่วยให้ปรับเปลี่ยนระบบของรายได้และพื้นผิวของโปรตีนเสถียรภาพอิมัลชัน . แน่นอนจนถึงตอนนี้ มีแค่ผลของไฮโดรสแตติกสูงความดันในโครงสร้างของโปรตีนในสารละลายได้รับความสนใจมากในช่วงไม่กี่ปีที่ผ่านมาดิกคินสัน & pawlowsky , 2539 . . . . . . . ตามมาความดันสูงต่อโปรตีนทรงกลมที่รบกวนโครงสร้างตติย Quaternary และ . มันเป็นยังหรือที่เรียกกันว่า ความดันขึ้น โปรตีนทรงกลม คือส่วนหนึ่งเนื่องจากการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้าง a-helices มัธยม ,b-sheets . . . . . . . ด้วยการใช้ความร้อน , ( บางส่วนของโปรตีนทรงกลมในใบสมัครของน้ำไฟฟ้าสถิตแรงดันสูงนำไปสู่ dumay รวม ,kalichevsky & cheftel ปี 2537 . . . dumay Lambert , สนุก -tenberger และ cheftel 1996 สังเกต pressureinducedการไหลของอิมัลชัน เนื่องจากb-lactoglobulin รวม . galazka ดิกคินสัน , และ ,ข่าว 1996a . พบว่า ความดันสูงรักษาถึง 800 เมกกะปาสคาล ของ b-lactoglobulin โปรตีนรูปทรงกลมนำไปสู่การสูญเสียของ 3.0 ความจุและลดในความมีเสถียรภาพของระบบได้ทำให้ pH 7 กับ 0.4 อิมัลชันw.w.b % โปรตีนและน้ำมัน 20 เล่ม ) ผู้เขียนแปลผลที่ได้นี้ เช่น การสูญเสียสมรรถภาพจาก 3.0ความดันที่เกิดขึ้นตามมาด้วยการรวมกันลักษณะคล้ายผลของการรักษาด้วยแรงดันสูงบน 3.0 คุณสมบัติพบเมื่อb-lactoglobulin ถูกแทนที่ด้วยเวย์ พาณิชย์ข่าวการศึกษา > galazka โปรตีนเข้มข้น , , , และแลงลีย์ , 2538 . . . . . . .