In 1985, Tome et al studied the different types of bonding
between formaldehyde and bovine serum albumin with
Carbon-13 nuclear magnetic resonance [21] and found three
types of bonding: reversible, acid-labile and acid-resistant
bonds. Tome et al obtained the reversibly bound formaldehyde
by dialysis. The reversible bond between formaldehyde
and protein is in the form of reversible N-(hydroxymethyl)
adducts. This N-hydroxymethylation is formed between the
formaldehyde and the 3-amino group of lysine, a-amino group
of N-terminal amino acids, the guanidyl group of arginine and
the aromatic ring nitrogen of histidine and tryptophan. After
bovine serum albumin dialysis treatment, Tome et al obtained
the acid-labile fraction of formaldehyde by steam distillation
in the presence of phosphoric acid. The acid-labile bond between
formaldehyde and protein is made up of methylene
bridges linking lysine to arginine, asparagine or glutamine. To
obtain the acid-resistant formaldehyde, Tome et al added 6 M
hydrochloric acid at 110 C for 24 hours to the previously
treated bovine serum albumin from which had been eliminated
the free formaldehyde and acid-labile formaldehyde
fractions. The acid-resistant bond between formaldehyde and
protein is made up of methyl-lysine, formyl-lysine and a
lysineetyrosine methylene bridge.
Metz et al studied the bonding of formaldehyde with protein
by LCeMS/MS [22]. The study found that arginine, tyrosine
and lysine residues are very reactive with formaldehyde.
The following types of bonding were formed between formaldehyde
and protein: (1) methylol groups; (2) Schiff bases; (3)
methylene bridges; and (4) imidazolidinone adducts. The
formations of methylol and Schiff bases were reversible and
hence could not be easily detected by LCeMS/MS. Furthermore,
the Schiff base formed between formaldehyde and
lysine residues could create stable cross-links with several
amino acid residues, including arginine, asparagine, glutamine,
histidine, tryptophan and tyrosine.
Rehbein studied the methods for the determination of free
and bound formaldehyde in 22 fishery products [23]. He
distinguished formaldehyde bonding types in fishery products
as “free” formaldehyde, “bound” formaldehyde and “total”
formaldehyde. Rehbein pointed out that due to the high
reactivity of formaldehyde, the main difficulty in formaldehyde
analysis is the release of formaldehyde from the sample
matrix. Formaldehyde is able to react with proteins, nucleic
acids and free amino acids, amines, creatine and nucleotides
in fish tissues. Rehbein recommended the following sample
preparation procedure for the determination of free and
bound formaldehyde: (1) for measuring free formaldehyde,
samples may be extracted using 6% perchloric acid at room
temperature; (2) bound, acid-labile formaldehyde can be
released by steam distillation using 1% sulfuric acid, giving a
pH of about 1.
In a study by Rehbein et al [24], the free formaldehyde and
free plus bound formaldehyde content of minced fish from
cod, haddock and saithe were determined. In skinned fillet
from cod, the free formaldehyde content was 22.8 mg/kg and
the free plus bound formaldehyde content was 114.5 mg/kg. In
skinned fillet from haddock, the free formaldehyde content
was 7.6 mg/kg and the free plus bound formaldehyde content
was 38.5 mg/kg. In skinned fillet from saithe, the free formaldehyde
content was 6.5 mg/kg and the free plus bound
formaldehyde content was 41.9 mg/kg. In each of the three
minced fish samples, free plus bound formaldehyde content
was considerably higher than free formaldehyde content.
Bechmann proposed that when reporting formaldehyde
content in fish products, it is of utmost importance to describe
exactly which analytical method was employed [25]. Bechmann
also suggested that it is the free formaldehyde which is
of toxicological interest that should be measured.
