- ข้อความ
- ประวัติศาสตร์
The extent to which the kefir EPS i
The extent to which the kefir EPS inhibits the 2,20-azobis(2-
aminopropane) dihydrochloride (AAPH) and Cu2þ/H2O2 induced
oxidative damage of biological macromolecules was evaluated,
using bovine serum albumin (BSA) as a model protein. Sodium
dodecylsulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE)
was used to measure the extent of protein oxidation, following the
method described by Xiao et al. (2012) with slight modifications. In
these tests, BSA was dissolved in a phosphate buffer (100 mM, pH
7.4) to a final concentration of 0.6 mg mL1, following which
distilled water (as a control) or EPS solutions of various concentrations were added and the mixture was incubated at 25 C.
Following 30 min incubation, either Cu2þ/H2O2 (10 or 2.4 mM, 3 mL)
or AAPH (500 mM, 10 mL) was added to the mixtures containing EPS,
while an equivalent amount of phosphate buffer was added to the
control samples. The subsequent oxidation reaction was allowed to
progress at 37 C for either 1.5 or 6 h, using a water bath to apply
heat. Following this reaction, the treated BSA solutions were mixed
with loading buffer and heated at 100 C for 10 min and a 20 mL
portion of each mixture was separated by 10% SDS-PAGE. After
voltage had been applied for approximately 2 h (80 V for 30 min,
then 120 V for 1.5 h), the gels were stained overnight with 0.1%
Coomassie brilliant blue (R-250) and the membrane was subsequently washed with decolorising solution (40% methanol, 10%
glacial acetic acid). Band densities were measured using Quantity
One® 1D analysis softwareThe extent to which the kefir EPS inhibits the 2,20-azobis(2-
aminopropane) dihydrochloride (AAPH) and Cu2þ/H2O2 induced
oxidative damage of biological macromolecules was evaluated,
using bovine serum albumin (BSA) as a model protein. Sodium
dodecylsulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE)
was used to measure the extent of protein oxidation, following the
method described by Xiao et al. (2012) with slight modifications. In
these tests, BSA was dissolved in a phosphate buffer (100 mM, pH
7.4) to a final concentration of 0.6 mg mL1, following which
distilled water (as a control) or EPS solutions of various concentrations were added and the mixture was incubated at 25 C.
Following 30 min incubation, either Cu2þ/H2O2 (10 or 2.4 mM, 3 mL)
or AAPH (500 mM, 10 mL) was added to the mixtures containing EPS,
while an equivalent amount of phosphate buffer was added to the
control samples. The subsequent oxidation reaction was allowed to
progress at 37 C for either 1.5 or 6 h, using a water bath to apply
heat. Following this reaction, the treated BSA solutions were mixed
with loading buffer and heated at 100 C for 10 min and a 20 mL
portion of each mixture was separated by 10% SDS-PAGE. After
voltage had been applied for approximately 2 h (80 V for 30 min,
then 120 V for 1.5 h), the gels were stained overnight with 0.1%
Coomassie brilliant blue (R-250) and the membrane was subsequently washed with decolorising solution (40% methanol, 10%
glacial acetic acid). Band densities were measured using Quantity
One® 1D analysis software
aminopropane) dihydrochloride (AAPH) and Cu2þ/H2O2 induced
oxidative damage of biological macromolecules was evaluated,
using bovine serum albumin (BSA) as a model protein. Sodium
dodecylsulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE)
was used to measure the extent of protein oxidation, following the
method described by Xiao et al. (2012) with slight modifications. In
these tests, BSA was dissolved in a phosphate buffer (100 mM, pH
7.4) to a final concentration of 0.6 mg mL1, following which
distilled water (as a control) or EPS solutions of various concentrations were added and the mixture was incubated at 25 C.
