- ข้อความ
- ประวัติศาสตร์
The most important foods and food r
The most important foods and food raw materials causing allergic
reactions are cow’s milk, eggs, soy, wheat, peanuts, tree nuts,
fish, and shellfish. Brazil nuts, belonging to this group of foods
and food raw materials, are the seeds of Bertholletia excelsa HBK.
The nuts can be eaten both raw and roasted (Clark, 2002) and
are also used as an ingredient in foods like bakery products (Clemente,
Chambers, Lodi, Nicoletti, & Brett, 2004). Allergic reactions
in response to Brazil nut consumption can be very severe and even
life threatening (Ewan, 1996). The most important allergen from
these nuts, Ber e 1, is a member of the seed storage albumin group
(Pastorello et al., 1998).
Seed storage albumins usually are products of multigene families.
For Ber e 1, so far, 6 different isoforms have been identified
(NCBI accession numbers gi/839533, gi/384327, gi/112754, gi/
99609, gi/384326, and gi/81557) (Moreno et al., 2004). Ber e 1 is
synthesized as a 18 kDa polypeptide, which is post-translationally
processed into a 12 kDa polypeptide. This polypeptide is subsequently
processed into two polypeptides of approximately 9 and
3 kDa, linked together by 4 disulfide bridges (Altenbach, Pearson,
& Sun, 1992). The protein contains 30–47% a-helices, depending
on the isoform (Moreno et al., 2004; van Boxtel et al., 2006). One
immunodominant conformational epitope has been identified on
the large polypeptide of the protein. The epitope corresponds to
amino acids 26–63 of the large polypeptide of the protein (Swissprot
accession number P04403), which comprises a helix-turn-helix
conformation. When unfolded, this epitope binds at least four
times less IgE compared with its folded couterpart. Besides the
immunodominant conformational epitope, a linear epitope has
been identified on the small polypeptide of Ber e 1, corresponding
to amino acids 7–20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004).
The denaturation temperature of Ber e 1 has been determined
at pH 2.0 to be approximately 83 C. The denaturation temperature
of Ber e 1 at neutral pH is expected to be higher than 110 C as no
change in transition was observed upon heating to 110 C (Koppelman
et al., 2004). Ber e 1, when subjected to in vitro peptic hydrolysis,
is cleaved into peptides ranging in molecular mass from
reactions are cow’s milk, eggs, soy, wheat, peanuts, tree nuts,
fish, and shellfish. Brazil nuts, belonging to this group of foods
and food raw materials, are the seeds of Bertholletia excelsa HBK.
The nuts can be eaten both raw and roasted (Clark, 2002) and
are also used as an ingredient in foods like bakery products (Clemente,
Chambers, Lodi, Nicoletti, & Brett, 2004). Allergic reactions
in response to Brazil nut consumption can be very severe and even
life threatening (Ewan, 1996). The most important allergen from
these nuts, Ber e 1, is a member of the seed storage albumin group
(Pastorello et al., 1998).
Seed storage albumins usually are products of multigene families.
For Ber e 1, so far, 6 different isoforms have been identified
(NCBI accession numbers gi/839533, gi/384327, gi/112754, gi/
99609, gi/384326, and gi/81557) (Moreno et al., 2004). Ber e 1 is
synthesized as a 18 kDa polypeptide, which is post-translationally
processed into a 12 kDa polypeptide. This polypeptide is subsequently
processed into two polypeptides of approximately 9 and
3 kDa, linked together by 4 disulfide bridges (Altenbach, Pearson,
& Sun, 1992). The protein contains 30–47% a-helices, depending
on the isoform (Moreno et al., 2004; van Boxtel et al., 2006). One
immunodominant conformational epitope has been identified on
the large polypeptide of the protein. The epitope corresponds to
amino acids 26–63 of the large polypeptide of the protein (Swissprot
accession number P04403), which comprises a helix-turn-helix
conformation. When unfolded, this epitope binds at least four
times less IgE compared with its folded couterpart. Besides the
immunodominant conformational epitope, a linear epitope has
been identified on the small polypeptide of Ber e 1, corresponding
to amino acids 7–20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004).
