Food allergens are considered to be

Food allergens are considered to be able to exert systemic allergic reactions only after they have been absorbed through the intestinal mucosa (Astwood, Leach, & Fuchs, 1996). As a result, the resistance of the IgE binding capacity of an allergen towards digestion in the human gastro-intestinal tract is considered an important factor. Heat processing may affect the digestibility of a protein. Taking into account that most foods are being consumed after some kind of heat processing, the digestibility of pre-heated allergens is an important characteristic as well.
The most important foods and food raw materials causing allergic reactions are cow’s milk, eggs, soy, wheat, peanuts, tree nuts, fish, and shellfish. Brazil nuts, belonging to this group of foods and food raw materials, are the seeds of Bertholletia excelsa HBK. The nuts can be eaten both raw and roasted (Clark, 2002) and are also used as an ingredient in foods like bakery products (Clemente, Chambers, Lodi, Nicoletti, & Brett, 2004). Allergic reactions in response to Brazil nut consumption can be very severe and even life threatening (Ewan, 1996). The most important allergen from these nuts, Ber e 1, is a member of the seed storage albumin group (Pastorello et al., 1998).
Seed storage albumins usually are products of multigene families. For Ber e 1, so far, 6 different isoforms have been identified
(NCBI accession numbers gi/839533, gi/384327, gi/112754, gi/ 99609, gi/384326, and gi/81557) (Moreno et al., 2004). Ber e 1 is synthesized as a 18 kDa polypeptide, which is post-translationally processed into a 12 kDa polypeptide. This polypeptide is subsequently processed into two polypeptides of approximately 9 and 3 kDa, linked together by 4 disulfide bridges (Altenbach, Pearson, & Sun, 1992). The protein contains 30–47% a-helices, depending on the isoform (Moreno et al., 2004; van Boxtel et al., 2006). One immunodominant conformational epitope has been identified on the large polypeptide of the protein. The epitope corresponds to amino acids 26–63 of the large polypeptide of the protein (Swissprot accession number P04403), which comprises a helix-turn-helix conformation. When unfolded, this epitope binds at least four times less IgE compared with its folded couterpart. Besides the immunodominant conformational epitope, a linear epitope has been identified on the small polypeptide of Ber e 1, corresponding to amino acids 7–20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004).
The denaturation temperature of Ber e 1 has been determined at pH 2.0 to be approximately 83 C. The denaturation temperature of Ber e 1 at neutral pH is expected to be higher than 110 C as no change in transition was observed upon heating to 110 C (Koppelman et al., 2004). Ber e 1, when subjected to in vitro peptic hydrolysis, is cleaved into peptides ranging in molecular mass from

