Figure 9.7. Cotranslational targeti

Figure 9.7. Cotranslational targeting of secretory proteins to the ER Step 1: As the signal sequence emerges from the ribosome, it is recognized and bound by the signal recognition particle (SRP). Step 2: The SRP escorts the complex to the ER membrane, where it binds to the SRP receptor. Step 3: The SRP is released, the ribosome binds to a membrane translocation complex of Sec61 proteins, and the signal sequence is inserted into a membrane channel. Step 4: Translation resumes, and the growing polypeptide chain is translocated across the membrane. Step 5: Cleavage of the signal sequence by signal peptidase releases the polypeptide into the lumen of the ER.
Binding to the receptor releases the SRP from both the ribosome and the signal sequence of the growing polypeptide chain. The ribosome then binds to a protein translocation complex in the ER membrane, and the signal sequence is inserted into a membrane channel. In both yeast and mammalian cells, the translocation channels through the ER membrane are complexes of three transmembrane proteins, called the Sec61 proteins. The yeast and mammalian Sec61 proteins are closely related to the plasma membrane proteins that translocate secreted polypeptides in bacteria, demonstrating a striking conservation of the protein secretion machinery in prokaryotic and eukaryotic cells. Transfer of the ribosome from the SRP to the Sec61 complex allows translation to resume, and the growing polypeptide chain is transferred directly into the Sec61 channel and across the ER membrane as translation proceeds. Thus, the process of protein synthesis directly drives the transfer of growing polypeptide chains through the Sec61 channel and into the ER. As translocation proceeds, the signal sequence is cleaved by signal peptidase and the polypeptide is released into the lumen of the ER.
Many proteins in yeast, as well as a few proteins in mammalian cells, are targeted to the ER after their translation is complete (posttranslational translocation), rather than being transferred into the ER during synthesis on membrane-bound ribosomes. These proteins are synthesized on free cytosolic ribosomes, and their posttranslational incorporation into the ER does not require SRP. Instead, their signal sequences are recognized by distinct receptor proteins (the Sec62/63 complex) associated with the Sec61 complex in the ER membrane (Figure 9.8).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

รูปที่ 9.7 Cotranslational การกำหนดเป้าหมายของโปรตีน secretory ER ขั้นตอนที่ 1: ลำดับสัญญาณออกจากไรโบโซม มันเป็นรู้จัก และผูกพัน ด้วยอนุภาคการสัญญาณ (SRP) ขั้น 2: SRP คุ้มกันซับซ้อนไปเยื่อ ER ที่มัน binds กับตัวรับ SRP ขั้นที่ 3: SRP ออก ไรโบโซมผูกไปความซับซ้อนการสับเยื่อโปรตีน Sec61 และลำดับสัญญาณถูกแทรกลงในช่องเมมเบรน ขั้น 4: ประวัติแปล และโซ่ polypeptide เติบโตเป็น translocated ผ่านเมมเบรน ขั้นที่ 5: ความแตกแยกของลำดับสัญญาณโดยสัญญาณ peptidase ออก polypeptide ที่เป็นเซลล์ของ ERผูกพันที่จะรับรุ่น SRP ไรโบโซมและลำดับสัญญาณของสายโซ่ polypeptide เติบโต ไรโบโซมแล้วผูกไปพันธุ์มีโปรตีนในเมมเบรน ER และลำดับสัญญาณถูกแทรกลงในช่องเยื่อ ในยีสต์และเซลล์ไว ช่องพันธุ์ผ่านเมมเบรน ER มีคอมเพล็กซ์ของสาม transmembrane โปรตีน โปรตีน Sec61 ยีสต์และκ Sec61 โปรตีนที่สัมพันธ์กับโปรตีนเยื่อที่ translocate หลั่งพอลิเปปไทด์ในแบคทีเรีย สาธิตการอนุรักษ์ที่โดดเด่นของเครื่องจักรการหลั่งโปรตีนในเซลล์ prokaryotic และ eukaryotic โอนไรโบโซมจาก SRP Sec61 ซับซ้อนช่วยให้การแปลเพื่อดำเนินต่อ และโซ่ polypeptide เติบโตจะถูกโอนย้าย ไปช่อง Sec61 และเมมเบรน ER เป็นเงินแปล ดังนั้น กระบวนการสังเคราะห์โปรตีนโดยตรงไดรฟ์โอนเติบโตโซ่ polypeptide ผ่านช่องทาง Sec61 และ เข้า ER พันธุ์เงิน จะแหวกลำดับสัญญาณ โดยสัญญาณ peptidase และ polypeptide ที่ปล่อยเข้าไปในลูเมนของ ERMany proteins in yeast, as well as a few proteins in mammalian cells, are targeted to the ER after their translation is complete (posttranslational translocation), rather than being transferred into the ER during synthesis on membrane-bound ribosomes. These proteins are synthesized on free cytosolic ribosomes, and their posttranslational incorporation into the ER does not require SRP. Instead, their signal sequences are recognized by distinct receptor proteins (the Sec62/63 complex) associated with the Sec61 complex in the ER membrane (Figure 9.8).