The denaturation temperature of Ber e 1 has been determined
at pH 2.0 to be approximately 83 C. The denaturation temperature
of Ber e 1 at neutral pH is expected to be higher than 110 C as no
change in transition was observed upon heating to 110 C (Koppelman
et al., 2004). Ber e 1, when subjected to in vitro peptic hydrolysis,
is cleaved into peptides ranging in molecular mass from
0/5000
The most important foods and food raw materials causing allergicreactions are cow’s milk, eggs, soy, wheat, peanuts, tree nuts,fish, and shellfish. Brazil nuts, belonging to this group of foodsand food raw materials, are the seeds of Bertholletia excelsa HBK.The nuts can be eaten both raw and roasted (Clark, 2002) andare also used as an ingredient in foods like bakery products (Clemente,Chambers, Lodi, Nicoletti, & Brett, 2004). Allergic reactionsin response to Brazil nut consumption can be very severe and evenlife threatening (Ewan, 1996). The most important allergen fromthese nuts, Ber e 1, is a member of the seed storage albumin group(Pastorello et al., 1998).Seed storage albumins usually are products of multigene families.For Ber e 1, so far, 6 different isoforms have been identified(NCBI accession numbers gi/839533, gi/384327, gi/112754, gi/99609, gi/384326, and gi/81557) (Moreno et al., 2004). Ber e 1 issynthesized as a 18 kDa polypeptide, which is post-translationallyprocessed into a 12 kDa polypeptide. This polypeptide is subsequentlyprocessed into two polypeptides of approximately 9 and3 kDa, linked together by 4 disulfide bridges (Altenbach, Pearson,& Sun, 1992). The protein contains 30–47% a-helices, dependingon the isoform (Moreno et al., 2004; van Boxtel et al., 2006). Oneimmunodominant conformational epitope has been identified onthe large polypeptide of the protein. The epitope corresponds toamino acids 26–63 of the large polypeptide of the protein (Swissprot
accession number P04403), which comprises a helix-turn-helix
conformation. When unfolded, this epitope binds at least four
times less IgE compared with its folded couterpart. Besides the
immunodominant conformational epitope, a linear epitope has
been identified on the small polypeptide of Ber e 1, corresponding
to amino acids 7–20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004).
The denaturation temperature of Ber e 1 has been determined
at pH 2.0 to be approximately 83 C. The denaturation temperature
of Ber e 1 at neutral pH is expected to be higher than 110 C as no
change in transition was observed upon heating to 110 C (Koppelman
et al., 2004). Ber e 1, when subjected to in vitro peptic hydrolysis,
is cleaved into peptides ranging in molecular mass from <1 to
approximately 6.5 kDa. The 6.5 kDa fragment contained the region
in which the immunodominant conformational IgE epitope (Alcocer
et al., 2004) of the allergen is situated (Moreno, Mellon, Wickham,
Bottrill, & Mills, 2005). Upon reduction, this 6.5 kDa peptide
dissociates into peptides smaller than approximately 3 kDa. It
should be noted that after two hours of peptic digestion, which is considered as the average gastric transit time (Untersmayr & Jensen-
Jarolim, 2006) and generally used as the maximum time of
pepsin digestion in in vitro tests (Eiwegger et al., 2006; Fu, Abbott,
& Hatzos, 2002; Moreno et al., 2005; van Boxtel, van den Broek,
Koppelman, & Gruppen, 2007), approximately 25% of the protein
was still intact (Moreno et al., 2005). Consequently, it is assumed
that the IgE binding capacity of Ber e 1 (partly) remains after peptic
digestion (Moreno et al., 2005).
Under the same conditions, peptic digestion of reduced and
alkylated Ber e 1, compared to native Ber e 1, results in a fast degradation,
with the complete disappearance of the intact polypeptides
within 30 s (Koppelman et al., 2004). The structural
stability of the native protein thus seems to protect the protein
from peptic digestion.
The effects of heat-induced denaturation on the structure and
digestibility of Ber e 1 are not known. Therefore, the aim of our
research was to study the denaturation behaviour of Ber e 1 in
more detail, in order to assess whether heat processing could
induce changes in the digestibility of the protein and thereby
changes in its IgE binding capacity after digestion.
accession number P04403), which comprises a helix-turn-helix
conformation. When unfolded, this epitope binds at least four
times less IgE compared with its folded couterpart. Besides the
immunodominant conformational epitope, a linear epitope has
been identified on the small polypeptide of Ber e 1, corresponding
to amino acids 7–20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004).
The denaturation temperature of Ber e 1 has been determined
at pH 2.0 to be approximately 83 C. The denaturation temperature
of Ber e 1 at neutral pH is expected to be higher than 110 C as no
change in transition was observed upon heating to 110 C (Koppelman
et al., 2004). Ber e 1, when subjected to in vitro peptic hydrolysis,
is cleaved into peptides ranging in molecular mass from <1 to
approximately 6.5 kDa. The 6.5 kDa fragment contained the region
in which the immunodominant conformational IgE epitope (Alcocer
et al., 2004) of the allergen is situated (Moreno, Mellon, Wickham,
Bottrill, & Mills, 2005). Upon reduction, this 6.5 kDa peptide
dissociates into peptides smaller than approximately 3 kDa. It
should be noted that after two hours of peptic digestion, which is considered as the average gastric transit time (Untersmayr & Jensen-
Jarolim, 2006) and generally used as the maximum time of
pepsin digestion in in vitro tests (Eiwegger et al., 2006; Fu, Abbott,
& Hatzos, 2002; Moreno et al., 2005; van Boxtel, van den Broek,
Koppelman, & Gruppen, 2007), approximately 25% of the protein
was still intact (Moreno et al., 2005). Consequently, it is assumed
that the IgE binding capacity of Ber e 1 (partly) remains after peptic
digestion (Moreno et al., 2005).