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สารก่อภูมิแพ้อาหารจะถือว่าสามารถจะแพ้ระบบหลังจากที่พวกเขาได้ถูกดูดซึมผ่านลำไส้ mucosa (Astwood ลีช & ฟุคส์ 1996) เท่านั้น ต้านทานกำลังผูก IgE ของ allergen ที่ไปย่อยอาหารในบุคคลงดเป็นผล จะถือว่าเป็นปัจจัยสำคัญ ประมวลผลความร้อนอาจส่งผลกระทบต่อ digestibility โปรตีนเป็น การพิจารณาว่า อาหารส่วนใหญ่จะถูกใช้หลังจากประมวลผลความร้อนบางชนิด digestibility ของสารก่อภูมิแพ้ก่อนอุ่นเป็นลักษณะสำคัญเหมือนกันอาหารที่สำคัญที่สุดและอาหารดิบก่อให้เกิดการแพ้มีวัวนม ไข่ ถั่วเหลือง ข้าวสาลี ถั่ว ต้นถั่ว ปลา และหอย ถั่วบราซิล เป็นสมาชิกของกลุ่มของอาหารและอาหารดิบ นี้เป็นเมล็ดพันธุ์ของ Bertholletia excelsa HBK ถั่วสามารถกินได้ทั้งดิบ และอบ (Clark, 2002) และยังใช้เป็นส่วนผสมในอาหารเช่นผลิตภัณฑ์เบเกอรี่ (คลีเมนเต้ หอ โรงเรียนโลดี้ Nicoletti และ เบรตต์ 2004) ได้ แพ้ในปริมาณถั่วบราซิลได้อย่างรุนแรง และแม้ชีวิตคุกคาม (ยวน 1996) Allergen สำคัญจากถั่วเหล่านี้ อีเบอร์ 1 เป็นสมาชิกของกลุ่ม albumin เก็บเมล็ด (Pastorello et al., 1998)Albumins เก็บเมล็ดจะเป็นผลิตภัณฑ์ของครอบครัว multigene อีเบอร์ 1 ฉะนี้ isoforms 6 แตกต่างกันได้รับการระบุ(หมายเลขทะเบียน NCBI gi/839533, gi/384327, gi/112754, gi / 99609, gi/384326 และ gi/81557) (Moreno et al., 2004) อีเบอร์ 1 เป็นสังเคราะห์เป็นแบบ 18 kDa polypeptide, post-translationally ดำเนินเป็น 12 kDa polypeptide Polypeptide นี้ต่อมาได้รับการประมวลผลเป็นสองเปปไทด์ของประมาณ 9 และ 3 kDa เชื่อมโยงกัน 4 สะพานไดซัลไฟด์ (Altenbach เพียร์สัน & ซัน 1992) โปรตีนประกอบด้วย 30-47% เป็น-helices ตาม isoform (Moreno et al., 2004; van Boxtel และ al., 2006) มีการระบุ immunodominant หนึ่ง epitope conformational ใน polypeptide ใหญ่ของโปรตีน Epitope สอดคล้องกับกรดอะมิโน 26-63 ของ polypeptide ใหญ่โปรตีน (Swissprot เลขทะเบียน P04403), ซึ่งประกอบด้วย conformation เกลียวเกลียวเปิด เมื่อกางออก epitope นี้ binds IgE น้อยสี่ครั้งน้อยกว่าเมื่อเทียบกับของ couterpart พับ นอกจาก immunodominant conformational epitope, epitope เส้นมีการระบุใน polypeptide เล็กของอีเบอร์ 1 ตรงกับกรดอะมิโน 7 – 20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004)Denaturation อุณหภูมิของอีเบอร์ 1 มีการกำหนดที่ค่า pH 2.0 ประมาณ 83 ค Denaturation อุณหภูมิของอีเบอร์ 1 ที่ค่า pH เป็นกลางคาดว่าจะสูงกว่า 110 C ไม่เปลี่ยนแปลงที่สังเกตเมื่อความร้อนถึง 110 C (Koppelman et al., 2004) อีเบอร์ 1 เมื่อการเพาะเลี้ยง peptic ไฮโตรไลซ์ จะแหวกเป็นเปปไทด์ตั้งแต่มวลโมเลกุลจาก < 1 kDa ประมาณ 6.5 ภูมิภาคซึ่งตั้งอยู่ที่ immunodominant conformational IgE epitope (Alcocer et al., 2004) ของ allergen ที่อยู่ส่วน 6.5 kDa (Moreno เมลลอน วิค -

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สารก่อภูมิแพ้อาหารได้รับการพิจารณาเพื่อให้สามารถออกแรงเกิดอาการแพ้ทางระบบเท่านั้นหลังจากที่พวกเขาได้รับการดูดซึมผ่านเยื่อบุลำไส้ (Astwood กรองและ Fuchs, 1996) เป็นผลให้ความต้านทานของกำลังการผลิตที่มีผลผูกพัน IgE ของสารก่อภูมิแพ้ที่มีต่อการย่อยอาหารในระบบทางเดินอาหารของมนุษย์ถือว่าเป็นปัจจัยที่สำคัญ การประมวลผลความร้อนอาจส่งผลกระทบต่อการย่อยของโปรตีน คำนึงว่าอาหารส่วนใหญ่จะถูกใช้ตามชนิดของการประมวลผลความร้อนบางส่วนย่อยของสารก่อภูมิแพ้ก่อนอุ่นเป็นลักษณะสำคัญเช่นกัน.
อาหารที่สำคัญที่สุดและอาหารวัตถุดิบที่ก่อให้เกิดอาการแพ้เป็นนมวัวไข่ถั่วเหลืองข้าวสาลี , ถั่วลิสง, ถั่วต้นไม้, ปลาและหอย ถั่วบราซิลอยู่ในกลุ่มนี้ของอาหารและอาหารวัตถุดิบมีเมล็ดของ Bertholletia excelsa HBK ถั่วสามารถรับประทานได้ทั้งดิบและคั่ว (คลาร์ก, 2002) และยังใช้เป็นส่วนผสมในอาหารเช่นผลิตภัณฑ์เบเกอรี่ (เคลให้เช่าโล, Nicoletti และเบร็ท 2004) เกิดอาการแพ้ในการตอบสนองต่อการบริโภคถั่วบราซิลได้อย่างรุนแรงและแม้อันตรายถึงชีวิต (อีแวน, 1996) สารก่อภูมิแพ้ที่สำคัญที่สุดจากถั่วเหล่านี้อีเบอร์ 1 เป็นสมาชิกของกลุ่มอัลบูมิเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์ (Pastorello et al., 1998).
การเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์ลบูมินมักจะเป็นผลิตภัณฑ์ของครอบครัว multigene สำหรับ e เบอร์ 1 เพื่อให้ห่างไกล 6 ไอโซฟอร์มที่แตกต่างกันได้รับการระบุ
(NCBI หมายเลขภาคยานุวัติ Gi / 839533, กูเกิล / 384327, กูเกิล / 112754, กูเกิล / 99609, กูเกิล / 384,326 และกูเกิล / 81557) (โมเรโน, et al., 2004 ) อีเบอร์ 1 ถูกสังเคราะห์เป็น polypeptide 18 กิโลดาลตันซึ่งเป็นโพสต์ translationally แปรรูปเป็น polypeptide 12 กิโลดาลตัน polypeptide นี้มีการประมวลผลต่อมาเป็นสอง polypeptides ประมาณ 9 และ 3 กิโลดาลตันเชื่อมโยงเข้าด้วยกันโดย 4 สะพานซัลไฟด์ (Altenbach, เพียร์สัน & Sun, 1992) โปรตีนที่มี 30-47% เอนริเก้-ขึ้นอยู่กับไอโซฟอร์ม (โมเรโน, et al, 2004;.. รถตู้ Boxtel et al, 2006) หนึ่ง epitope โครงสร้าง immunodominant ได้รับการระบุไว้ใน polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน epitope สอดคล้องกับกรดอะมิโน 26-63 ของโปรตีนที่มีขนาดใหญ่ของโปรตีน (SwissProt ภาคยานุวัติจำนวน P04403) ซึ่งประกอบด้วยโครงสร้างเกลียวเปิดเกลียว เมื่อคลี่ epitope นี้ผูกอย่างน้อยสี่ครั้งน้อย IgE เมื่อเทียบกับ couterpart พับของมัน นอกจากนี้โครงสร้าง immunodominant epitope, epitope เชิงเส้นได้รับการระบุไว้ใน polypeptide ขนาดเล็กของ e เบอร์ 1 สอดคล้องกับกรดอะมิโน 7-20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004).
อุณหภูมิ denaturation ของ e เบอร์ 1 ได้รับการพิจารณา ที่ pH 2.0 จะอยู่ที่ประมาณ 83 องศาเซลเซียสอุณหภูมิ denaturation ของ e เบอร์ 1 ที่ pH เป็นกลางที่คาดว่าจะสูงกว่า 110 C เป็นไม่มีการเปลี่ยนแปลงในการเปลี่ยนแปลงก็สังเกตเห็นความร้อนถึง 110 C (Koppelman et al., 2004) อีเบอร์ 1 เมื่อยัดเยียดให้ในหลอดทดลองการย่อยสลายในกระเพาะอาหารจะถูกตัดออกเป็นเปปไทด์ตั้งแต่ในมวลโมเลกุลจาก <1 ถึงประมาณ 6.5 กิโลดาลตัน ส่วน kDa 6.5 ที่มีอยู่ในภูมิภาคซึ่งใน epitope IgE โครงสร้าง immunodominant (Alcocer et al., 2004) ของสารก่อภูมิแพ้ตั้งอยู่ (โมเรโนเมลลอน Wick-

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สารก่อภูมิแพ้อาหารถือว่าสามารถออกแรงปฏิกิริยาแพ้ทั่วร่างกายเพียงหลังจากที่พวกเขาถูกดูดซึมผ่านเยื่อบุลำไส้ ( Astwood , กรอง &ฟุชส์ , 1996 ) ผลคือ ความต้านทานของ IgE ผูกความจุของสารก่อภูมิแพ้ต่อการย่อยอาหารในระบบทางเดินอาหารของมนุษย์ระบบลำไส้จะถือว่าเป็นปัจจัยที่สำคัญ การประมวลผลความร้อนอาจมีผลต่อการย่อยโปรตีนพิจารณาว่าอาหารส่วนใหญ่จะถูกทำลายหลังจากบางชนิดของการประมวลผลความร้อน สัมประสิทธิ์การย่อยได้ของก่อนอุ่น allergens เป็นคุณลักษณะที่สำคัญเช่นกัน