ในปี 1985 Tome et al,
การศึกษาที่แตกต่างกันของพันธะระหว่างไฮด์และซีรั่มอัลบูมิวัวกับ
Carbon-13 แม่เหล็กนิวเคลียร์ [21]
และพบว่าทั้งสามชนิดของพันธะ: ย้อนกลับกรด labile
และกรดทนพันธบัตร Tome et al,
ได้รับฟอร์มาลดีไฮด์ผูกพันพลิกกลับโดยการฟอกเลือด พันธบัตรย้อนกลับระหว่างไฮด์และโปรตีนที่อยู่ในรูปแบบของการย้อนกลับ N- (hydroxymethyl) adducts นี้ N-hydroxymethylation จะเกิดขึ้นระหว่างดีไฮด์และกลุ่มที่3 อะมิโนไลซีนซึ่งเป็นกลุ่มอะมิโนกรดอะมิโนN-terminal, กลุ่ม guanidyl ของอาร์จินีและไนโตรเจนแหวนหอมของฮิสติดีนและโพรไบโอ หลังจากที่อัลบูมิซีรั่มวัวรักษาไต, et al, Tome ได้รับส่วนกรดlabile ของไฮด์โดยการกลั่นไอน้ำในการปรากฏตัวของกรดฟอสฟ พันธบัตรกรด labile ระหว่างไฮด์และโปรตีนถูกสร้างขึ้นจากเมทิลีนสะพานเชื่อมโยงไลซีนเพื่อarginine, asparagine glutamine หรือ ที่จะได้รับฟอร์มาลดีไฮด์ทนกรด Tome et al, เพิ่ม 6 M กรดไฮโดรคลอริกที่ 110 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 24 ชั่วโมงในการก่อนหน้านี้อัลบูมิซีรั่มวัวได้รับการรักษาจากการที่ได้รับการกำจัดดีไฮด์ฟรีและดีไฮด์กรดlabile เศษส่วน พันธบัตรทนกรดระหว่างไฮด์และโปรตีนที่ถูกสร้างขึ้นจากเมธิลไลซีน, formyl-ไลซีนและสะพานเมทิลีนlysineetyrosine. ทซ์, et al ศึกษาพันธะของดีไฮด์ที่มีโปรตีนโดยLCeMS / MS [22] การศึกษาพบว่าอาร์จินีซายน์, และสารตกค้างไลซีนมีปฏิกิริยามากกับฟอร์มาลดีไฮด์. ประเภทต่อไปนี้ของพันธะกำลังก่อตัวขึ้นระหว่างดีไฮด์และโปรตีน (1) กลุ่ม methylol; (2) ฐานชิฟฟ์; (3) สะพานเมทิลีน; และ (4) adducts imidazolidinone ก่อตัวของ methylol และฐานชิฟฟ์ได้ย้อนกลับและจึงไม่สามารถตรวจพบได้ง่ายโดยLCeMS / MS นอกจากนี้ฐานชิฟฟ์เกิดขึ้นระหว่างดีไฮด์และสารตกค้างไลซีนสามารถสร้างการเชื่อมโยงข้ามมั่นคงกับหลายกรดอะมิโนรวมทั้งอาร์จินี, asparagine, glutamine, ฮิสติดีน, โพรไบโอและซายน์. Rehbein ศึกษาวิธีการสำหรับการกำหนดของฟรีดีไฮด์และผูกพันใน22 ผลิตภัณฑ์ประมง [23] เขาประสบความสำเร็จชนิดพันธะลดีไฮด์ในผลิตภัณฑ์ประมงเป็น"ฟรี" ไฮด์ "ผูกพัน" ดีไฮด์และ "รวม" ดีไฮด์ Rehbein ชี้ให้เห็นว่าเนื่องจากการสูงปฏิกิริยาของฟอร์มาลดีไฮด์ปัญหาหลักในไฮด์การวิเคราะห์คือการเปิดตัวของดีไฮด์จากตัวอย่างเมทริกซ์ ฟอร์มาลดีไฮด์สามารถที่จะทำปฏิกิริยากับโปรตีนนิวคลีอิกกรดและกรดอะมิโนฟรีเอมีน, ครีและนิวคลีโอในเนื้อเยื่อปลา Rehbein แนะนำตัวอย่างต่อไปนี้ขั้นตอนการเตรียมการสำหรับการตัดสินใจของฟรีและดีไฮด์ผูกพัน(1) สำหรับการวัดฟอร์มาลดีไฮด์ฟรีตัวอย่างอาจถูกสกัดโดยใช้กรดเปอร์คลอริก6% ณ ห้องอุณหภูมิ (2) ที่ถูกผูกไว้ดีไฮด์กรด labile สามารถปล่อยออกมาจากการกลั่นไอน้ำใช้1% กรดกำมะถันให้ค่าpH ประมาณ 1. ในการศึกษาโดย Rehbein et al, a [24], ไฮด์ฟรีและบวกฟรีผูกพันเนื้อหาฟอร์มาลดีไฮด์ของสับปลาจากปลาค๊อดและเนื้อปลา saithe ได้รับการพิจารณา ในเนื้อผิวจากปลาเนื้อหาฟอร์มาลดีไฮด์ฟรีเป็น 22.8 มิลลิกรัม / กิโลกรัมและบวกฟรีเนื้อหาฟอร์มาลดีไฮด์ถูกผูกไว้114.5 มิลลิกรัม / กิโลกรัม ในเนื้อผิวจากปลาทะเลชนิดหนึ่งเนื้อหาฟอร์มาลดีไฮด์ฟรีเป็น7.6 มก. / กก. และบวกฟรีเนื้อหาฟอร์มาลดีไฮด์ผูกพันได้38.5 มิลลิกรัม / กิโลกรัม ในเนื้อผิวจากเนื้อปลา saithe ที่ไฮด์ฟรีเนื้อหาเป็น6.5 มก. / กก. และบวกฟรีผูกพันเนื้อหาดีไฮด์ได้41.9 มิลลิกรัม / กิโลกรัม ในแต่ละสามตัวอย่างเนื้อปลาบดฟรีพร้อมด้วยเนื้อหาดีไฮด์ที่ถูกผูกไว้คือสูงกว่าเนื้อหาฟอร์มาลดีไฮด์ฟรี. Bechmann เสนอรายงานว่าเมื่อฟอร์มาลดีไฮด์เนื้อหาในผลิตภัณฑ์ปลาก็มีความสำคัญสูงสุดในการอธิบายว่าที่วิธีการวิเคราะห์ถูกจ้าง[25] Bechmann ยังชี้ให้เห็นว่ามันเป็นเรื่องดีไฮด์ฟรีซึ่งเป็นที่สนใจของทางพิษวิทยาที่ควรจะวัด
การแปล กรุณารอสักครู่..