Following 30 min incubation, either Cu2þ/H2O2 (10 or 2.4 mM, 3 mL)
or AAPH (500 mM, 10 mL) was added to the mixtures containing EPS,
while an equivalent amount of phosphate buffer was added to the
control samples. The subsequent oxidation reaction was allowed to
progress at 37 C for either 1.5 or 6 h, using a water bath to apply
heat. Following this reaction, the treated BSA solutions were mixed
with loading buffer and heated at 100 C for 10 min and a 20 mL
portion of each mixture was separated by 10% SDS-PAGE. After
voltage had been applied for approximately 2 h (80 V for 30 min,
then 120 V for 1.5 h), the gels were stained overnight with 0.1%
Coomassie brilliant blue (R-250) and the membrane was subsequently washed with decolorising solution (40% methanol, 10%
glacial acetic acid). Band densities were measured using Quantity
One® 1D analysis softwareThe extent to which the kefir EPS inhibits the 2,20-azobis(2-
aminopropane) dihydrochloride (AAPH) and Cu2þ/H2O2 induced
oxidative damage of biological macromolecules was evaluated,
using bovine serum albumin (BSA) as a model protein. Sodium
dodecylsulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE)
was used to measure the extent of protein oxidation, following the
method described by Xiao et al. (2012) with slight modifications. In
these tests, BSA was dissolved in a phosphate buffer (100 mM, pH
7.4) to a final concentration of 0.6 mg mL1, following which
distilled water (as a control) or EPS solutions of various concentrations were added and the mixture was incubated at 25 C.
Following 30 min incubation, either Cu2þ/H2O2 (10 or 2.4 mM, 3 mL)
or AAPH (500 mM, 10 mL) was added to the mixtures containing EPS,
while an equivalent amount of phosphate buffer was added to the
control samples. The subsequent oxidation reaction was allowed to
progress at 37 C for either 1.5 or 6 h, using a water bath to apply
heat. Following this reaction, the treated BSA solutions were mixed
with loading buffer and heated at 100 C for 10 min and a 20 mL
portion of each mixture was separated by 10% SDS-PAGE. After
voltage had been applied for approximately 2 h (80 V for 30 min,
then 120 V for 1.5 h), the gels were stained overnight with 0.1%
Coomassie brilliant blue (R-250) and the membrane was subsequently washed with decolorising solution (40% methanol, 10%
glacial acetic acid). Band densities were measured using Quantity
One® 1D analysis software
0/5000
The extent to which the kefir EPS inhibits the 2,20-azobis(2-aminopropane) dihydrochloride (AAPH) and Cu2þ/H2O2 inducedoxidative damage of biological macromolecules was evaluated,using bovine serum albumin (BSA) as a model protein. Sodiumdodecylsulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE)was used to measure the extent of protein oxidation, following themethod described by Xiao et al. (2012) with slight modifications. Inthese tests, BSA was dissolved in a phosphate buffer (100 mM, pH7.4) to a final concentration of 0.6 mg mL1, following whichdistilled water (as a control) or EPS solutions of various concentrations were added and the mixture was incubated at 25 C.Following 30 min incubation, either Cu2þ/H2O2 (10 or 2.4 mM, 3 mL)or AAPH (500 mM, 10 mL) was added to the mixtures containing EPS,while an equivalent amount of phosphate buffer was added to thecontrol samples. The subsequent oxidation reaction was allowed toprogress at 37 C for either 1.5 or 6 h, using a water bath to applyheat. Following this reaction, the treated BSA solutions were mixedwith loading buffer and heated at 100 C for 10 min and a 20 mLportion of each mixture was separated by 10% SDS-PAGE. Aftervoltage had been applied for approximately 2 h (80 V for 30 min,then 120 V for 1.5 h), the gels were stained overnight with 0.1%Coomassie brilliant blue (R-250) and the membrane was subsequently washed with decolorising solution (40% methanol, 10%glacial acetic acid). Band densities were measured using QuantityOne® 1D analysis softwareThe extent to which the kefir EPS inhibits the 2,20-azobis(2-aminopropane) dihydrochloride (AAPH) and Cu2þ/H2O2 inducedoxidative damage of biological macromolecules was evaluated,using bovine serum albumin (BSA) as a model protein. Sodiumdodecylsulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE)was used to measure the extent of protein oxidation, following themethod described by Xiao et al. (2012) with slight modifications. Inthese tests, BSA was dissolved in a phosphate buffer (100 mM, pH7.4) to a final concentration of 0.6 mg mL1, following whichdistilled water (as a control) or EPS solutions of various concentrations were added and the mixture was incubated at 25 C.Following 30 min incubation, either Cu2þ/H2O2 (10 or 2.4 mM, 3 mL)or AAPH (500 mM, 10 mL) was added to the mixtures containing EPS,while an equivalent amount of phosphate buffer was added to thecontrol samples. The subsequent oxidation reaction was allowed toprogress at 37 C for either 1.5 or 6 h, using a water bath to applyheat. Following this reaction, the treated BSA solutions were mixedwith loading buffer and heated at 100 C for 10 min and a 20 mLportion of each mixture was separated by 10% SDS-PAGE. Aftervoltage had been applied for approximately 2 h (80 V for 30 min,then 120 V for 1.5 h), the gels were stained overnight with 0.1%Coomassie brilliant blue (R-250) and the membrane was subsequently washed with decolorising solution (40% methanol, 10%glacial acetic acid). Band densities were measured using QuantityOne® 1D analysis software
การแปล กรุณารอสักครู่..