อาหารสำคัญที่สุดและอาหารดิบ ทำให้เกิดปฏิกิริยาแพ้นมวัว ไข่ ถั่วเหลือง ข้าวสาลี ถั่ว ต้นถั่ว ปลา และหอยเชลล์ ถั่วบราซิล , ที่เป็นของกลุ่มของอาหารและอาหารดิบคือเมล็ดพันธุ์แห่ง bertholletia กเซลซ่าดง . ถั่วยังสามารถรับประทานได้ทั้งดิบและคั่ว ( Clark , 2002 ) และยังใช้เป็นส่วนผสมในอาหาร เช่น ผลิตภัณฑ์เบเกอรี่ ( คลาเมนเต ห้อง , Lodi , Nicoletti &เบร็ท , 2004 ) แพ้ปฏิกิริยาในการตอบสนองต่อการบริโภคถั่วบราซิลสามารถรุนแรงมากและชีวิตแม้ขู่ ( อีวาน , 1996 ) สารก่อภูมิแพ้ที่สำคัญที่สุดจากถั่วเหล่านี้ เบอร์ E 1เป็นสมาชิกของกลุ่มอัลบูมินเก็บเมล็ดพันธุ์ ( pastorello et al . , 1998 ) สารแอลบูมินกระเป๋า
เมล็ดมักจะเป็นผลิตภัณฑ์ของครอบครัว multigene . สำหรับเบอร์ E 1 ดังนั้นไกล , ไอโซฟอร์มที่แตกต่างกัน 6
( ncbi ภาคยานุวัติได้ระบุตัวเลข GI / 839533 GI / 384327 GI / 112754 GI / 99609 GI / 384326 และกี / 81557 ) ( Moreno et al . , 2004 ) เบอร์ E 1 การสังเคราะห์ polypeptide ขนาด 18 ,ซึ่งเป็นบทความ translationally แปรรูปเป็น polypeptide 12 กิโลดาลตัน พอลิเพปไทด์นี้ภายหลังการประมวลผลออกเป็นสองชนิดประมาณ 9 และ 3 ) เชื่อมโยงเข้าด้วยกันโดย 4 ไดซัลไฟด์ ( altenbach เพียร์สัน , สะพาน , & Sun , 1992 ) โปรตีนประกอบด้วย 30 a-helices – 47 % ขึ้นอยู่กับไอโซฟอร์ม ( Moreno et al . , 2004 ; รถตู้ Boxtel et al . , 2006 )หนึ่งใน immunodominant ไวรัสได้รับการระบุใน polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน ไวรัสที่สอดคล้องกับกรดอะมิโน 26 – 63 ของ polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน ( swissprot เข้าเบอร์ p04403 ) ซึ่งประกอบด้วยเกลียวหมุนเป็นเกลียวโครงสร้าง เมื่อกางออกไวรัสนี้ผูก IgE น้อยลงอย่างน้อยสี่เท่าเมื่อเทียบกับการพับ couterpart .นอกจากนี้ใน immunodominant ไวรัส , ไวรัสที่ได้รับการระบุในพอลิเพปไทด์เส้นเล็ก เบอร์ อี 1 ที่กรดอะมิโน 7 20 – ( qmqrqqmlshcrmy ) ( Alcocer et al . , 2004 ) .
( อุณหภูมิของเบอร์ E 1 ได้รับการพิจารณาที่ pH 2.0 จะอยู่ที่ประมาณ 83 Cที่อุณหภูมิของเบอร์ ( E 1 ที่ pH เป็นกลาง คาดว่าจะสูงกว่า 110 C ที่ไม่มีการเปลี่ยนแปลงในการเปลี่ยนแปลงจากเมื่อความร้อนถึง 110 C ( koppelman et al . , 2004 ) เบอร์ E 1 เมื่อถูกในหลอดทดลอง และไฮโดรไลซ์ของเปปไทด์ คือเป็นตั้งแต่ในโมเลกุลขนาดใหญ่จาก < 1 ประมาณ 6.5 กิโลดาลตัน 6 .5 กิโลเบสที่มีอยู่ในภูมิภาค ซึ่ง immunodominant IgE ในไวรัส ( Alcocer et al . , 2004 ) ของ allergen ตั้งอยู่ ( Moreno , เมล , ไส้ตะเกียง -