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

รูปที่ 9.7 Cotranslational กำหนดเป้าหมายของโปรตีนที่หลั่งไป ER ขั้นตอนที่ 1: เป็นลำดับสัญญาณโผล่ออกมาจากไรโบโซมเป็นที่ยอมรับและผูกพันตามการรับรู้สัญญาณของอนุภาค (SRP) ขั้นตอนที่ 2: SRP คุ้มกันที่ซับซ้อนเพื่อเยื่อ ER ที่มันผูกกับตัวรับ SRP ขั้นตอนที่ 3: SRP ปล่อยไรโบโซมผูกกับเมมเบรนที่มีความซับซ้อนโยกย้ายของโปรตีน Sec61 และลำดับสัญญาณจะถูกใส่เข้าไปในช่องเยื่อหุ้มเซลล์ ขั้นตอนที่ 4: การแปลดำเนินการต่อและห่วงโซ่ polypeptide เติบโต translocated ข้ามเมมเบรน ขั้นตอนที่ 5:. แตกแยกของลำดับสัญญาณสัญญาณ peptidase เผยแพร่ polypeptide เข้าไปในเซลล์ของ ER ที่
เชื่อมโยงไปยังตัวรับออก SRP ทั้งจากไรโบโซมและลำดับสัญญาณของห่วงโซ่ polypeptide การเจริญเติบโต ไรโบโซมแล้วผูกกับโปรตีนที่ซับซ้อนโยกย้ายในเยื่อ ER และลำดับสัญญาณจะถูกใส่เข้าไปในช่องเยื่อหุ้มเซลล์ ทั้งในยีสต์และเลี้ยงลูกด้วยนมเซลล์ช่องโยกย้ายผ่านเมมเบรนเอ่อคอมเพล็กซ์ในสามของโปรตีนที่เรียกว่าโปรตีน Sec61 ยีสต์และเลี้ยงลูกด้วยนมโปรตีน Sec61 มีความสัมพันธ์อย่างใกล้ชิดกับพลาสม่าโปรตีนที่โยกย้าย polypeptides หลั่งในแบคทีเรียที่แสดงให้เห็นถึงการอนุรักษ์ที่โดดเด่นของเครื่องจักรการหลั่งโปรตีนในเซลล์โปรคาริโอและยูคาริโอ การถ่ายโอนของไรโบโซมจาก SRP ไป Sec61 ซับซ้อนช่วยให้การแปลที่จะกลับมาและห่วงโซ่ polypeptide การเจริญเติบโตจะโอนโดยตรงเข้าไปในช่องทาง Sec61 และผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ ER เป็นเงินแปล ดังนั้นกระบวนการของการสังเคราะห์โปรตีนโดยตรงไดรฟ์การถ่ายโอนของการเจริญเติบโต polypeptide โซ่ผ่านช่องทาง Sec61 และเข้าไปในห้องฉุกเฉิน ในฐานะที่เป็นเงินที่โยกย้ายลำดับสัญญาณจะถูกตัดโดย peptidase สัญญาณและเพปไทด์ที่มีการปล่อยออกสู่เซลล์ของ ER ได้.
โปรตีนจำนวนมากในยีสต์เช่นเดียวกับโปรตีนน้อยในเซลล์สัตว์มีการกำหนดเป้าหมายไปยังเอ่อหลังจากการแปลของพวกเขาคือฉบับสมบูรณ์ ( โยกย้าย posttranslational) มากกว่าที่จะถูกโอนเข้า ER ในระหว่างการสังเคราะห์ในไรโบโซมเมมเบรนที่ถูกผูกไว้ โปรตีนเหล่านี้มีการสังเคราะห์ในไรโบโซม cytosolic ฟรีและการรวม posttranslational ของพวกเขาเป็น ER ไม่จำเป็นต้อง SRP แต่ลำดับสัญญาณของพวกเขาได้รับการยอมรับโดยรับโปรตีนที่แตกต่างกัน (คน Sec62 / 63 ที่ซับซ้อน) ที่เกี่ยวข้องกับความซับซ้อน Sec61 ในเยื่อ ER (รูปที่ 9.8)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