ขอบเขตที่ kefir กำไรต่อหุ้นยับยั้ง 2,20-azobis (2
aminopropane) dihydrochloride (AAPH) และCu2þ / H2O2
เหนี่ยวนำให้เกิดความเสียหายออกซิเดชันของโมเลกุลทางชีวภาพได้รับการประเมินโดยใช้ซีรั่มอัลบูมิวัว
(BSA) เป็นโปรตีนรูปแบบ โซเดียม
dodecylsulphate-polyacrylamide ข่าวคราว (SDS-PAGE)
ถูกนำมาใช้ในการวัดขอบเขตของการเกิดออกซิเดชันโปรตีนดังต่อไปนี้วิธีการอธิบายโดยเสี่ยว et al,
(2012) ที่มีการปรับเปลี่ยนเล็กน้อย ในการทดสอบเหล่านี้บีเอสเอก็เลือนหายไปในฟอสเฟตบัฟเฟอร์ (100 มิลลิค่า pH 7.4) เพื่อให้มีความเข้มข้นสุดท้ายของ 0.6 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร 1 ตามที่น้ำกลั่น(เป็นตัวควบคุม) หรือ EPS การแก้ปัญหาของความเข้มข้นต่างๆมีการเพิ่มและส่วนผสมที่เป็น บ่มที่ 25 องศาเซลเซียส. หลังจาก 30 นาทีบ่มทั้งCu2þ / H2O2 (10 หรือ 2.4 มิลลิ 3 มิลลิลิตร) หรือ AAPH (500 มิลลิ 10 มิลลิลิตร) ถูกบันทึกอยู่ในสารผสมที่มีกำไรต่อหุ้นในขณะที่จำนวนเงินเทียบเท่าของฟอสเฟตบัฟเฟอร์ถูกเพิ่มเข้ามากับตัวอย่างควบคุม ปฏิกิริยาออกซิเดชั่ภายหลังได้รับอนุญาตให้มีความคืบหน้าที่ 37 องศาเซลเซียสทั้ง 1.5 หรือ 6 ชั่วโมงโดยใช้อ่างน้ำที่จะใช้ความร้อน ต่อไปนี้การเกิดปฏิกิริยานี้ได้รับการรักษาโซลูชั่นบีเอสเอถูกผสมกับบัฟเฟอร์โหลดและให้ความร้อนที่ 100 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 10 นาทีและ 20 มิลลิลิตรส่วนหนึ่งของส่วนผสมแต่ละคนถูกแยกจากกันโดย10% SDS-PAGE หลังจากที่แรงดันไฟฟ้าได้ถูกนำมาใช้ประมาณ 2 ชั่วโมง (80 V 30 นาทีแล้ว120 V 1.5 ชั่วโมง) เจลมีการย้อมค้างคืนกับ 0.1% Coomassie สดใสสีฟ้า (R-250) และเมมเบรนถูกล้างต่อมากับการแก้ปัญหาการลดสีน้ำเงิน ( เมทานอล 40%, 10% น้ำแข็งกรดอะซิติก) ความหนาแน่นของวงถูกวัดโดยใช้จำนวนการวิเคราะห์ One หรือไม่? 1D ขอบเขต softwareThe ซึ่ง kefir กำไรต่อหุ้นยับยั้ง 2,20-azobis (2 aminopropane) dihydrochloride (AAPH) และCu2þ / H2O2 เหนี่ยวนำให้เกิดความเสียหายออกซิเดชันของโมเลกุลทางชีวภาพได้รับการประเมินโดยใช้ซีรั่มอัลบูมิวัว(BSA) เป็นโปรตีนรูปแบบ โซเดียมdodecylsulphate-polyacrylamide ข่าวคราว (SDS-PAGE) ถูกนำมาใช้ในการวัดขอบเขตของการเกิดออกซิเดชันโปรตีนดังต่อไปนี้วิธีการอธิบายโดยเสี่ยว et al, (2012) ที่มีการปรับเปลี่ยนเล็กน้อย ในการทดสอบเหล่านี้บีเอสเอก็เลือนหายไปในฟอสเฟตบัฟเฟอร์ (100 มิลลิค่า pH 7.4) เพื่อให้มีความเข้มข้นสุดท้ายของ 