The occurrence of two types of coll

The occurrence of two types of collagen in the abalone Haliotis muscle

Acid-soluble collagens were prepared from connective tissues in the abalone Haliotis discus foot and adductor muscles with limited proteolysis using pepsin. Collagen preparation solubilized with 1% pepsin contained two types of a-chains which were different in their N-terminal amino acid sequences. Accordingly, two types of full-length cDNAs coding for collagen proa-chains were isolated from the foot muscle of the same animal and these proteins were named Hdcols (Haliotis discus collagens) 1a and 2a. The two N-terminal amino acid sequences of the abalone pepsin-solubilized collagen preparation corresponded to either of the two sequences deduced from the cDNA clones.
In addition, several tryptic peptides prepared from the pepsin-solubilized collagen and fractionated by HPLC showed N-terminal amino acid sequences identical to those deduced from the two cDNA clones. Hdcols 1a and 2a consisted of 1378 and 1439 amino acids, respectively, showing the primary structure typical to those of fibril-forming collagens. The N-terminal propeptides of the two collagen proa-chains contained cysteine-rich globular domains. It is of note that Hdcol 1a completely lacked a short Gly-X-Y triplet repeat sequence in its propeptide. An unusual structure such as this has never before been reported for any fibril-forming collagen. The main triple-helical domains for both chains consisted of 1014 amino acids, where a supposed glycine residue in the triplet at the 598th position from the N-terminus was replaced by alanine in Hdcol 1a and by serine in Hdcol 2a. Both proa-chains of abalone collagens contained six cysteine residues in the carboxyl-terminal propeptide, lacking two cysteine residues usually found in vertebrate collagens. Northern blot analysis demonstrated that the mRNA levels of Hdcols 1a and 2a in various tissues including muscles were similar to each other.
Keywords: collagen; abalone; proa-chain; cDNA cloning.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การเกิดขึ้นของคอลลาเจนในหอยเป๋าฮื้อ Haliotis กล้ามเนื้อสองชนิดCollagens ละลายกรดจัดทำจากเนื้อเยื่อเกี่ยวพันในการหอยเป๋าฮื้อ Haliotis ดิสคัส adductor และเท้ากล้ามเนื้อกับจำกัด proteolysis โดยใช้ธาตุเพพซินขึ้น คอลลาเจนเตรียม solubilized กับธาตุเพพซิน 1% มีอยู่สองชนิด a-โซ่ซึ่งแตกต่างกันในลำดับของกรดอะมิโน N-เทอร์มินัล ตามลำดับ สองชนิดแบบเต็มตัว cDNAs เขียนโค้ดสำหรับคอลลาเจนพร้าว-โซ่ถูกแยกจากกล้ามเนื้อเท้าของสัตว์เดียว และโปรตีนเหล่านี้มีชื่อว่า Hdcols (Haliotis ดิสคัส collagens) 1a และ 2a กรดอะมิโนลำดับสองของขั้ว N ของการเตรียมหอยเป๋าฮื้อ solubilized ธาตุเพพซินคอลลาเจน corresponded ให้อย่างใดอย่างหนึ่งซึ่งสามารถกล่าวได้จากโคลน