Recombinant CtLIP hydrolysis of p-n

Recombinant CtLIP hydrolysis of p-nitrophenyl esters containing
fatty acids of various chain lengths revealed that
all substrates tested were hydrolysed at 37, 45 and 55 1C
(Table 3). The most favorable substrate was p-nitrophenyl
caproate (C6 : 0). Table 4 shows the results of the titrimetric
assay at different temperatures. The enzyme hydrolysed
triglycerides with short- to medium-chain saturated fatty
acid (C4 : 0 to C14 : 0) faster than those with long-chain fatty
acids (C16 : 0 to C18 : 0), olive oil and palm oil. This is quite
common for most microbial lipases (Iwai & Tsujisaka, 1984;
Jaeger et al., 1994; Jaeger & Reetz, 1998; Stehr et al., 2003). In
addition, all substrates tested were readily subjected to
enzymatic hydrolysis at high temperature as the enzyme
activities were increased by increases in temperature. Recently,
lipases have been defined as carboxylesterases that
catalyse the hydrolysis and synthesis of relatively long-chain
acylglycerols with acyl chain lengths of 410 carbon atoms.
In addition, they act on substrates at the lipid–water interface.
By contrast, esterases hydrolyse only soluble esters of
fatty acids with acyl chain lengths of
10 carbon atoms
(Verger, 1997). According to this definition and to results
from lipase-positive transformant yeasts on MM-rhodamine
B plates, it could be concluded that the crude extract
from recombinant C. thermophila contained a true lipase
and not an esterase.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Recombinant CtLIP hydrolysis of p-nitrophenyl esters containingfatty acids of various chain lengths revealed thatall substrates tested were hydrolysed at 37, 45 and 55 1C(Table 3). The most favorable substrate was p-nitrophenylcaproate (C6 : 0). Table 4 shows the results of the titrimetricassay at different temperatures. The enzyme hydrolysedtriglycerides with short- to medium-chain saturated fattyacid (C4 : 0 to C14 : 0) faster than those with long-chain fattyacids (C16 : 0 to C18 : 0), olive oil and palm oil. This is quitecommon for most microbial lipases (Iwai & Tsujisaka, 1984;Jaeger et al., 1994; Jaeger & Reetz, 1998; Stehr et al., 2003). Inaddition, all substrates tested were readily subjected toenzymatic hydrolysis at high temperature as the enzymeactivities were increased by increases in temperature. Recently,lipases have been defined as carboxylesterases thatcatalyse the hydrolysis and synthesis of relatively long-chainacylglycerols with acyl chain lengths of 410 carbon atoms.In addition, they act on substrates at the lipid–water interface.By contrast, esterases hydrolyse only soluble esters offatty acids with acyl chain lengths of
10 carbon atoms(Verger, 1997). According to this definition and to resultsfrom lipase-positive transformant yeasts on MM-rhodamineB plates, it could be concluded that the crude extractfrom recombinant C. thermophila contained a true lipaseและไม่มี esterase

