It is also important to remember th

It is also important to remember that the PAG molecules belong to a group of
proteolytic enzymes known as aspartic proteinases (AP) (8, 32), having more than
50% amino acid sequence identity with pepsin, cathepsin D and cathepsin E.
Comparative molecular modeling studies have demonstrated that PAG have
retained the well-known bilobed structure of AP, containing a peptide binding
cleft between the two lobes capable of accommodating peptides up to 7 amino
acids (33). In spite of the fact that most PAG are assumed to be enzymatically
inactive due to key mutations within their binding cleft, some reports (33, 34)
have claimed that they can bind to pepstatin A (a 6 amino acid peptide), which is
an extremely powerful inhibitor of AP. It remains to be determined whether the
PAG expressed in the ungulate placenta are catalytically active and, even if they
are, whether their physiological main function is that of proteinases.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เป็นสิ่งสำคัญที่ต้องจำว่า โมเลกุลปลายแห่งชาติอยู่ในกลุ่มของเอนไซม์ได้ที่เรียกว่าแอสพารากิน proteinases (AP) (8, 32), มีมากกว่า50% กรดอะมิโนลำดับตนเพพซิน cathepsin D และ cathepsin E.การศึกษาเปรียบเทียบแบบจำลองระดับโมเลกุลได้แสดงให้เห็นว่า มีปลายแห่งชาติรักษาโครงสร้าง bilobed รู้จัก AP ผูกเปปไทด์ที่ประกอบด้วยcleft ระหว่างกลีบสองสามารถเปปไทด์ถึง 7 อะมิโนกรด (33) ทั้ง ๆ ความจริงแล้วที่สุดปลายแห่งชาติจะถือว่าเป็น enzymaticallyไม่ได้ใช้งานเนื่องจากการกลายพันธุ์หลักในการผูก cleft บางรายงาน (33, 34)อ้างว่า พวกเขาสามารถได้ผูก pepstatin A (6 กรดอะมิโนเปปไทด์), ซึ่งเป็นการยับยั้งที่มีประสิทธิภาพมากของ AP เรายังไม่กำหนดว่าการปลายแห่งชาติแสดงรก ungulate อยู่ catalytically และ แม้ว่าพวกเขามี ว่าเป็นฟังก์ชันหลักของสรีรวิทยาของ proteinases

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ยังเป็นสิ่งสำคัญที่ต้องจำว่าโมเลกุล PAG ที่อยู่ในกลุ่มของ
เอนไซม์โปรตีนที่รู้จักกันเป็นเอนไซม์ aspartic (AP) (8, 32) มีมากกว่า
50% ลำดับบัตรกรดอะมิโนที่มีน้ำย่อย cathepsin D และ cathepsin อี
เปรียบเทียบโมเลกุล การศึกษาการสร้างแบบจำลองแสดงให้เห็นว่า PAG ได้
สะสมโครงสร้าง bilobed ที่รู้จักกันดีของ AP ที่มีเปปไทด์ที่มีผลผูกพัน
แหว่งระหว่างสองแฉกสามารถรองรับเปปไทด์ถึง 7 อะมิโน
กรด (33) ทั้งๆที่ความจริงที่ว่า PAG มากที่สุดจะถือว่าเป็นเอนไซม์
ที่ไม่ใช้งานเนื่องจากการกลายพันธุ์ที่สำคัญภายในแหว่งผูกพันของพวกเขาบางรายงาน (33, 34)
ได้อ้างว่าพวกเขาสามารถผูกกับ pepstatin A (6 กรดอะมิโนเปปไทด์) ซึ่งเป็น
ยับยั้งที่มีประสิทธิภาพมากของ AP มันยังคงได้รับการพิจารณาว่า
PAG แสดงในรกกีบเท้ามีการใช้งานแบบเร่งปฏิกิริยาและแม้ว่าพวกเขาจะ
มีไม่ว่าจะเป็นฟังก์ชั่นหลักของพวกเขาคือการที่ทางสรีรวิทยาของเอนไซม์