Under the same conditions, peptic digestion of reduced and
alkylated Ber e 1, compared to native Ber e 1, results in a fast degradation,
with the complete disappearance of the intact polypeptides
within 30 s (Koppelman et al., 2004). The structural
stability of the native protein thus seems to protect the protein
from peptic digestion.
The effects of heat-induced denaturation on the structure and
digestibility of Ber e 1 are not known. Therefore, the aim of our
research was to study the denaturation behaviour of Ber e 1 in
more detail, in order to assess whether heat processing could
induce changes in the digestibility of the protein and thereby
changes in its IgE binding capacity after digestion.
การแปล กรุณารอสักครู่..
อาหารที่สำคัญที่สุดและวัตถุดิบอาหารที่ก่อให้เกิดอาการแพ้
เป็นปฏิกิริยานมวัวไข่ถั่วเหลือง, ข้าวสาลี, ถั่วลิสง, ถั่วต้นไม้,
ปลาและหอย ถั่วบราซิลอยู่ในกลุ่มนี้ของอาหาร
และอาหารวัตถุดิบมีเมล็ดของ Bertholletia excelsa HBK.
ถั่วสามารถรับประทานได้ทั้งดิบและคั่ว (คลาร์ก, 2002) และ
ยังใช้เป็นส่วนผสมในอาหารเช่นผลิตภัณฑ์เบเกอรี่ (เคล ,
ให้เช่าโล Nicoletti และเบร็ท 2004) เกิดอาการแพ้
ในการตอบสนองต่อการบริโภคถั่วบราซิลได้อย่างรุนแรงและแม้
อันตรายถึงชีวิต (อีแวน, 1996) สารก่อภูมิแพ้ที่สำคัญที่สุดจาก
ถั่วเหล่านี้อีเบอร์ 1 เป็นสมาชิกของกลุ่มอัลบูมิเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์
(Pastorello et al., 1998).
การเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์ลบูมินมักจะเป็นผลิตภัณฑ์ของครอบครัว multigene.
สำหรับอีเบอร์ 1 เพื่อให้ห่างไกล 6 ที่แตกต่างกัน ไอโซฟอร์มได้รับการระบุ
(NCBI หมายเลขภาคยานุวัติ Gi / 839533, กูเกิล / 384327, กูเกิล / 112754, กูเกิล /
99609, กูเกิล / 384,326 และกูเกิล / 81557) (เรโน et al., 2004) อีเบอร์ 1 จะ
สังเคราะห์เป็น polypeptide 18 กิโลดาลตันซึ่งเป็นโพสต์ translationally
แปรรูปเป็น polypeptide 12 กิโลดาลตัน polypeptide นี้ต่อมา
แปรรูปเป็นสอง polypeptides ประมาณ 9 และ
3 กิโลดาลตันเชื่อมโยงเข้าด้วยกันโดย 4 สะพานซัลไฟด์ (Altenbach, เพียร์สัน
& Sun, 1992) โปรตีนที่มี 30-47% เอนริเก้-ขึ้นอยู่
บนไอโซฟอร์ม (โมเรโน, et al, 2004;.. รถตู้ Boxtel et al, 2006) หนึ่ง
epitope โครงสร้าง immunodominant ได้รับการยืนยันใน
polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน epitope สอดคล้องกับ
กรดอะมิโน 26-63 ของโปรตีนที่มีขนาดใหญ่ของโปรตีน (SwissProt
ภาคยานุวัติจำนวน P04403) ซึ่งประกอบด้วยเกลียวเปิดเกลียว
โครงสร้าง เมื่อคลี่ epitope นี้ผูกอย่างน้อยสี่
ครั้งน้อย IgE เมื่อเทียบกับ couterpart พับของมัน นอกจากนี้
โครงสร้าง immunodominant epitope, epitope เชิงเส้นได้
รับการระบุใน polypeptide ขนาดเล็กของ e เบอร์ 1 สอดคล้อง
กรดอะมิโน 7-20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004).