0.6 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร 1 ตามที่น้ำกลั่น(เป็นตัวควบคุม) หรือ EPS การแก้ปัญหาของความเข้มข้นต่างๆมีการเพิ่มและส่วนผสมที่เป็น บ่มที่ 25 องศาเซลเซียส. หลังจาก 30 นาทีบ่มทั้งCu2þ / H2O2 (10 หรือ 2.4 มิลลิ 3 มิลลิลิตร) หรือ AAPH (500 มิลลิ 10 มิลลิลิตร) ถูกบันทึกอยู่ในสารผสมที่มีกำไรต่อหุ้นในขณะที่จำนวนเงินเทียบเท่าของฟอสเฟตบัฟเฟอร์ถูกเพิ่มเข้ามากับตัวอย่างควบคุม ปฏิกิริยาออกซิเดชั่ภายหลังได้รับอนุญาตให้มีความคืบหน้าที่ 37 องศาเซลเซียสทั้ง 1.5 หรือ 6 ชั่วโมงโดยใช้อ่างน้ำที่จะใช้ความร้อน ต่อไปนี้การเกิดปฏิกิริยานี้ได้รับการรักษาโซลูชั่นบีเอสเอถูกผสมกับบัฟเฟอร์โหลดและให้ความร้อนที่ 100 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 10 นาทีและ 20 มิลลิลิตรส่วนหนึ่งของส่วนผสมแต่ละคนถูกแยกจากกันโดย10% SDS-PAGE หลังจากที่แรงดันไฟฟ้าได้ถูกนำมาใช้ประมาณ 2 ชั่วโมง (80 V 30 นาทีแล้ว120 V 1.5 ชั่วโมง) เจลมีการย้อมค้างคืนกับ 0.1% Coomassie สดใสสีฟ้า (R-250) และเมมเบรนถูกล้างต่อมากับการแก้ปัญหาการลดสีน้ำเงิน ( เมทานอล 40%, 10% น้ำแข็งกรดอะซิติก) ความหนาแน่นของวงถูกวัดโดยใช้จำนวนOne หรือไม่? 1D ซอฟต์แวร์การวิเคราะห์
aminopropane) dihydrochloride (AAPH) และCu2þ / H2O2
เหนี่ยวนำให้เกิดความเสียหายออกซิเดชันของโมเลกุลทางชีวภาพได้รับการประเมินโดยใช้ซีรั่มอัลบูมิวัว
(BSA) เป็นโปรตีนรูปแบบ โซเดียม
dodecylsulphate-polyacrylamide ข่าวคราว (SDS-PAGE)
ถูกนำมาใช้ในการวัดขอบเขตของการเกิดออกซิเดชันโปรตีนดังต่อไปนี้วิธีการอธิบายโดยเสี่ยว et al,
(2012) ที่มีการปรับเปลี่ยนเล็กน้อย ในการทดสอบเหล่านี้บีเอสเอก็เลือนหายไปในฟอสเฟตบัฟเฟอร์ (100 มิลลิค่า pH 7.4) เพื่อให้มีความเข้มข้นสุดท้ายของ 0.6 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร 1 ตามที่น้ำกลั่น(เป็นตัวควบคุม) หรือ EPS การแก้ปัญหาของความเข้มข้นต่างๆมีการเพิ่มและส่วนผสมที่เป็น บ่มที่ 25 องศาเซลเซียส. หลังจาก 30 นาทีบ่มทั้งCu2þ / H2O2 (10 หรือ 2.4 มิลลิ 3 มิลลิลิตร) หรือ AAPH (500 มิลลิ 10 มิลลิลิตร) ถูกบันทึกอยู่ในสารผสมที่มีกำไรต่อหุ้นในขณะที่จำนวนเงินเทียบเท่าของฟอสเฟตบัฟเฟอร์ถูกเพิ่มเข้ามากับตัวอย่างควบคุม ปฏิกิริยาออกซิเดชั่ภายหลังได้รับอนุญาตให้มีความคืบหน้าที่ 37 องศาเซลเซียสทั้ง 1.5 หรือ 6 ชั่วโมงโดยใช้อ่างน้ำที่จะใช้ความร้อน