2000 putative NBD1–NBD2 binding con

2000 putative NBD1–NBD2 binding configurations were retained
in the ZDOCK final results. These 2000 NBD1–NBD2 binding
configurations from ZDOCK were further refined and rescored
using a more accurate scoring function, ITScore-PP, recently
developed in our group[28]. The top NBD1–NBD2 binding mode
that has the lowest ITScore-PP score was chosen. This predicted
structure was then optimized via AMBER force field minimization.
The optimized NBD1–NBD2 structure was used as the protein
target for docking ATP and genistein.
It should be noted that the C-terminal extension of NBD1 into
the R domain (i.e., the last 31 residues at the C-terminus) was not
included in ourmodeling study for two reasons. First, this segment
was found to exhibit prominent flexibility in crystallographic
studies [9,11]. Second, our functional studies with DR-CFTR
suggest that a deletion of the R domain has little effect on CFTR
gating[29–32]. It should also be noted that residues 412–428 were
missing in the crystal structure (1XMI) and therefore were not
included in the present modeling study.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

2000 ค่าผูก NBD1 – NBD2 putative ถูกสะสม
ในผลลัพธ์สุดท้าย ZDOCK 2000 เหล่านี้ผูก NBD1 – NBD2
กำหนดค่าจาก ZDOCK เพิ่มเติมกลั่น และเครื่องอัด
ใช้โคัดคะแนนทำงาน ITScore PP ล่าสุด
พัฒนาในกลุ่มของเรา [28] วิธีผูก NBD1 – NBD2 ด้านบน
ที่ได้คะแนนต่ำสุด ITScore-PP ถูกเลือก นี้คาดว่า
โครงสร้างถูกสุดแล้วผ่านแอมเบอร์ฟิลด์บังคับการลดการ
NBD1 – NBD2 โครงสร้างให้เหมาะใช้เป็นโปรตีน
เป้าหมายสำหรับเทียบ ATP และ genistein
ควรจดบันทึกที่ขยายเทอร์มินัล C NBD1 เป็น
โดเมนของ R (เช่น 31 สุดท้ายตกค้างที่ C-นัส) ไม่
รวมอยู่ในการศึกษา ourmodeling สำหรับสองประการ แรก เซ็กเมนต์นี้
พบการแสดงความยืดหยุ่นที่โดดเด่นใน crystallographic
ศึกษา [9,11] สอง การศึกษาของเราทำงานกับ DR CFTR
แนะนำว่า การลบโดเมนของ R มีผลน้อยกับ CFTR
gating [29-32] มันจะยังบันทึกตก 412-428 ได้
หายไปในโครงสร้างผลึก (1XMI) และดังนั้น ไม่
รวมอยู่ในการศึกษาการสร้างโมเดลปัจจุบัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

2000 สมมุติ NBD1-NBD2 การกำหนดค่าที่มีผลผูกพันถูกเก็บไว้
ในผลการ ZDOCK สุดท้าย เหล่านี้ 2000 NBD1-NBD2 ผูกพัน
การกำหนดค่าจาก ZDOCK มีการกลั่นต่อไปและ rescored
โดยใช้ฟังก์ชั่นการให้คะแนนที่ถูกต้องมากขึ้น ITScore-PP เมื่อเร็ว ๆ นี้
ได้รับการพัฒนาในกลุ่มของเรา [28] ด้านบนโหมดผูกพัน NBD1-NBD2
ที่มีคะแนน ITScore-PP ที่ต่ำที่สุดได้รับการคัดเลือก นี้คาดว่า
โครงสร้างถูกปรับให้เหมาะสมแล้วผ่านอำพันสนามพลังลด
การเพิ่มประสิทธิภาพโครงสร้าง NBD1-NBD2 ถูกใช้เป็นโปรตีน
เป้าหมายของการเชื่อมต่อเอทีพีและ genistein
มันควรจะตั้งข้อสังเกตว่าการขยาย C-ขั้วของ NBD1 เป็น
โดเมน R (คือ ล่าสุดวันที่ 31 ตกค้างที่ C-ปลายทาง) ไม่ได้
รวมอยู่ในการศึกษา ourmodeling ด้วยเหตุผลสองประการ ครั้งแรกส่วนนี้
ก็จะพบว่าแสดงความยืดหยุ่นที่โดดเด่นใน crystallographic
การศึกษา [9,11] ประการที่สองการศึกษาการทำงานของเรากับ DR-CFTR
ชี้ให้เห็นว่าการลบโดเมน R มีผลกระทบเพียงเล็กน้อยต่อ CFTR
gating [29-32] ก็ควรที่จะตั้งข้อสังเกตว่าสารตกค้าง 412-428 ได้รับการ
ขาดหายไปในโครงสร้างผลึก (1XMI) และดังนั้นจึงไม่ได้
รวมอยู่ในการศึกษาการสร้างแบบจำลองในปัจจุบัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

2000 ซึ่ง nbd1 – nbd2 ผูกค่าที่ถูกเก็บไว้
ใน zdock สุดท้ายผลลัพธ์ เหล่านี้ nbd1 – 2000 nbd2 ผูกพัน
การกำหนดค่าจาก zdock ได้กลั่นและ rescored
ใช้ถูกต้องมากขึ้นคะแนนฟังก์ชัน itscore PP , เมื่อเร็ว ๆนี้
พัฒนาในกลุ่มของเรา [ 28 ] ด้านบน nbd1 – nbd2 ผูกโหมด
ที่มีค่า itscore PP คะแนนที่ถูกเลือก นี้ทำนาย
แล้วปรับลดโครงสร้างทางด้านแอมเบอร์บังคับ .
ออกแบบ nbd1 – nbd2 โครงสร้างถูกใช้เป็นโปรตีนเป้าหมายสำหรับ Docking ATP และ genistein
.
มันควรจะสังเกตว่าซึ่งขยาย nbd1 เข้า
R โดเมน ( เช่น ล่าสุด 31 ตกค้างที่ c-terminus ) ไม่ได้
รวมอยู่ใน ourmodeling ศึกษา สำหรับสองเหตุผล แรก ส่วนนี้
พบว่ามีความยืดหยุ่นที่โดดเด่นในทาง 9,11
[ การศึกษา ] ประการที่สองการศึกษาเกี่ยวกับการทำงานของเรากับ dr-cftr
แนะนำให้ลบ R โดเมนมีผลเพียงเล็กน้อยเกี่ยวกับ cftr
gating [ 29 - 32 ] ก็ควรที่จะตั้งข้อสังเกตว่าตกค้าง 412 ( 428 )
หายไปในโครงสร้างผลึก ( 1xmi ) และดังนั้นจึงไม่ได้
รวมอยู่ในการศึกษาแบบปัจจุบัน