อุณหภูมิ denaturation ของ e เบอร์ 1 ได้รับการพิจารณา
ที่ pH 2.0 จะอยู่ที่ประมาณ 83 องศาเซลเซียส อุณหภูมิ denaturation
ของอีเบอร์ 1 ที่ pH เป็นกลางที่คาดว่าจะสูงกว่า 110 องศาเซลเซียสเป็นไม่มี
การเปลี่ยนแปลงในการเปลี่ยนแปลงก็สังเกตเห็นความร้อนถึง 110 องศาเซลเซียส (Koppelman
et al., 2004) อีเบอร์ 1 เมื่อยัดเยียดให้ในหลอดทดลองการย่อยสลายในกระเพาะอาหาร,
ถูกตัดออกเป็นเปปไทด์ตั้งแต่ในมวลโมเลกุลจาก <1 ถึง
ประมาณ 6.5 กิโลดาลตัน ส่วน kDa 6.5 ที่มีอยู่ในภูมิภาค
ซึ่งใน epitope IgE โครงสร้าง immunodominant (Alcocer
et al., 2004) ของสารก่อภูมิแพ้ตั้งอยู่ (โมเรโนเมลลอนวิคแฮม
Bottrill และมิลส์, 2005) เมื่อลดลงนี้เปปไทด์ 6.5 กิโลดาลตัน
dissociates เป็นเปปไทด์ขนาดเล็กกว่าประมาณ 3 กิโลดาลตัน มัน
ควรจะตั้งข้อสังเกตว่าหลังจากสองชั่วโมงของการย่อยอาหารในกระเพาะอาหารซึ่งถือเป็นเวลาการขนส่งในกระเพาะอาหารเฉลี่ย (Untersmayr & Jensen-
Jarolim 2006) และใช้เป็นเวลาสูงสุดของ
การย่อยอาหารเปปซินในการทดสอบในหลอดทดลอง (Eiwegger et al., 2006; Fu, แอ็บบอท
และ Hatzos 2002;. โมเรโน, et al, 2005; ฟานบ็อกซ์แล้วรถตู้ Broek,
Koppelman, Gruppen & 2007) ประมาณ 25% ของโปรตีน
ก็ยังคงเหมือนเดิม (โมเรโน, et al, 2005). . ดังนั้นมันจะสันนิษฐาน
ว่า IgE จุผูกพันของ e เบอร์ 1 (บางส่วน) ยังคงอยู่หลังจากที่กระเพาะอาหาร
ย่อยอาหาร (เรโน et al., 2005).
ภายใต้เงื่อนไขเดียวกันการย่อยอาหารในกระเพาะอาหารของที่ลดลงและ
อัลคีเลตอีเบอร์ 1 เมื่อเทียบกับพื้นเมืองอีเบอร์ 1 ส่งผลในการย่อยสลายอย่างรวดเร็ว
กับการหายตัวไปที่สมบูรณ์ของ polypeptides เหมือนเดิม
ภายใน 30 วินาที (Koppelman et al., 2004) โครงสร้าง
ความมั่นคงของโปรตีนพื้นเมืองจึงดูเหมือนว่าจะปกป้องโปรตีน
จากการย่อยในกระเพาะอาหาร.
ผลกระทบของการสูญเสียสภาพธรรมชาติความร้อนที่เกิดขึ้นกับโครงสร้างและ
การย่อยได้ของ e เบอร์ 1 ยังไม่ทราบ ดังนั้นจุดมุ่งหมายของเรา
คือการวิจัยเพื่อศึกษาพฤติกรรมสูญเสียสภาพธรรมชาติของอีเบอร์ 1 ใน
รายละเอียดมากขึ้นเพื่อที่จะประเมินว่าการประมวลผลความร้อนอาจ
ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในการย่อยของโปรตีนและจึง
มีการเปลี่ยนแปลงใน IgE ของกำลังการผลิตที่มีผลผูกพันหลังจากการย่อยอาหาร
เป็นปฏิกิริยานมวัวไข่ถั่วเหลือง, ข้าวสาลี, ถั่วลิสง, ถั่วต้นไม้,
ปลาและหอย ถั่วบราซิลอยู่ในกลุ่มนี้ของอาหาร
และอาหารวัตถุดิบมีเมล็ดของ Bertholletia excelsa HBK.
ถั่วสามารถรับประทานได้ทั้งดิบและคั่ว (คลาร์ก, 2002) และ
ยังใช้เป็นส่วนผสมในอาหารเช่นผลิตภัณฑ์เบเกอรี่ (เคล ,
ให้เช่าโล Nicoletti และเบร็ท 2004) เกิดอาการแพ้
ในการตอบสนองต่อการบริโภคถั่วบราซิลได้อย่างรุนแรงและแม้
อันตรายถึงชีวิต (อีแวน, 1996) สารก่อภูมิแพ้ที่สำคัญที่สุดจาก
ถั่วเหล่านี้อีเบอร์ 1 เป็นสมาชิกของกลุ่มอัลบูมิเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์
(Pastorello et al., 1998).
การเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์ลบูมินมักจะเป็นผลิตภัณฑ์ของครอบครัว multigene.