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การย่อยสลาย Recombinant CtLIP ของเอสเทอพี Nitrophenyl
ที่มีกรดไขมันห่วงโซ่ของความยาวต่างๆเผยให้เห็นว่าพื้นผิวทดสอบทั้งหมดถูกย่อยที่
37, 45 และ 55 1C
(ตารางที่ 3) พื้นผิวที่ดีที่สุดคือ P-Nitrophenyl
caproate (C6: 0) ตารางที่ 4
แสดงให้เห็นถึงผลของการไตเตรททดสอบที่อุณหภูมิที่แตกต่างกัน เอนไซม์ย่อยไตรกลีเซอไรด์ในระยะสั้นที่มีห่วงโซ่กลางไขมันอิ่มตัวกรด(C4: 0 C14: 0) เร็วกว่าผู้ที่มีสายโซ่ยาวไขมันกรด(C16: 0 C18: 0), น้ำมันมะกอกและน้ำมันปาล์ม นี้ค่อนข้างธรรมดาสำหรับจุลินทรีย์มากที่สุดไลเปส (อิวาอิและ Tsujisaka 1984;. Jaeger et al, 1994; & Reetz Jaeger, 1998; Stehr et al, 2003). ในนอกจากนี้พื้นผิวทดสอบทั้งหมดถูกยัดเยียดพร้อมที่จะให้การย่อยของเอนไซม์ที่อุณหภูมิสูงเป็นเอนไซม์กิจกรรมเพิ่มขึ้นจากการเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิ เมื่อเร็ว ๆ นี้ไลเปสได้รับการกำหนดให้เป็นcarboxylesterases ที่กระตุ้นการย่อยและการสังเคราะห์ค่อนข้างยาวโซ่acylglycerols ที่มีความยาวโซ่ acyl 410 อะตอมคาร์บอน. นอกจากนี้พวกเขาทำหน้าที่เกี่ยวกับพื้นผิวที่อินเตอร์เฟซของไขมันน้ำ. ในทางตรงกันข้าม esterases ย่อยที่ละลายน้ำได้เท่านั้น เอสเทอของกรดไขมันที่มีความยาวของห่วงโซ่acyl? 10 อะตอมคาร์บอน(Verger, 1997) ตามคำนิยามนี้และผลจากยีสต์ transformant เอนไซม์ไลเปสในเชิงบวกต่อ-MM-rhodamine แผ่น B ก็อาจจะสรุปได้ว่าสารสกัดหยาบจากrecombinant ซี thermophila ประกอบด้วยเอนไซม์ไลเปสที่แท้จริงและไม่ได้เป็นesterase

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การย่อยโปรตีนของ ctlip p-nitrophenyl เอสเทอร์ที่มีกรดไขมันโซ่ยาว

ทดสอบต่างๆ พบว่า พื้นผิวทั้งหมดอยู่ที่ 37 , 45 และ 55 1C
( ตารางที่ 3 ) พื้นผิวที่โปรดปรานมากที่สุดคือ p-nitrophenyl
caproate ( C6 : 0 ) ตารางที่ 4 แสดงผลของวิธีไททริเมทริก
ที่อุณหภูมิต่าง ๆ เอนไซม์ที่
ไตรกลีเซอไรด์ที่มีสั้น - ห่วงโซ่ขนาดกลาง ไขมันอิ่มตัว ไขมันกรด (
0 C4 : C14 : 0 ) เร็วกว่าผู้ที่มีกรดไขมันโซ่ยาว เป็นกรด ( c16 :
0 c18 : 0 ) , น้ำมันมะกอกและน้ำมันปาล์ม มันค่อนข้างทั่วไปสำหรับเทคนิคจุลินทรีย์มากที่สุด (
& tsujisaka อิวาอิ , 1984 ;
Jaeger et al . , 1994 ; Jaeger & reetz , 1998 ; stehr et al . , 2003 ) ใน
นอกจากนี้พื้นผิวทั้งหมดอยู่ภายใต้
พร้อมทดสอบเอนไซม์ที่อุณหภูมิสูง เช่น กิจกรรมเอนไซม์
เพิ่มขึ้นโดยเพิ่มอุณหภูมิ เมื่อเร็ว ๆนี้เขาได้รับการกำหนดเป็น

carboxylesterases ที่เร่งการย่อยสลายและการสังเคราะห์ค่อนข้างเปลี่ยนตัว
acylglycerols กับโซ่ความยาวของคาร์บอนอะตอม , 410 .
นอกจากนี้ พวกเขาทำบนพื้นผิวที่ไขมันและน้ำ
โดยความคมชัด , อินเตอร์เฟซหาอาหารที่พบในประเทศไทยสุดเพียงละลายเอสเทอร์ของกรดไขมันกับโซ่
, ความยาวของ
10 อะตอมของคาร์บอน
( มีแนวโน้ม , 1997 ) ตามนิยามนี้ และผลจากแบคทีเรียยีสต์ในบวก
/
b มม. จากแผ่น สรุปได้ว่า สารสกัดจากโปรตีน thermophila ประกอบด้วย C .

มีจริง และไม่พบว่า .