ต่อไปนี้การเกิดปฏิกิริยานี้ได้รับการรักษาโซลูชั่นบีเอสเอถูกผสมกับบัฟเฟอร์โหลดและให้ความร้อนที่ 100 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 10 นาทีและ 20 มิลลิลิตรส่วนหนึ่งของส่วนผสมแต่ละคนถูกแยกจากกันโดย10% SDS-PAGE หลังจากที่แรงดันไฟฟ้าได้ถูกนำมาใช้ประมาณ 2 ชั่วโมง (80 V 30 นาทีแล้ว120 V 1.5 ชั่วโมง) เจลมีการย้อมค้างคืนกับ 0.1% Coomassie สดใสสีฟ้า (R-250) และเมมเบรนถูกล้างต่อมากับการแก้ปัญหาการลดสีน้ำเงิน ( เมทานอล 40%, 10% น้ำแข็งกรดอะซิติก) ความหนาแน่นของวงถูกวัดโดยใช้จำนวนการวิเคราะห์ One หรือไม่? 1D ขอบเขต softwareThe ซึ่ง kefir กำไรต่อหุ้นยับยั้ง 2,20-azobis (2 aminopropane) dihydrochloride (AAPH) และCu2þ / H2O2 เหนี่ยวนำให้เกิดความเสียหายออกซิเดชันของโมเลกุลทางชีวภาพได้รับการประเมินโดยใช้ซีรั่มอัลบูมิวัว(BSA) เป็นโปรตีนรูปแบบ โซเดียมdodecylsulphate-polyacrylamide ข่าวคราว (SDS-PAGE) ถูกนำมาใช้ในการวัดขอบเขตของการเกิดออกซิเดชันโปรตีนดังต่อไปนี้วิธีการอธิบายโดยเสี่ยว et al, (2012) ที่มีการปรับเปลี่ยนเล็กน้อย ในการทดสอบเหล่านี้บีเอสเอก็เลือนหายไปในฟอสเฟตบัฟเฟอร์ (100 มิลลิค่า pH 7.4) เพื่อให้มีความเข้มข้นสุดท้ายของ 0.6 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร 1 ตามที่น้ำกลั่น(เป็นตัวควบคุม) หรือ EPS การแก้ปัญหาของความเข้มข้นต่างๆมีการเพิ่มและส่วนผสมที่เป็น บ่มที่ 25 องศาเซลเซียส. หลังจาก 30 นาทีบ่มทั้งCu2þ / H2O2 (10 หรือ 2.4 มิลลิ 3 มิลลิลิตร) หรือ AAPH (500 มิลลิ 10 มิลลิลิตร) ถูกบันทึกอยู่ในสารผสมที่มีกำไรต่อหุ้นในขณะที่จำนวนเงินเทียบเท่าของฟอสเฟตบัฟเฟอร์ถูกเพิ่มเข้ามากับตัวอย่างควบคุม ปฏิกิริยาออกซิเดชั่ภายหลังได้รับอนุญาตให้มีความคืบหน้าที่ 37 องศาเซลเซียสทั้ง 1.5 หรือ 6 ชั่วโมงโดยใช้อ่างน้ำที่จะใช้ความร้อน ต่อไปนี้การเกิดปฏิกิริยานี้ได้รับการรักษาโซลูชั่นบีเอสเอถูกผสมกับบัฟเฟอร์โหลดและให้ความร้อนที่ 100 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 10 นาทีและ 20 มิลลิลิตรส่วนหนึ่งของส่วนผสมแต่ละคนถูกแยกจากกันโดย10% SDS-PAGE หลังจากที่แรงดันไฟฟ้าได้ถูกนำมาใช้ประมาณ 2 ชั่วโมง (80 V 30 นาทีแล้ว120 V 1.5 ชั่วโมง) เจลมีการย้อมค้างคืนกับ 0.1% Coomassie สดใสสีฟ้า (R-250) และเมมเบรนถูกล้างต่อมากับการแก้ปัญหาการลดสีน้ำเงิน ( เมทานอล 40%, 10% น้ำแข็งกรดอะซิติก) ความหนาแน่นของวงถูกวัดโดยใช้จำนวนOne หรือไม่? 1D ซอฟต์แวร์การวิเคราะห์
การแปล กรุณารอสักครู่..