สำหรับอีเบอร์ 1 เพื่อให้ห่างไกล 6 ที่แตกต่างกัน ไอโซฟอร์มได้รับการระบุ
(NCBI หมายเลขภาคยานุวัติ Gi / 839533, กูเกิล / 384327, กูเกิล / 112754, กูเกิล /
99609, กูเกิล / 384,326 และกูเกิล / 81557) (เรโน et al., 2004) อีเบอร์ 1 จะ
สังเคราะห์เป็น polypeptide 18 กิโลดาลตันซึ่งเป็นโพสต์ translationally
แปรรูปเป็น polypeptide 12 กิโลดาลตัน polypeptide นี้ต่อมา
แปรรูปเป็นสอง polypeptides ประมาณ 9 และ
3 กิโลดาลตันเชื่อมโยงเข้าด้วยกันโดย 4 สะพานซัลไฟด์ (Altenbach, เพียร์สัน
& Sun, 1992) โปรตีนที่มี 30-47% เอนริเก้-ขึ้นอยู่
บนไอโซฟอร์ม (โมเรโน, et al, 2004;.. รถตู้ Boxtel et al, 2006) หนึ่ง
epitope โครงสร้าง immunodominant ได้รับการยืนยันใน
polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน epitope สอดคล้องกับ
กรดอะมิโน 26-63 ของโปรตีนที่มีขนาดใหญ่ของโปรตีน (SwissProt
ภาคยานุวัติจำนวน P04403) ซึ่งประกอบด้วยเกลียวเปิดเกลียว
โครงสร้าง เมื่อคลี่ epitope นี้ผูกอย่างน้อยสี่
ครั้งน้อย IgE เมื่อเทียบกับ couterpart พับของมัน นอกจากนี้
โครงสร้าง immunodominant epitope, epitope เชิงเส้นได้
รับการระบุใน polypeptide ขนาดเล็กของ e เบอร์ 1 สอดคล้อง
กรดอะมิโน 7-20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004).
อุณหภูมิ denaturation ของ e เบอร์ 1 ได้รับการพิจารณา
ที่ pH 2.0 จะอยู่ที่ประมาณ 83 องศาเซลเซียส อุณหภูมิ denaturation
ของอีเบอร์ 1 ที่ pH เป็นกลางที่คาดว่าจะสูงกว่า 110 องศาเซลเซียสเป็นไม่มี
การเปลี่ยนแปลงในการเปลี่ยนแปลงก็สังเกตเห็นความร้อนถึง 110 องศาเซลเซียส (Koppelman
et al., 2004) อีเบอร์ 1 เมื่อยัดเยียดให้ในหลอดทดลองการย่อยสลายในกระเพาะอาหาร,
ถูกตัดออกเป็นเปปไทด์ตั้งแต่ในมวลโมเลกุลจาก <1 ถึง
ประมาณ 6.5 กิโลดาลตัน ส่วน kDa 6.5 ที่มีอยู่ในภูมิภาค
ซึ่งใน epitope IgE โครงสร้าง immunodominant (Alcocer
et al., 2004) ของสารก่อภูมิแพ้ตั้งอยู่ (โมเรโนเมลลอนวิคแฮม
Bottrill และมิลส์, 2005) เมื่อลดลงนี้เปปไทด์ 6.5 กิโลดาลตัน
dissociates เป็นเปปไทด์ขนาดเล็กกว่าประมาณ 3 กิโลดาลตัน มัน
ควรจะตั้งข้อสังเกตว่าหลังจากสองชั่วโมงของการย่อยอาหารในกระเพาะอาหารซึ่งถือเป็นเวลาการขนส่งในกระเพาะอาหารเฉลี่ย (Untersmayr & Jensen-
Jarolim 2006) และใช้เป็นเวลาสูงสุดของ
การย่อยอาหารเปปซินในการทดสอบในหลอดทดลอง (Eiwegger et al., 2006; Fu, แอ็บบอท
และ Hatzos 2002;. โมเรโน, et al, 2005; ฟานบ็อกซ์แล้วรถตู้ Broek,
Koppelman, Gruppen & 2007) ประมาณ 25% ของโปรตีน
ก็ยังคงเหมือนเดิม (โมเรโน, et al, 2005). . ดังนั้นมันจะสันนิษฐาน
ว่า IgE จุผูกพันของ e เบอร์ 1 (บางส่วน) ยังคงอยู่หลังจากที่กระเพาะอาหาร
ย่อยอาหาร (เรโน et al., 2005).
ภายใต้เงื่อนไขเดียวกันการย่อยอาหารในกระเพาะอาหารของที่ลดลงและ
อัลคีเลตอีเบอร์ 1 เมื่อเทียบกับพื้นเมืองอีเบอร์ 1 ส่งผลในการย่อยสลายอย่างรวดเร็ว
กับการหายตัวไปที่สมบูรณ์ของ polypeptides เหมือนเดิม
ภายใน 30 วินาที (Koppelman et al., 2004) โครงสร้าง
ความมั่นคงของโปรตีนพื้นเมืองจึงดูเหมือนว่าจะปกป้องโปรตีน
จากการย่อยในกระเพาะอาหาร.
ผลกระทบของการสูญเสียสภาพธรรมชาติความร้อนที่เกิดขึ้นกับโครงสร้างและ
การย่อยได้ของ e เบอร์ 1 ยังไม่ทราบ ดังนั้นจุดมุ่งหมายของเรา
คือการวิจัยเพื่อศึกษาพฤติกรรมสูญเสียสภาพธรรมชาติของอีเบอร์ 1 ใน
รายละเอียดมากขึ้นเพื่อที่จะประเมินว่าการประมวลผลความร้อนอาจ
ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในการย่อยของโปรตีนและจึง
มีการเปลี่ยนแปลงใน IgE ของกำลังการผลิตที่มีผลผูกพันหลังจากการย่อยอาหาร
การแปล กรุณารอสักครู่..
