The halotolerant protease was produ

The halotolerant protease was produced and the enzyme was purified through ammonium sulphate fractionation followed by ion exchange and gel permeation chromatography. Further, the purification of the enzyme was confirmed in MALDI-TOF. A summary of the purification was shown in Table 1. The ammonium sulphate fractionation was an effective step in purification which was leading to 2.1-folds purification with specific activity of 40 U mg-1. The ion exchange chromatography with DEAE Sephadex enhanced the specific activity to 63 U mg-1 with 3.3 fold purification. During the last step of purification with gel permeation chromatography the specific activity was further enhanced to 102 U mg-1 with 5.2 folds purification

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

รติเอสทนเกลือเพื่อใช้ถูกผลิต และเอนไซม์มีบริสุทธิ์ผ่านแยกส่วนซัลเฟตแอมโมเนียตาม ด้วยแลกเปลี่ยนไอออนและเจลซึม chromatography เพิ่มเติม ทำให้บริสุทธิ์ของเอนไซม์นี้ถูกยืนยันใน MALDI TOF สรุปการทำให้บริสุทธิ์ที่แสดงในตารางที่ 1 แยกส่วนซัลเฟตแอมโมเนียมีขั้นตอนมีประสิทธิภาพในการทำให้บริสุทธิ์ซึ่งนำไปสู่การพับ 2.1 ฟอกกับกิจกรรม U 40 มิลลิกรัม 1 Chromatography แลกเปลี่ยนไอออนกับ DEAE Sephadex เพิ่มกิจกรรม 63 U มิลลิกรัม 1 กับฟอกพับ 3.3 ในระหว่างขั้นตอนสุดท้ายของการทำให้บริสุทธิ์ด้วยเจล ซึม chromatography กิจกรรมถูกต่อเพิ่ม 102 U มิลลิกรัม 1 กับฟอกพับ 5.2

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรติเอสทนเกลือที่ผลิตและเอนไซม์บริสุทธิ์ผ่านแยกแอมโมเนียมซัลเฟตตามด้วยการแลกเปลี่ยนไอออนและเจลซึมผ่านโค นอกจากนี้การทำให้บริสุทธิ์ของเอนไซม์ที่ได้รับการยืนยันใน MALDI-TOF บทสรุปของการทำให้บริสุทธิ์ก็แสดงให้เห็นในตารางที่ 1 แยกแอมโมเนียมซัลเฟตเป็นขั้นตอนที่มีประสิทธิภาพในการทำให้บริสุทธิ์ซึ่งนำไปสู่​​ 2.1 เท่าทำให้บริสุทธิ์ด้วยกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงของ 40 U MG-1 โครมาแลกเปลี่ยนไอออนกับดีอีเออีเอนไซม์เพิ่มกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงถึง 63 U MG-1 กับ 3.3 เท่าทำให้บริสุทธิ์ ในระหว่างขั้นตอนสุดท้ายของการทำให้บริสุทธิ์ด้วยเจลโคซึมผ่านกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงได้รับการปรับปรุงเพิ่มเติม 102 U MG-1 กับ 5.2 เท่าทำให้บริสุทธิ์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่ผลิตเอนไซม์โปรติเอสทนและบริสุทธิ์ด้วยแอมโมเนียมซัลเฟตแยกตามการแลกเปลี่ยนไอออน chromatography เข้มข้นเจล ต่อไป , การทำให้บริสุทธิ์ของเอนไซม์ที่ได้รับการยืนยันใน maldi-tof . สรุปของที่บริสุทธิ์ถูกแสดงในตารางที่ 1 แอมโมเนียม ซัลเฟต เป็นขั้นตอนที่มีประสิทธิภาพในการบำบัดน้ำเสีย ซึ่งนำไปสู่ 21-folds บริสุทธิ์กับกิจกรรมเฉพาะของ 40 U mg-1 . การแลกเปลี่ยนไอออน chromatography ด้วย DEAE Sephadex เพิ่มกิจกรรมเฉพาะ 63 u mg-1 กับ 3.3 พับบริสุทธิ์ ในขั้นตอนสุดท้ายของการฟอกโครมด้วยเจลผ่านกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงได้เพิ่มขึ้นอีก 102 u mg-1 กับ 5.2 เท่าฟอก