ขอบเขตการ kefir EPS ยับยั้ง 2,20-azobis ( 2 -
aminopropane ) : ( aaph ) และ CU2 þ / H2O2 ความเสียหายออกซิเดชันของโมเลกุลทางชีวภาพต่อ
ถูกประเมินโดยใช้อัลบูมิน ( BSA ) เป็นโปรตีนแบบ โซเดียม
dodecylsulphate polyacrylamide gel electrophoresis ( SDS-PAGE )
ถูกใช้เพื่อวัดระดับของการเกิดออกซิเดชันของโปรตีน ดังต่อไปนี้
วิธีที่อธิบายโดยเสี่ยว et al . ( 2012 ) ที่มีการปรับเปลี่ยนเล็กน้อย ใน
การทดสอบเหล่านี้ ( ละลายในฟอสเฟตบัฟเฟอร์ ( 100 มม. M
7.4 ) ความเข้มข้น 0.6 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร สุดท้าย 1 ต่อไปนี้ซึ่ง
น้ำกลั่น ( ควบคุม ) หรือหุ้นโซลูชั่นของความเข้มข้นต่างๆเพิ่มส่วนผสมมีอุณหภูมิ 25 C .
ต่อไปนี้ 30 นาทีระยะเวลาทั้ง CU2 þ / แบตเตอรี่ ( 10 หรือ 2.4 มม. , 3 ml )
หรือ aaph ( 500 มม. 10 มล. ) เพิ่มส่วนผสมที่มี EPS
ในขณะที่เทียบเท่าปริมาณฟอสเฟตบัฟเฟอร์ถูกเพิ่มเข้าไป
ควบคุมตัวอย่าง ปฏิกิริยาออกซิเดชัน ต่อมาได้รับอนุญาตให้
ความคืบหน้าที่ 37 C 1.5 หรือ 6 ชั่วโมง ใช้น้ำอาบน้ำใช้
ความร้อน ตามปฏิกิริยานี้ ถือว่า กลุ่มโซลูชั่นผสม
กับโหลดบัฟเฟอร์ และความร้อนที่ 100 C เป็นเวลา 10 นาที และ 20 ml
ส่วนของส่วนผสมแต่ละแยก 10% SDS-PAGE . หลังจากได้รับการประยุกต์
แรงดัน ประมาณ 2 ชั่วโมง ( 80 V สำหรับ 30 นาที
แล้ว 120 V 1.5 ชั่วโมง ) เจลใช้ย้อมค้างคืนกับ 0.1 %
เหล่านี้น่าจะเป็นสีฟ้าสดใส ( r-250 ) และเมมเบรนและล้างด้วยสารละลาย decolorising ( 40% เมทานอล , 10 %
กรดแอซีติก ) วงดนตรี ) การวัดปริมาณการใช้
หนึ่ง® 1D การวิเคราะห์ softwarethe ขอบเขตการ kefir EPS ยับยั้ง 2,20-azobis ( 2 -
aminopropane ) : ( aaph ) และ CU2 þ / H2O2 ความเสียหายออกซิเดชันของโมเลกุลทางชีวภาพต่อ
ถูกประเมินโดยใช้อัลบูมิน ( BSA ) เป็นโปรตีนแบบ โซเดียม
dodecylsulphate polyacrylamide gel electrophoresis ( SDS-PAGE )
ถูกใช้เพื่อวัดระดับของการเกิดออกซิเดชันของโปรตีน ดังต่อไปนี้
วิธีที่อธิบายโดยเสี่ยว et al . ( 2012 ) ที่มีการปรับเปลี่ยนเล็กน้อย ใน
การทดสอบเหล่านี้ ( ละลายในฟอสเฟตบัฟเฟอร์ ( 100 มม. M
7.4 ) ความเข้มข้น 0.6 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร สุดท้าย 1 ต่อไปนี้ซึ่ง
น้ำกลั่น ( ควบคุม ) หรือหุ้นโซลูชั่นของความเข้มข้นต่างๆเพิ่มส่วนผสมมีอุณหภูมิ 25 C .
