Deamidation of L-asparagine by extr

Deamidation of L-asparagine by extracts of
Escherichia coli was first reported in 1957 by
Tsuji (28). E. coli was later shown to produce
two distinct asparaginases (L-asparagine amidohydrolase,
EC 3.5.1 .1) which differ in a number
of properties, perhaps most significantly in
their markedly different affinities for asparagine
(5, 24, 27). The enzyme with the greater affinity,
asparaginase II, appears to be located in the
periplasmic space between the bacterial plasma
membrane and the cell envelope (6). This asparaginase
has been purified to apparent homogeneity
(H. Whelan and J. C. Wriston, Jr.,
Federation Proc., p. 586, 1968).
Since the demonstration (2, 3) that an Lasparaginase
is the component in guinea pig
serum which inhibits the growth of certain
tumors (16, 17), there has been considerable
interest in asparaginases from various sources.
Asparaginase II of E. coli even more effectively
inhibits the growth of transplantable mouse and
rat tumors in vivo (5, 20, 26); it is also active
against lymphoma in the dog (14, 22) and against
human lymphoblastic leukemia (15, 21). This
asparaginase, which interferes with the incorporation
of amino acids into tumor protein in cell
cultures (4), also inhibits the synthesis of protein
under the direction of bacteriophage f2 RNA
in cell-free extracts of E. coli (25). Asparaginase
I from E. coli is inactive against tumor growth
and does not interfere with protein synthesis
in microbial extracts (26). Asparaginase I has
the lower affinity for asparagine.
Whereas the production of asparaginase I is
unaffected by the conditions of growth, the
amount of asparaginase II in the bacterial cell
varies greatly. In this paper, we report some of
the conditions which control the production of
asparaginase II.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

deamidation ของ L-asparagine โดยสารสกัดจาก
Escherichia coli มีรายงานครั้งแรกในปี 1957 โดย
ซูจิ (28) อีเมล coli ถูกนำมาแสดงต่อมาในการผลิต
สอง asparaginases ที่แตกต่าง (amidohydrolase-l asparagine,
EC 3.5.1 .1) ซึ่งแตกต่างกันในจำนวนของคุณสมบัติ
บางทีอาจจะมากที่สุดอย่างมีนัยสำคัญใน
ความพอใจที่แตกต่างกันอย่างเห็นได้ชัดของพวกเขาสำหรับ asparagine
(5, 24, 27) เอนไซม์ที่มีความสัมพันธ์ที่ใกล้ชิดมากขึ้น
asparaginase ii,ดูเหมือนจะตั้งอยู่ในพื้นที่
periplasmic ระหว่างพลาสม่า
เยื่อหุ้มแบคทีเรียและซองมือถือ (6)
asparaginase นี้ได้รับการทำให้บริสุทธิ์ที่จะเห็นได้ชัดสม่ำเสมอ
(เวแลนและเอช jc wriston, jr.
สหพันธ์ proc. พี. 586, 1968).
ตั้งแต่การสาธิต (2, 3) ที่ lasparaginase
เป็นส่วนประกอบใน ตะเภาหมู
ซีรั่มที่ยับยั้งการเจริญเติบโตของเนื้องอกบาง
(16, 17),ได้มีการมาก
ความสนใจใน asparaginases จากแหล่งต่างๆ.
asparaginase ii อิเล็กทรอนิกส์ coli มากขึ้นได้อย่างมีประสิทธิภาพ
ยับยั้งการเจริญเติบโตของเมาส์และ transplantable
หนูเนื้องอกในร่างกาย (5, 20, 26); มันก็ยังมีการใช้งานกับโรคมะเร็งต่อมน้ำเหลือง
ในสุนัข (14, 22) และต่อต้านโรคมะเร็งของมนุษย์
lymphoblastic (15, 21 ) นี้
asparaginase ซึ่งเป็นอุปสรรคกับการรวมตัวกัน
ของกรดอะมิโนในโปรตีนในเซลล์เนื้องอก
วัฒนธรรม (4), นอกจากนี้ยังยับยั้งการสังเคราะห์โปรตีน
ภายใต้การดูแลของอาร์เอ็นเอ f2 bacteriophage
ในสารสกัดจากเซลล์ฟรีของ e coli (25) asparaginase
i จากอีเมล coli ไม่ได้ใช้งานกับการเจริญเติบโตของเนื้องอก
และไม่ยุ่งเกี่ยวกับการสังเคราะห์โปรตีน
สารสกัดจุลินทรีย์ (26) asparaginase ฉันมี
ความสัมพันธ์ที่ต่ำกว่าสำหรับ asparagine.
ในขณะที่การผลิตของ asparaginase ฉันเป็น
รับผลกระทบจากสภาวะของการเจริญเติบโตของจำนวน
asparaginase ii ในเซลล์แบคทีเรีย
แตกต่างกันมาก ในบทความนี้เรารายงานบางส่วนของ
เงื่อนไขที่ควบคุมการผลิต
asparaginase ii