สิ่งที่สำคัญที่สุดและอาหารอาหารดิบ
ปฏิกิริยาก่อให้เกิดการแพ้นมวัว ไข่ ถั่วเหลือง ข้าวสาลี ถั่วต้นไม้ , ถั่ว ,
ปลาและหอย ถั่วบราซิล , ที่เป็นของกลุ่มของอาหาร
และอาหารวัตถุดิบคือเมล็ดพันธุ์แห่ง bertholletia กเซลซ่าดง .
ถั่ว สามารถรับประทานได้ทั้งดิบและคั่ว ( Clark , 2002 )
ยังใช้เป็นส่วนผสมในอาหาร เช่น ผลิตภัณฑ์เบเกอรี่ (
คลาเมนเตห้อง , Lodi , Nicoletti & , เบร็ท , 2004 )
ปฏิกิริยาแพ้ในการตอบสนองต่อการบริโภคถั่วบราซิลสามารถรุนแรงมากและชีวิตแม้
ขู่ ( อีวาน , 1996 ) สารก่อภูมิแพ้ที่สำคัญที่สุดจาก
ถั่วเหล่านี้ เบอร์ E 1 เป็นสมาชิกของกลุ่มเมล็ดพันธุ์อัลบูมิน
( pastorello et al . , 1998 ) สารแอลบูมินกระเป๋า
เมล็ดมักจะเป็นผลิตภัณฑ์ของครอบครัว multigene .
สำหรับเบอร์ E 1 ดังนั้นไกลไอโซฟอร์มที่แตกต่างกัน 6
( ncbi ภาคยานุวัติได้ระบุตัวเลข GI / 839533 GI / 384327 GI / 112754 GI /
99609 GI / 384326 และกี / 81557 ) ( Moreno et al . , 2004 ) เบอร์ 1 เป็น e
การสังเคราะห์ polypeptide 18 กิโลดาลตัน ซึ่งเป็นเรื่อง translationally
แปรรูปเป็น polypeptide 12 กิโลดาลตัน พอลิเพปไทด์นี้ในภายหลัง
ประมวลผลออกเป็นสองชนิดประมาณ 9
3 ดาลตันเชื่อมโยงกันด้วยสะพาน 4 ไดซัลไฟด์ ( altenbach Pearson
& , ดวงอาทิตย์ , 1992 ) โปรตีนประกอบด้วย 30 a-helices – 47 % ขึ้นอยู่กับ
ในไอโซฟอร์ม ( Moreno et al . , 2004 ; รถตู้ Boxtel et al . , 2006 ) หนึ่ง
immunodominant โครงสร้างไวรัสได้รับการระบุใน
polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน ไวรัสที่สอดคล้องกับ
กรดอะมิโน 26 – 63 ของ polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน ( swissprot
เปลี่ยนเบอร์ p04403 ) ซึ่งประกอบด้วยเกลียวเกลียว
เปลี่ยนโครงสร้าง เมื่อกางออกไวรัสนี้ผูกอย่างน้อยสี่
ครั้งน้อยกว่า IgE เปรียบเทียบกับของพับ couterpart . นอกจาก
immunodominant โครงสร้างเชิงเส้นมีไวรัส , ไวรัส
ถูกระบุบนพอลิเปปไทด์ขนาดเล็กของเบอร์อี 1 ที่
กรดอะมิโน 7 20 – ( qmqrqqmlshcrmy ) ( Alcocer et al . , 2004 ) .
ที่อุณหภูมิของเบอร์ ( E 1 ถูกกำหนด
ที่ pH 2.0 จะอยู่ที่ประมาณ 83 C .
( อุณหภูมิของเบอร์ E 1 ที่ pH เป็นกลาง คาดว่าจะสูงกว่า 110 C เป็น
เปลี่ยนเปลี่ยนเป็นสังเกตเมื่อความร้อนถึง 110 C ( koppelman
et al . , 2004 ) เบอร์ E 1 เมื่อถูกในหลอดทดลอง และไฮโดร
คือเป็นเปปไทด์ตั้งแต่ในระดับโมเลกุลของมวลจาก
< 1ประมาณ 6.5 กิโลดาลตัน ที่ 6.5 กิโลดาลตันส่วนที่อยู่ภูมิภาค
ซึ่งไวรัสใน immunodominant IgE ( Alcocer
et al . , 2004 ) ของ allergen ตั้งอยู่ ( Moreno , ออกแบบวิคแฮม
bottrill & , โรงสี , 2005 ) เมื่อลด , 6.5 กิโล เปปไทด์
dissociates เป็นเปปไทด์ขนาดเล็กกว่าประมาณ 3 กิโลดาลตัน มัน
ควรจะสังเกตว่าหลังจากสองชั่วโมงของการย่อยอาหารโดยซึ่งถือว่าเป็นค่าเฉลี่ยเวลาขนส่งในกระเพาะอาหาร ( untersmayr &เจนเซ่น -
jarolim , 2006 ) และโดยทั่วไปใช้เวลาสูงสุดของการย่อยอาหารเอนไซม์เปปซินในการทดสอบหลอด
( eiwegger et al . , 2006 ; Fu , Abbott ,
& hatzos , 2002 ; Moreno et al . , 2005 ; รถตู้ Boxtel แวน เดน บรูค koppelman
, , & GRUPPEN 2007 ) ประมาณ 25% ของโปรตีน
ยังคงเหมือนเดิม ( Moreno et al . , 2005 ) จากนั้นมันจะสันนิษฐานว่า IgE ผูกพัน
ความจุเบอร์ E 1 ( บางส่วน ) ยังคงอยู่หลังจากการย่อยและ
( Moreno et al . , 2005 ) .