ต่อไปนี้ 30 นาทีระยะเวลาทั้ง CU2 þ / แบตเตอรี่ ( 10 หรือ 2.4 มม. , 3 ml )
หรือ aaph ( 500 มม. 10 มล. ) เพิ่มส่วนผสมที่มี EPS
ในขณะที่เทียบเท่าปริมาณฟอสเฟตบัฟเฟอร์ถูกเพิ่มเข้าไป
ควบคุมตัวอย่าง ปฏิกิริยาออกซิเดชัน ต่อมาได้รับอนุญาตให้
ความคืบหน้าที่ 37 C 1.5 หรือ 6 ชั่วโมง ใช้น้ำอาบน้ำใช้
ความร้อน ตามปฏิกิริยานี้ ถือว่า กลุ่มโซลูชั่นผสม
กับโหลดบัฟเฟอร์ และความร้อนที่ 100 C เป็นเวลา 10 นาที และ 20 ml
ส่วนของส่วนผสมแต่ละแยก 10% SDS-PAGE . หลังจากได้รับการประยุกต์
แรงดัน ประมาณ 2 ชั่วโมง ( 80 V สำหรับ 30 นาที
แล้ว 120 V 1.5 ชั่วโมง ) เจลใช้ย้อมค้างคืนกับ 0.1 %
เหล่านี้น่าจะเป็นสีฟ้าสดใส ( r-250 ) และเมมเบรนและล้างด้วยสารละลาย decolorising ( 40% เมทานอล , 10 %
กรดแอซีติก ) วงดนตรี ) การวัดปริมาณการใช้
หนึ่ง® 1D การวิเคราะห์ซอฟต์แวร์
aminopropane ) : ( aaph ) และ CU2 þ / H2O2 ความเสียหายออกซิเดชันของโมเลกุลทางชีวภาพต่อ
ถูกประเมินโดยใช้อัลบูมิน ( BSA ) เป็นโปรตีนแบบ โซเดียม
dodecylsulphate polyacrylamide gel electrophoresis ( SDS-PAGE )
ถูกใช้เพื่อวัดระดับของการเกิดออกซิเดชันของโปรตีน ดังต่อไปนี้
วิธีที่อธิบายโดยเสี่ยว et al . ( 2012 ) ที่มีการปรับเปลี่ยนเล็กน้อย ใน
การทดสอบเหล่านี้ ( ละลายในฟอสเฟตบัฟเฟอร์ ( 100 มม. M
7.4 ) ความเข้มข้น 0.6 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร สุดท้าย 1 ต่อไปนี้ซึ่ง
น้ำกลั่น ( ควบคุม ) หรือหุ้นโซลูชั่นของความเข้มข้นต่างๆเพิ่มส่วนผสมมีอุณหภูมิ 25 C .
