There is little information on the

There is little information on the egg proteins of gastropod mollusks. Here we focus on PV2, a novel neurotoxin
from snail eggs, studying its size, shape, structure, and stability, using small angle X-ray scattering (SAXS),
absorption and fluorescence spectroscopy, circular dichroism, electron microscopy and partial proteolysis.
Results indicate that PV2 is a compact and well folded oligomer of 130×44 Å. It is an octamer of four 98 kDa
heterodimers composed of 67 and 31 kDa subunits. Subunits are held together by disulfide bonds. Dimers are
assembled into native PV2 by non-covalent forces. The larger subunit is more susceptible to proteolysis,
indicating it is less compactly folded and/or more exposed. Quenching of tryptophan fluorescence showed a
single class of tryptophyl side chains occluded in hydrophobic regions. Native structure shows loss of
secondary structure (α+β) at 6 M urea or 60–70 °C; the effects on the quaternary structure suggest an
unfolding without disassembling of the protein. The 3D model of PV2 presented here is the first for an egg
proteinaceous neurotoxin in animals.
© 2010 Elsevier B.V. All rights reserved.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มีข้อมูลน้อยเกี่ยวกับโปรตีนไข่หอยกาบเดี่ยวพัฒนาการ ที่นี่เราเน้น PV2, neurotoxin เป็นนวนิยายจากไข่หอยทาก ขนาด รูปร่าง โครงสร้าง และความมั่น คง ใช้มุมเล็ก X-ray scattering (SAXS), การศึกษาการดูดซึมและฟลูออเรสเซนต์สเปกโทรสโก วงกลม dichroism ชาวดัตช์ และบางส่วน proteolysisผลลัพธ์บ่งชี้ว่า PV2 oligomer กะทัดรัด และพับได้ดีจาก 130 × 44 Å เป็นการ octamer ของสี่ 98 kDaheterodimers ประกอบโปรแกรม kDa 67 และ 31 โปรแกรมจะจัดขึ้นร่วมกัน โดยพันธะซัลไฟด์ มี dimersประกอบเป็น PV2 ดั้งเดิม โดยกองกำลังที่ไม่ใช่โควาเลนต์ ย่อยขนาดใหญ่จะต่อ proteolysisแสดงมันมีน้อยอย่างมิดชิดพับหรือเปิดเผยข้อมูลเพิ่มเติม การดับสภาพการเรืองแสงของโพรไบโอแสดงให้เห็นว่าการชั้นเดียวของโซ่ข้าง tryptophyl occluded ในภูมิภาคที่เหนียวเหนอะหนะ แสดงโครงสร้างดั้งเดิมสูญเสียโครงสร้างรอง (α + β) ที่ยูเรีย 6 เมตรหรือ 60 – 70 ° C ผลกระทบต่อโครงสร้างสี่แนะนำตัวแฉ โดยแยกส่วนของโปรตีน จำลอง 3 มิติของ PV2 นำเสนอที่นี่เป็นครั้งแรกสำหรับไข่neurotoxin โปรตีนในสัตว์© 2010 Elsevier b.v สงวนลิขสิทธิ์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

มีข้อมูลเล็ก ๆ น้อย ๆ เกี่ยวกับโปรตีนไข่ของหอยทากเป็น ที่นี่เรามุ่งเน้นไปที่ PV2 เป็น neurotoxin นวนิยาย
ออกมาจากไข่หอยทากศึกษาขนาดรูปร่างโครงสร้างและความมั่นคงของใช้เล็ก ๆ มุม X-ray กระเจิง (SAXS)
ดูดซึมและการเรืองแสงสเปกโทรสโก, dichroism วงกลมกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนและ proteolysis บางส่วน.
ผลการค้นหา แสดงให้เห็นว่า PV2 เป็นโอลิโกที่มีขนาดกะทัดรัดและพับเดียว 130 × 44 มันเป็น octamer สี่ 98 kDa
heterodimers ประกอบด้วย 67 และ 31 kDa หน่วยย่อย หน่วยย่อยที่จะมีขึ้นต่อกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์ dimers จะ
ประกอบเป็นพื้นเมือง PV2 โดยกองกำลังที่ไม่ใช่โควาเลนต์ subunit ขนาดใหญ่อ่อนแอมากขึ้นเพื่อ proteolysis,
บ่งชี้ว่าน้อยพับดานและ / หรือสัมผัสมากขึ้น ดับเรืองแสงของโพรไบโอแสดงให้เห็นว่า
ชั้นเดียวของเครือข่ายด้าน tryptophyl โดนในภูมิภาคไม่ชอบน้ำ โครงสร้างพื้นเมืองแสดงให้เห็นถึงการสูญเสียของ
โครงสร้างทุติยภูมิ (α + β) ที่ 6 M ยูเรียหรือ 60-70 ° C; ผลกระทบต่อโครงสร้างสี่แนะนำ
แฉโดยไม่ต้องแยกส่วนของโปรตีน แบบจำลอง 3 มิติของ PV2 นำเสนอที่นี่เป็นครั้งแรกสำหรับไข่
neurotoxin โปรตีนในสัตว์.
© 2010 Elsevier BV สงวนลิขสิทธิ์