cDNA ลำดับที่สองนอกจากนี้ หลาย tryptic เปปไทด์จากคอลลาเจน solubilized ธาตุเพพซิน และแบ่ง โดย HPLC พบว่าขั้ว N กรดอะมิโนลำดับเหมือนกับเหล่านั้นซึ่งสามารถกล่าวได้จากโคลน cDNA สอง Hdcols 1a และ 2a ประกอบด้วย 1378 และ 1439 กรดอะมิโน ลำดับ แสดงโครงสร้างหลักการทั่วไปของการขึ้นรูป fibril collagens Propeptides ขั้ว N ของคอลลาเจนสองพร้าว-โซ่อยู่โดเมน cysteine รวยกระจุก มันเป็นของ Hdcol 1a สมบูรณ์ขาด Gly X Y ทารกซ้ำลำดับสั้น ๆ ในการ propeptide หมายเหตุ โครงสร้างผิดปกติเช่นนี้ได้เคยรับการรายงานสำหรับคอลลาเจนใด ๆ fibril การขึ้นรูป โดเมนหลักสามเกลียวสำหรับโซ่ทั้งสองประกอบด้วยกรดอะมิโน 1014 ซึ่งมีสารตกค้างควร glycine ในทารกที่ตำแหน่ง 598th จาก N เทอร์มินัสถูกแทนที่ โดยอะลานีนใน Hdcol 1a และ โดยรอบเส้นใยประสาทใน Hdcol 2a พร้าวโซ่ทั้งสองของหอยเป๋าฮื้อ collagens อยู่หกตกค้าง cysteine ใน carboxyl-ขั้วขาดสอง cysteine ตกค้างมักจะพบในสัตว์มีกระดูกสันหลัง collagens, propeptide วิเคราะห์น้าเหนือแสดงให้เห็นว่า ระดับ mRNA ของ Hdcols 1a และ 2a ในเนื้อเยื่อต่าง ๆ รวมถึงกล้ามเนื้อได้คล้าย ๆ กันคำสำคัญ: คอลลาเจน หอยเป๋าฮื้อ พร้าวโซ่ cDNA โคลน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การเกิดขึ้นของทั้งสองประเภทของคอลลาเจนในกล้ามเนื้อหอยเป๋าฮื้อ Haliotis

คอลลาเจนกรดที่ละลายที่เตรียมจากเนื้อเยื่อเกี่ยวพันในหอยเป๋าฮื้อ Haliotis จักรเดินเท้าและกล้ามเนื้อ adductor กับ proteolysis จำกัด โดยใช้เปปซิน การจัดทำคอลลาเจนละลายกับ 1% น้ำย่อยที่มีอยู่สองประเภทของโซ่ที่มีแตกต่างกันใน n- ขั้วลำดับกรดอะมิโนของพวกเขา ดังนั้นทั้งสองประเภทของ cDNAs ยาวเต็มรูปแบบการเข้ารหัสสำหรับคอลลาเจนมลายูโซ่แยกได้จากกล้ามเนื้อเท้าของสัตว์เดียวกันและโปรตีนเหล่านี้ถูกตั้งชื่อ Hdcols (Haliotis คอลลาเจนจักร) 1A และ 2A ทั้งสอง n- ขั้วลำดับกรดอะมิโนของหอยเป๋าฮื้อน้ำย่อย-ละลายเตรียมคอลลาเจนตรงกับทั้งสองลำดับ deduced จาก cDNA โคลน.
นอกจากนี้เปปไทด์ tryptic หลายจัดทำขึ้นจากคอลลาเจนเปปซิน-ละลายและ fractionated โดย HPLC แสดงให้เห็นว่ายังไม่มีขั้ว กรดอะมิโนเหมือนกันกับที่อนุมานได้จากทั้งสองโคลนยีน Hdcols 1A และ 2A ประกอบด้วย 1378 และ 1439 กรดอะมิโนตามลำดับแสดงให้เห็นถึงโครงสร้างหลักทั่วไปกับบรรดาของคอลลาเจนหนังศีรษะขึ้นรูป propeptides n- ขั้วของทั้งสองคอลลาเจนมลายูโซ่มี cysteine ​​ที่อุดมไปด้วยโดเมนที่เป็นรูปทรงกลม มันเป็นจดหมายที่ Hdcol 1A ขาดสมบูรณ์สั้น Gly-XY ลำดับแฝดซ้ำใน propeptide ของมัน โครงสร้างที่ผิดปกติเช่นนี้ไม่เคยได้รับก่อนที่จะรายงานคอลลาเจนหนังศีรษะขึ้นรูปใด ๆ โดเมนหลักสามขดลวดสำหรับทั้งโซ่ประกอบด้วย 1014 กรดอะมิโนซึ่งเป็นสารตกค้างใน glycine ควรแฝดที่ตำแหน่ง 598 จาก N-ปลายทางก็ถูกแทนที่ด้วยอะลานีนใน Hdcol 1a และซีรีนใน Hdcol 2a ทั้งมลายูโซ่ของคอลลาเจนที่มีหอยเป๋าฮื้อหก cysteine ​​ตกค้างใน propeptide carboxyl ขั้วขาดสอง cysteine ​​ตกค้างมักจะพบในสัตว์มีกระดูกสันหลังคอลลาเจน วิเคราะห์ blot ภาคเหนือแสดงให้เห็นว่าระดับ mRNA ของ Hdcols 1A และ 2A ในเนื้อเยื่อต่าง ๆ รวมทั้งกล้ามเนื้อมีความคล้ายคลึงกับแต่ละอื่น ๆ .