รูปที่ 9.7 . เป้าหมายของ cotranslational หลั่งโปรตีนเพื่อฉุกเฉินขั้นที่ 1 : เป็นสัญญาณลำดับ ปรากฏ จาก ไรโบโซม จะได้รับการยอมรับและถูกผูกสัญญาณรับรู้อนุภาค ( SRP ) ขั้นตอนที่ 2 : SRP พิทักษ์ที่ซับซ้อน ER เมมเบรนที่ที่ผูกกับ SRP รีเซพเตอร์ ขั้นตอนที่ 3 : SRP จะออก ไรโบโซมจับกับเยื่อโยกย้ายที่ซับซ้อนของโปรตีน sec61 และสัญญาณลำดับจะถูกแทรกลงในเยื่อในช่อง ขั้นตอนที่ 4 : รับแปลเอกสาร และ เติบโต polypeptide โซ่เป็น translocated ผ่านเยื่อแผ่น ขั้นตอนที่ 5 : การลำดับของสัญญาณ โดยสัญญาณออกที่อุณหภูมิ 37 องศาเซลเซียส ลูกเต้าใน lumen ของ ERผูกกับตัวรับรุ่น SRP จากทั้งไรโบโซมและสัญญาณลำดับเติบโต polypeptide โซ่ . ที่แร็ตเชตแล้วผูกกับโปรตีนที่ซับซ้อนในการเคลื่อนย้ายฉุกเฉินเยื่อ และสัญญาณลำดับจะถูกแทรกลงในเยื่อในช่อง ในยีสต์และ mammalian เซลล์ การโยกย้ายช่องผ่านเมมเบรนที่มีสามหัว เอ้อ โปรตีน เรียกว่า sec61 โปรตีน ยีสต์ และโปรตีน ) sec61 เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดกับเยื่อหุ้มเซลล์โปรตีนที่สามารถโยกย้ายหลั่งโปรตีนในแบคทีเรีย แสดงให้เห็นถึงการอนุรักษ์ที่โดดเด่นของการหลั่งโปรตีน eukaryotic เซลล์โพรคาริโอติก และเครื่องจักรใน . การถ่ายโอนของไรโบโซมจาก SRP เพื่อ sec61 ซับซ้อนช่วยให้แปลต่อ และเติบโตมาเป็น polypeptide โซ่ตรงเข้าไปในช่องเยื่อ sec61 และทั่วเอ้อเป็นเงินแปล ดังนั้น กระบวนการสังเคราะห์โปรตีนโดยตรง ทำให้การเติบโตของโพลีเปปไทด์ผ่านช่องทาง sec61 ใน ER เป็นเงินโยกย้าย สัญญาณของสัญญาณ โดยลำดับเป็นลูกเต้าและพอลิเปปไทด์ถูกปล่อยเข้าสู่ภายในของ ERโปรตีนมากในยีสต์ ตลอดจนไม่กี่โปรตีนในเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม มีเป้าหมายเพื่อฉุกเฉินหลังจากการแปลของพวกเขาจะเสร็จสมบูรณ์ ( posttranslational โยกย้าย ) แทนที่จะถูกโอนเข้ามาใน ER ในระหว่างการสังเคราะห์ไรโบโซมมี . โปรตีนเหล่านี้จะถูกสังเคราะห์ในไรโบโซม cytosolic ฟรี และประสาน posttranslational เข้า ER ไม่ต้องใช้ SRP . แทนที่จะลำดับสัญญาณการแยกโปรตีนตัวรับ ( sec62 / 63 ซับซ้อน ) ที่เกี่ยวข้องกับ sec61 ซับซ้อนใน ER เมมเบรน ( รูปที่ 9.8 )