ต่อไปนี้ 30 นาทีระยะเวลาทั้ง CU2 þ / แบตเตอรี่ ( 10 หรือ 2.4 มม. , 3 ml )
หรือ aaph ( 500 มม. 10 มล. ) เพิ่มส่วนผสมที่มี EPS
ในขณะที่เทียบเท่าปริมาณฟอสเฟตบัฟเฟอร์ถูกเพิ่มเข้าไป
ควบคุมตัวอย่าง ปฏิกิริยาออกซิเดชัน ต่อมาได้รับอนุญาตให้
ความคืบหน้าที่ 37 C 1.5 หรือ 6 ชั่วโมง ใช้น้ำอาบน้ำใช้
ความร้อน ตามปฏิกิริยานี้ ถือว่า กลุ่มโซลูชั่นผสม
กับโหลดบัฟเฟอร์ และความร้อนที่ 100 C เป็นเวลา 10 นาที และ 20 ml
ส่วนของส่วนผสมแต่ละแยก 10% SDS-PAGE . หลังจากได้รับการประยุกต์
แรงดัน ประมาณ 2 ชั่วโมง ( 80 V สำหรับ 30 นาที
แล้ว 120 V 1.5 ชั่วโมง ) เจลใช้ย้อมค้างคืนกับ 0.1 %
เหล่านี้น่าจะเป็นสีฟ้าสดใส ( r-250 ) และเมมเบรนและล้างด้วยสารละลาย decolorising ( 40% เมทานอล , 10 %
กรดแอซีติก ) วงดนตรี ) การวัดปริมาณการใช้
หนึ่ง® 1D การวิเคราะห์ softwarethe ขอบเขตการ kefir EPS ยับยั้ง 2,20-azobis ( 2 -
aminopropane ) : ( aaph ) และ CU2 þ / H2O2 ความเสียหายออกซิเดชันของโมเลกุลทางชีวภาพต่อ
ถูกประเมินโดยใช้อัลบูมิน ( BSA ) เป็นโปรตีนแบบ โซเดียม
dodecylsulphate polyacrylamide gel electrophoresis ( SDS-PAGE )
ถูกใช้เพื่อวัดระดับของการเกิดออกซิเดชันของโปรตีน ดังต่อไปนี้
วิธีที่อธิบายโดยเสี่ยว et al . ( 2012 ) ที่มีการปรับเปลี่ยนเล็กน้อย ใน
การทดสอบเหล่านี้ ( ละลายในฟอสเฟตบัฟเฟอร์ ( 100 มม. M
7.4 ) ความเข้มข้น 0.6 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร สุดท้าย 1 ต่อไปนี้ซึ่ง
น้ำกลั่น ( ควบคุม ) หรือหุ้นโซลูชั่นของความเข้มข้นต่างๆเพิ่มส่วนผสมมีอุณหภูมิ 25 C .
ต่อไปนี้ 30 นาทีระยะเวลาทั้ง CU2 þ / แบตเตอรี่ ( 10 หรือ 2.4 มม. , 3 ml )
หรือ aaph ( 500 มม. 10 มล. ) เพิ่มส่วนผสมที่มี EPS
ในขณะที่เทียบเท่าปริมาณฟอสเฟตบัฟเฟอร์ถูกเพิ่มเข้าไป
ควบคุมตัวอย่าง ปฏิกิริยาออกซิเดชัน ต่อมาได้รับอนุญาตให้
ความคืบหน้าที่ 37 C 1.5 หรือ 6 ชั่วโมง ใช้น้ำอาบน้ำใช้
ความร้อน ตามปฏิกิริยานี้ ถือว่า กลุ่มโซลูชั่นผสม
กับโหลดบัฟเฟอร์ และความร้อนที่ 100 C เป็นเวลา 10 นาที และ 20 ml
ส่วนของส่วนผสมแต่ละแยก 10% SDS-PAGE . หลังจากได้รับการประยุกต์
แรงดัน ประมาณ 2 ชั่วโมง ( 80 V สำหรับ 30 นาที
แล้ว 120 V 1.5 ชั่วโมง ) เจลใช้ย้อมค้างคืนกับ 0.1 %
เหล่านี้น่าจะเป็นสีฟ้าสดใส ( r-250 ) และเมมเบรนและล้างด้วยสารละลาย decolorising ( 40% เมทานอล , 10 %
กรดแอซีติก ) วงดนตรี ) การวัดปริมาณการใช้
หนึ่ง® 1D การวิเคราะห์ซอฟต์แวร์
การแปล กรุณารอสักครู่..
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.
- ฉันต้องปิดไฟแล้ว
- ครูสุขศึกษา
- A larger force is required to be applied
- 3 days left
- คุณมีคนรักอยู่เเล้ว ฉันไม่ควรมาคุยกับคุณ
- ฉันตกใจมาก
- ฉันจะคิดถึงคุณ
- 9. ลงทุนซื้อ Dictionary ดีๆสักเล่ม
- ฉันทำได้เพียงขอโทษ
- significant differenes between brands
- 周庒一隅
- ดังนั้นเราควรจะเห็นความสำคัญของข้าว
- cells separare
- ครอบครัว
- Using theMJI as the referent for the pro
- ครอบครัว
- รุ่งเรือง
- no average can be calculated for the fir
- it is easy to be critical of the ecotour
- Describe the role of communication in yo
- Equity Theory
- สวนสัตว์และพิพิธภัณฑ์สัตว์น้ำ (Zoos and
- country.located,situated.philosopher.
- how do you stay in shape?
