Tertiary Protein - StructureIntrodu

Tertiary Protein - Structure
Introduction:

The third type of structure found in proteins is called tertiary protein structure. The tertiary structure is the final specific geometric shape that a protein assumes. This final shape is determined by a variety of bonding interactions between the "side chains" on the amino acids. These bonding interactions may be stronger than the hydrogen bonds between amide groups holding the helical structure. As a result, bonding interactions between "side chains" may cause a number of folds, bends, and loops in the protein chain. Different fragments of the same chain may become bonded together.

There are four types of bonding interactions between "side chains" including: hydrogen bonding, salt bridges, disulfide bonds, and non-polar hydrophobic interactions.

Disulfide Bonds:

Disulfide bonds are formed by oxidation of the sulfhydryl groups on cysteine. Review reaction. Different protein chains or loops within a single chain are held together by the strong covalent disulfide bonds. Both of these examples are exhibited by the insulin in the graphic on the left.

Insulin Protein - Chime in new window

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ระดับอุดมศึกษาโปรตีน - โครงสร้างบทนำ:ชนิดที่สามของโครงสร้างที่พบในโปรตีนเรียกว่าโครงสร้างระดับตติยภูมิของโปรตีน สุดท้ายเฉพาะทรงสมมติโปรตีนโครงสร้างระดับตติยภูมิได้ รูปร่างนี้สุดท้ายจะถูกกำหนด โดยความหลากหลายของปฏิสัมพันธ์พันธะระหว่าง "สายข้าง" ในกรดอะมิโน โต้ตอบพันธะเหล่านี้อาจจะแรงกว่าพันธะไฮโดรเจนระหว่างกลุ่ม amide ถือโครงสร้างเกลียว เป็นผล พันธะระหว่าง "สายข้าง" อาจทำให้จำนวนเท่า โค้ง และลูปในสายโปรตีน ชิ้นส่วนต่าง ๆ ของห่วงโซ่เดียวกันอาจเป็นการยึดติดกันมี 4 ประเภทของปฏิกิริยาพันธะระหว่าง "โซ่ด้านข้าง" รวม: พันธะไฮโดรเจน สะพานเกลือ พันธบัตรซัลไฟด์ และการโต้ตอบแบบไม่มีขั้วพันธบัตรซัลไฟด์:พันธบัตรซัลไฟด์เกิดขึ้น โดยออกซิเดชันของกลุ่ม sulfhydryl บน cysteine ทบทวนปฏิกิริยา กลุ่มโปรตีนแตกต่างกันหรือลูปภายในห่วงโซ่เดียวจะจัดขึ้นร่วมกัน โดยพันธะซัลไฟด์โควาเลนต์ที่แข็งแรง ทั้งสองอย่างเหล่านี้จัด โดยอินซูลินในภาพด้านซ้ายโปรตีนอินซูลิน - ระฆังในหน้าต่างใหม่

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ตติยโปรตีน - โครงสร้าง
บทนำ:

ชนิดที่สามของโครงสร้างที่พบในโปรตีนที่เรียกว่าโครงสร้างโปรตีนในระดับอุดมศึกษา โครงสร้างตติยสุดท้ายคือรูปทรงเรขาคณิตที่เฉพาะเจาะจงที่ถือว่าเป็นโปรตีน รูปสุดท้ายนี้จะถูกกำหนดโดยความหลากหลายของการมีปฏิสัมพันธ์พันธะระหว่าง "โซ่ด้าน" ในกรดอะมิโน เหล่านี้มีปฏิสัมพันธ์พันธะอาจจะแข็งแรงกว่าพันธะไฮโดรเจนระหว่างกลุ่มเอไมด์โฮลดิ้งโครงสร้างขดลวด เป็นผลให้การโต้ตอบพันธะระหว่าง "โซ่ด้าน" อาจจะทำให้จำนวนเท่าโค้งและลูปในห่วงโซ่โปรตีน ชิ้นส่วนที่แตกต่างกันของห่วงโซ่เดียวกันอาจกลายเป็นที่ยึดติดกัน.

มีสี่ประเภทของการมีปฏิสัมพันธ์พันธะระหว่าง "โซ่ด้าน" รวมถึง:. พันธะไฮโดรเจนสะพานเกลือพันธบัตรซัลไฟด์และการมีปฏิสัมพันธ์กับน้ำที่ไม่มีขั้ว

พันธะไดซัลไฟด์:

พันธะไดซัลไฟด์จะเกิดขึ้นจากการเกิดออกซิเดชัน กลุ่ม sulfhydryl บน cysteine ปฏิกิริยารีวิว โซ่โปรตีนแตกต่างกันหรือลูปภายในห่วงโซ่เดียวจะจัดขึ้นร่วมกันโดยที่แข็งแกร่งพันธะโควาเลนซัลไฟด์ ทั้งสองตัวอย่างเหล่านี้แสดงโดยอินซูลินในภาพด้านซ้าย.

อินซูลินโปรตีน - กระดิ่งในหน้าต่างใหม่

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีนโครงสร้างตติยภูมิบทนำ :สามประเภทของโครงสร้างที่พบในโปรตีนที่เรียกว่าโปรตีนโครงสร้างตติยภูมิ โครงสร้างตติยภูมิเป็นรอบสุดท้ายเฉพาะรูปทรงเรขาคณิตที่เป็นโปรตีนถือว่า . สุดท้ายรูปนี้ถูกกำหนดโดยความหลากหลายของพันธะระหว่างด้าน " กลุ่ม " ของกรดอะมิโน . การปฏิสัมพันธ์เหล่านี้อาจจะแข็งแรงกว่าพันธะไฮโดรเจนระหว่างหมู่เอไมด์ถือโครงสร้างลาน ผลคือ เชื่อมระหว่างด้าน " โซ่ " อาจก่อให้เกิดจำนวนของเท่า , โค้ง , และลูปในโปรตีนโซ่ ชิ้นส่วนที่แตกต่างกันของห่วงโซ่เดียวกันอาจจะถูกผูกมัดเข้าด้วยกันมีสี่ชนิดของพันธะระหว่างด้าน " โซ่ " รวม : พันธะไฮโดรเจน เกลือสะพาน , พันธบัตรซัลไฟด์ และไม่มีขั้ว ) การมีปฏิสัมพันธ์พันธะไดซัลไฟด์ :พันธะไดซัลไฟด์จะเกิดขึ้นโดยการออกซิเดชันของ sulfhydryl กลุ่มซิสเทอีน . ปฏิกิริยารีวิว โปรตีนต่าง ๆภายในโซ่หรือห่วงโซ่เดียวจะจัดขึ้นร่วมกันโดย strong โควาเลนต์พันธบัตรซัลไฟด์ . ทั้งสองตัวอย่างเหล่านี้มี โดยอินซูลินในกราฟด้านซ้ายอินซูลินโปรตีน - ระฆังในหน้าต่างใหม่