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Deamidation L-asparagine โดยบางส่วนของ
Escherichia coli มีรายงานครั้งแรกใน 1957 โดย
Tsuji (28) E. coli ถูกแสดงภายหลังการผลิต
asparaginases ทั้งสอง (L asparagine amidohydrolase,
EC 3.5.1 .1) ซึ่งแตกต่างกันในจำนวน
คุณสมบัติ บางทีมากที่สุดใน
affinities ของพวกเขาแตกต่างกันอย่างเด่นชัดสำหรับ asparagine
(5, 24, 27) เอนไซม์นี้ มีความสัมพันธ์มากขึ้น,
asparaginase II ปรากฏอยู่ใน
periplasmic พื้นที่ระหว่างพลาสมาแบคทีเรีย
เมมเบรนและซองจดหมายของเซลล์ (6) Asparaginase นี้
ศูนย์คุ้มครองฯ จะ
(H. Whelan and J. C. Wriston, Jr.,
Federation Proc., p. 586, 1968) homogeneity ชัดเจน
ตั้งแต่การสาธิต (2, 3) ที่เป็น Lasparaginase
เป็นส่วนประกอบในอ้อย
เซรั่มซึ่งยับยั้งการเติบโตของบาง
เนื้องอก (16, 17), มีจำนวนมาก
สนใจใน asparaginases จากแหล่งต่าง ๆ
Asparaginase II ของ E. coli แต่เพิ่มเติมมีประสิทธิภาพ
ยับยั้งการเติบโตของเมาส์ transplantable และ
ราษฎร์เนื้องอกในสัตว์ทดลอง (5, 20, 26); ก็ยังใช้งานอยู่
กับคอลลา ในสุนัข (14, 22) และกับ
มะเร็งเม็ดเลือดมนุษย์ lymphoblastic ขาว (15, 21) นี้
asparaginase ซึ่งรบกวนจดทะเบียน
กรดอะมิโนในโปรตีนของเนื้องอกในเซลล์
วัฒนธรรม (4), นอกจากนี้ยังยับยั้งการสังเคราะห์โปรตีน
ภายใต้ทิศทางของอาร์เอ็นเอ f2 แบคที
ในฟรีเซลล์บางส่วนของ E. coli (25) Asparaginase
ฉันจาก E. coli ไม่สามารถใช้ได้กับเนื้องอกเติบโต
และไม่รบกวนการสังเคราะห์โปรตีน
ในสารสกัดจุลินทรีย์ (26) ฉันมี asparaginase
ความเกี่ยวข้องด้านล่างสำหรับ asparagine
ในขณะที่การผลิตของ asparaginase ฉันเป็น
ไม่ถูกกระทบ โดยสภาพของการเจริญเติบโต การ
จำนวน asparaginase II ในเซลล์แบคทีเรีย
เปลี่ยนแปลง ในเอกสารนี้ เรารายงานบาง
เงื่อนไขที่ควบคุมการผลิต
asparaginase II