ภายใต้เงื่อนไขเดียวกัน และย่อยอาหารลดลง และ alkylated เบอร์ E
1 , เมื่อเทียบกับพื้นเมืองเบอร์ E 1 , ผลในการเสื่อมสภาพอย่างรวดเร็ว
กับการหายตัวไป สมบูรณ์ของโปรตีนภายใน 30 วินาที ( เหมือนเดิม
koppelman et al . , 2004 ) โครงสร้าง
เสถียรภาพของโปรตีนพื้นเมืองจึงดูเหมือนจะปกป้องโปรตีนจากการย่อยสลายและ
.
ผลของความร้อนที่มีต่อโครงสร้างและ
( E 1 การย่อยได้ของเบอร์ไม่รู้จัก ดังนั้นจุดประสงค์ของงานวิจัยของเรา
คือศึกษาพฤติกรรมของเบอร์ 1 ( e
รายละเอียดเพิ่มเติม เพื่อประเมินว่าสามารถ
การประมวลผลความร้อนทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในการย่อยได้ของโปรตีน และการเปลี่ยนแปลงของ IgE ผูกพันงบ
ความจุหลังจากการย่อย
ปฏิกิริยาก่อให้เกิดการแพ้นมวัว ไข่ ถั่วเหลือง ข้าวสาลี ถั่วต้นไม้ , ถั่ว ,
ปลาและหอย ถั่วบราซิล , ที่เป็นของกลุ่มของอาหาร
และอาหารวัตถุดิบคือเมล็ดพันธุ์แห่ง bertholletia กเซลซ่าดง .
ถั่ว สามารถรับประทานได้ทั้งดิบและคั่ว ( Clark , 2002 )
ยังใช้เป็นส่วนผสมในอาหาร เช่น ผลิตภัณฑ์เบเกอรี่ (
คลาเมนเตห้อง , Lodi , Nicoletti & , เบร็ท , 2004 )
ปฏิกิริยาแพ้ในการตอบสนองต่อการบริโภคถั่วบราซิลสามารถรุนแรงมากและชีวิตแม้
ขู่ ( อีวาน , 1996 ) สารก่อภูมิแพ้ที่สำคัญที่สุดจาก
ถั่วเหล่านี้ เบอร์ E 1 เป็นสมาชิกของกลุ่มเมล็ดพันธุ์อัลบูมิน
( pastorello et al . , 1998 ) สารแอลบูมินกระเป๋า
เมล็ดมักจะเป็นผลิตภัณฑ์ของครอบครัว multigene .
สำหรับเบอร์ E 1 ดังนั้นไกลไอโซฟอร์มที่แตกต่างกัน 6
( ncbi ภาคยานุวัติได้ระบุตัวเลข GI / 839533 GI / 384327 GI / 112754 GI /
99609 GI / 384326 และกี / 81557 ) ( Moreno et al . , 2004 ) เบอร์ 1 เป็น e
การสังเคราะห์ polypeptide 18 กิโลดาลตัน ซึ่งเป็นเรื่อง translationally
แปรรูปเป็น polypeptide 12 กิโลดาลตัน พอลิเพปไทด์นี้ในภายหลัง
ประมวลผลออกเป็นสองชนิดประมาณ 9
3 ดาลตันเชื่อมโยงกันด้วยสะพาน 4 ไดซัลไฟด์ ( altenbach Pearson
& , ดวงอาทิตย์ , 1992 ) โปรตีนประกอบด้วย 30 a-helices – 47 % ขึ้นอยู่กับ
ในไอโซฟอร์ม ( Moreno et al . , 2004 ; รถตู้ Boxtel et al . , 2006 ) หนึ่ง
immunodominant โครงสร้างไวรัสได้รับการระบุใน
polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน ไวรัสที่สอดคล้องกับ
กรดอะมิโน 26 – 63 ของ polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน ( swissprot
เปลี่ยนเบอร์ p04403 ) ซึ่งประกอบด้วยเกลียวเกลียว
เปลี่ยนโครงสร้าง เมื่อกางออกไวรัสนี้ผูกอย่างน้อยสี่
ครั้งน้อยกว่า IgE เปรียบเทียบกับของพับ couterpart . นอกจาก
immunodominant โครงสร้างเชิงเส้นมีไวรัส , ไวรัส
ถูกระบุบนพอลิเปปไทด์ขนาดเล็กของเบอร์อี 1 ที่
กรดอะมิโน 7 20 – ( qmqrqqmlshcrmy ) ( Alcocer et al . , 2004 ) .