คำสำคัญ: คอลลาเจน; หอยเป๋าฮื้อ มลายูโซ่; cDNA โคลน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การเกิดของทั้งสองประเภทของคอลลาเจนหอยเป๋าฮื้อ Haliotis กล้ามเนื้อคอลลาเจนเตรียมจากกรดละลายเนื้อเยื่อเกี่ยวพันในหอยเป๋าฮื้อ Haliotis จักรเท้าและกล้ามเนื้อ adductor กับโปรตีโ ลซิส จำกัด การใช้เอนไซม์เปปซิน การเตรียมสารละลายคอลลาเจน 1 % อักษรที่มีอยู่สองประเภทที่แตกต่างกันของพวกเขา a-chains กรดอะมิโนกรดอะมิโน . ตาม สองประเภท แบบเต็มตัว cdnas การเข้ารหัสสำหรับคอลลาเจน proa โซ่ที่แยกได้จากเท้า กล้ามเนื้อของสัตว์และโปรตีนเหล่านี้เป็นชื่อเดียวกัน hdcols ( Haliotis จักรคอลลาเจน ) 1A และ 2A ทั้งสองถูกลำดับกรดอะมิโนของหอยเป๋าฮื้อเพพซินซึ่งตรงกับการเตรียมคอลลาเจนของ 2 ลำดับ deduced จาก cDNA โคลนนอกจากนี้ อาหารที่เตรียมจากการเคลือบหลายเปปไทด์ ซึ่งพบโดยวิธี HPLC พบกรดอะมิโนคอลลาเจนและกรดอะมิโนเหมือนที่ได้จากสองยีนโคลนนิ่ง hdcols 1A และ 2A จำนวน 146 1439 และกรดอะมิโน ตามลำดับ แสดงให้เห็นถึงโครงสร้างหลักทั่วไปที่สร้างคอลลาเจนไฟบริล . ส่วนโปรเป็บไตด์ถูกสอง proa โซ่กรดอะมิโนคอลลาเจนอุดมมีทรงกลมโดเมน มันเป็นข้อความที่ hdcol 1A สมบูรณ์ขาดสั้น gly-x-y triplet ทำซ้ำลำดับของ propeptide . โครงสร้างที่ผิดปกติ เช่น นี้ ไม่เคยมีมาก่อนที่รายงานใด ๆ สร้างเส้นใย คอลลาเจน หลักสาม 10 โดเมน ทั้งโซ่ จำนวน 718 กรดอะมิโนที่คาดว่ายังตกค้างในแฝดสามที่ 598th ตำแหน่งจากยีนอะลานีนถูกแทนที่โดยใน hdcol 1A และ 2A โดยเอนไซม์ใน hdcol ทั้ง proa โซ่ของหอยเป๋าฮื้อคอลลาเจนที่มีอยู่ 6 ซีสเตอีนตกค้างในคาร์บอกซีเทอร์มินอล propeptide ขาดสองซิสเตอีนตกค้างมักจะ พบในสัตว์มีกระดูกสันหลังคอลลาเจน . Northern blot analysis พบว่าระดับ mRNA ของ hdcols 1A และ 2A ในเนื้อเยื่อต่างๆ รวมทั้งกล้ามเนื้อคล้ายกับแต่ละอื่น ๆคําสําคัญ : คอลลาเจนหอยเป๋าฮื้อ proa โซ่ ; ; ; ดีเอ็นเอโคลนนิ่ง .