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

deamidation ของ L - เมื่อได้รับความร้อนโดยสารสกัดจากสาหร่ายของผล
ริคีอาได้รับการรายงานใน 1957 โดย
tsuji ( 28 )เป็นครั้งแรก และมีเพียงเชื้ออี. E .ก็แสดง
ซึ่งจะช่วยในการผลิตที่แตกต่างกันสอง asparaginases ( L - เมื่อได้รับความร้อน amidohydrolase
EC 3.5.1 . 1 )ที่แตกต่างกันในจำนวนที่สูงกว่า
ในที่พักบางทีอาจมากที่สุดอย่างเห็นได้ชัดใน
affinities แตกต่างกันอย่างชัดเจนเมื่อได้รับความร้อนสำหรับ
( 52427 ). เอนไซม์ที่มีความสัมพันธ์อันแนบแน่นมากขึ้นที่
asparaginase IIจะปรากฏขึ้นในการทำการตั้งอยู่ในพื้นที่
periplasmic ระหว่างพลาสมาแบคทีเรีย
ซึ่งจะช่วยเยื่อและเซลล์ซอง( 6 ) asparaginase
แห่งนี้ได้รับการกรองแล้ว
ซึ่งจะช่วยให้ชัดเจนซึ่งประกอบขึ้นด้วยส่วนที่เหมือนกัน( H . whelan และก.ศป. wriston น้อง Proc
สภา . p . 5861968 )..
นับตั้งแต่การสาธิต( 2 , 3 )ที่ lasparaginase
ที่เป็นส่วนประกอบในกินีหมู
ซีรัมซึ่ง inhibits การขยายตัวของบางอย่าง
เนื้องอก( 1617 )ได้มีการพิจารณาใน asparaginases
ดอกเบี้ยจากแหล่งต่างๆ.
asparaginase II ของผลได้อย่างมี ประสิทธิภาพ ยิ่งขึ้น
inhibits การขยายตัวของเนื้องอกและเมาส์ transplantable
ซึ่งจะช่วยหนูในไปยังสถานี Vivo ( 52026 )ซึ่งมีการเปิดใช้งานยัง
ซึ่งจะช่วยป้องกัน lymphoma สุนัข( 1422 )และต่อสู้กับโรคมะเร็ง lymphoblastic
มนุษย์( 1521 )
asparaginase แห่งนี้ซึ่งส่งผลกระทบต่อการจดทะเบียนบริษัทที่
ตามมาตรฐานของกรดอะมิโนชนิดเข้าไปในโปรตีนเนื้องอกในเซลล์
วัฒนธรรม( 4 )ยัง inhibits การสังเคราะห์โปรตีน
ตามทิศทางของ bacteriophage F 2 rna
ในสารสกัดจากสาหร่ายเซลล์ - แบบไม่เสียค่าบริการของผล( 25 ) ผม asparaginase
จากผลไม่ได้ใช้งานกับการขยายตัวเป็นโรคเนื้องอก
และไม่มีการรบกวนด้วยการสังเคราะห์โปรตีน
ในสารสกัดจากสาหร่ายจุลินทรีย์( 26 ) asparaginase ผมมีความสัมพันธ์ใกล้ชิดกับ
ซึ่งจะช่วยลดลงของเมื่อได้รับความร้อน.
ในขณะที่การผลิตของ asparaginase ผมมี
ซึ่งจะช่วยไม่ได้รับผลกระทบจาก สภาพ ของการขยายตัวของจำนวนเงินที่
ซึ่งจะช่วย asparaginase II ในเซลล์ของแบคทีเรีย
จะแตกต่างกันอย่างมาก ในเอกสารนี้เราจะรายงาน สภาพ
ซึ่งการควบคุมการผลิต II
asparaginase บางอย่าง