ที่อุณหภูมิของเบอร์ ( E 1 ถูกกำหนด
ที่ pH 2.0 จะอยู่ที่ประมาณ 83 C .
( อุณหภูมิของเบอร์ E 1 ที่ pH เป็นกลาง คาดว่าจะสูงกว่า 110 C เป็น
เปลี่ยนเปลี่ยนเป็นสังเกตเมื่อความร้อนถึง 110 C ( koppelman
et al . , 2004 ) เบอร์ E 1 เมื่อถูกในหลอดทดลอง และไฮโดร
คือเป็นเปปไทด์ตั้งแต่ในระดับโมเลกุลของมวลจาก
< 1ประมาณ 6.5 กิโลดาลตัน ที่ 6.5 กิโลดาลตันส่วนที่อยู่ภูมิภาค
ซึ่งไวรัสใน immunodominant IgE ( Alcocer
et al . , 2004 ) ของ allergen ตั้งอยู่ ( Moreno , ออกแบบวิคแฮม
bottrill & , โรงสี , 2005 ) เมื่อลด , 6.5 กิโล เปปไทด์
dissociates เป็นเปปไทด์ขนาดเล็กกว่าประมาณ 3 กิโลดาลตัน มัน
ควรจะสังเกตว่าหลังจากสองชั่วโมงของการย่อยอาหารโดยซึ่งถือว่าเป็นค่าเฉลี่ยเวลาขนส่งในกระเพาะอาหาร ( untersmayr &เจนเซ่น -
jarolim , 2006 ) และโดยทั่วไปใช้เวลาสูงสุดของการย่อยอาหารเอนไซม์เปปซินในการทดสอบหลอด
( eiwegger et al . , 2006 ; Fu , Abbott ,
& hatzos , 2002 ; Moreno et al . , 2005 ; รถตู้ Boxtel แวน เดน บรูค koppelman
, , & GRUPPEN 2007 ) ประมาณ 25% ของโปรตีน
ยังคงเหมือนเดิม ( Moreno et al . , 2005 ) จากนั้นมันจะสันนิษฐานว่า IgE ผูกพัน
ความจุเบอร์ E 1 ( บางส่วน ) ยังคงอยู่หลังจากการย่อยและ
( Moreno et al . , 2005 ) .
ภายใต้เงื่อนไขเดียวกัน และย่อยอาหารลดลง และ alkylated เบอร์ E
1 , เมื่อเทียบกับพื้นเมืองเบอร์ E 1 , ผลในการเสื่อมสภาพอย่างรวดเร็ว
กับการหายตัวไป สมบูรณ์ของโปรตีนภายใน 30 วินาที ( เหมือนเดิม
koppelman et al . , 2004 ) โครงสร้าง
เสถียรภาพของโปรตีนพื้นเมืองจึงดูเหมือนจะปกป้องโปรตีนจากการย่อยสลายและ
.
ผลของความร้อนที่มีต่อโครงสร้างและ
( E 1 การย่อยได้ของเบอร์ไม่รู้จัก ดังนั้นจุดประสงค์ของงานวิจัยของเรา
คือศึกษาพฤติกรรมของเบอร์ 1 ( e
รายละเอียดเพิ่มเติม เพื่อประเมินว่าสามารถ
การประมวลผลความร้อนทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในการย่อยได้ของโปรตีน และการเปลี่ยนแปลงของ IgE ผูกพันงบ
ความจุหลังจากการย่อย
การแปล กรุณารอสักครู่..
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.
- ถ้าเราใช้มันอย่างถูกต้อง
- If your feedback with more positive acti
- provide dramatic incentive
- matter
- ต้มยำรวมมิตร
- My name’s Ponpailin Thiabpaisit I’m 21 y
- ของดีมีคุณภาพ
- attempt
- Yes honey if you get money today and tra
- ยังไง ยังไง ยังไง ก็ยังจะรักรักแท้เหนือก
- Emergent
- ยังไง ยังไง ยังไง ก็ยังจะรักรักแท้เหนือก
- สิทธิประโยชน์ของนักท่องเที่ยวนักท่องเที่
- Funding to build capacity of parents
- ทำงานด้วยกันอย่าางราบรื่น
- แตงโม
- กรุณาส่งmanual D-MATRIX4s ให้เราโดยเร็วท
- จะได้ไม่เปียกฝน
- Yes,I do. It is cheap
- ฉันชอบเธอ, ฉันต้องการเธอ, เธอมันน่า....
- Thomas,โปรดส่งข่าวเกี่ยวกับตัวคุณให้ฉันท
- This song always makes me think of my ol
- Digestive diseases Caused by many factor
- ensure
