3.1.4. Effect of protein isolation

3.1.4. Effect of protein isolation methods (alkaline vs. salt extraction)
Alkaline-extracted canola proteins bound much less aldehyde
flavours than salt-extracted ones (Fig. 1a); however, PPIa had a
higher binding capacity to aldehydes compared with PPIs. With
the exception of 2-octanone, which had a higher binding affinity
to CPIa than CPIs, all other ketone flavours showed higher binding
affinities to salt-extracted canola and pea proteins (Fig. 1b). Previously,
it was noted that protein–flavour interactions were highly
dependent on structural state of the protein (Kühn et al., 2006).
The harsh environment during alkaline extraction may have led
to severe changes in protein conformation and solubility that are
responsible for the differences in protein–flavour binding
capacities.
A protein has zero net charge and least solubility at its isoelectric
point (IP). A decreased electrostatic force between molecules
results in an increase in protein–protein interactions which serve
as favourable conditions for protein aggregation or precipitation
(Vojdani, 1996). During the alkaline extraction of canola and pea
proteins, the final product pH values were 4 and 4.5 during protein
isoelectric precipitation. It is known that volatile compounds only
can bind to protein when binding sites are available (Kim & Min,
1989). For these reasons, acid-precipitated proteins may limit the
accessibility of flavour compounds to the primary binding sites as the increased protein–protein interactions (aggregation) replace
protein–flavour interactions. Dumont and Land (1986) found a dramatic
decrease of binding of diacetyl when the pH of pea protein
solution was adjusted to the IP of pea proteins (pH 4), which corresponds
well with our observation.
For the unexpected increased binding of aldehydes to PPIa, it
may be possible that modifications of proteins by alkaline extraction
at pH 9.5 and acidic precipitation at pH 4.5 led to the exposure
of new binding sites with particularly higher binding affinity to
aldehyde flavours.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.1.4. ผลของวิธีการแยกโปรตีน (อัลคาไลน์เทียบกับสกัดเกลือ)แอลดีไฮด์มากน้อยผูกโปรตีนสกัดอัลคาไลน์คาโนลารสชาติมากกว่าที่สกัดเกลือ (Fig. 1a); อย่างไรก็ตาม PPIa มีการความจุรวมสูงไปเมื่อเทียบกับ PPIs aldehydes ด้วยยกเว้น 2-octanone ซึ่งมีความเกี่ยวข้องผูกพันสูงการ CPIa กว่า CPIs รสจุดอื่น ๆ พบรวมสูงกว่าaffinities การแยกเกลือคาโนลาและถั่วโปรตีน (Fig. 1b) ก่อนหน้านี้มันถูกตั้งข้อสังเกตว่า โปรตีน – รสโต้ได้สูงขึ้นอยู่กับสถานะโครงสร้างของโปรตีน (Kühn และ al., 2006)สภาพแวดล้อมที่รุนแรงในระหว่างการสกัดอัลคาไลน์อาจมีนำการเปลี่ยนแปลงอย่างรุนแรงในโปรตีน conformation และละลายที่ชอบต่างผูกโปรตีน – รสชาติกำลังการผลิตโปรตีนมีค่าสุทธิเป็นศูนย์และละลายน้อยที่สุดที่ของ isoelectricจุด (IP) แรงไฟฟ้าสถิตลดลงระหว่างโมเลกุลผลลัพธ์ในโต้ตอบโปรตีน – โปรตีนซึ่งทำหน้าที่เป็นเงื่อนไขที่ดีสำหรับโปรตีนรวมหรือฝน(Vojdani, 1996) ในระหว่างการสกัดอัลคาไลน์คาโนลาและถั่วโปรตีน ค่า pH ของผลิตภัณฑ์สุดท้ายได้ 4 และ 4.5 ระหว่างโปรตีนฝน isoelectric เรียกว่า สารประกอบที่ระเหยเท่านั้นสามารถผูกกับโปรตีนเมื่อรวมไซต์ ว่าง (คิมและ Min1989) . ด้วยเหตุนี้ โปรตีนตกตะกอนกรดอาจจำกัดการถึงกลิ่นสารไซต์หลักผูกเป็นแทนการโต้ตอบ (รวม) เพิ่มโปรตีน – โปรตีนโปรตีน – รสโต้ตอบ Dumont และที่ดิน (1986) พบเป็นอย่างมากลดของผูก diacetyl เมื่อ pH ของโปรตีนถั่วมีการปรับปรุงโซลูชันกับ IP ของโปรตีนถั่ว (pH 4), ซึ่งตรงการสังเกตของเราดีสำหรับที่ไม่คาดคิดเพิ่มรวมของ aldehydes เพื่อ PPIa มันอาจมีการปรับเปลี่ยนของโปรตีนโดยสกัดอัลคาไลน์ที่ pH 9.5 และเปรี้ยวฝนที่ค่า pH 4.5 นำไปสู่ความเสี่ยงของใหม่ไซต์ผูกกับผูกความสัมพันธ์ที่สูงโดยเฉพาะอย่างยิ่งการแอลดีไฮด์รส

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.1.4 ผลของวิธีการแยกโปรตีน (อัลคาไลน์กับการสกัดเกลือ)
โปรตีนคาโนลาอัลคาไลน์ที่สกัดผูกพันลดีไฮด์มากน้อย
รสชาติกว่าเกลือสกัด (รูปที่ 1a.); แต่ PPIa มี
กำลังการผลิตที่สูงขึ้นเพื่อผูกพันลดีไฮด์เมื่อเทียบกับ PPIs ด้วย
ข้อยกเว้นของ 2 octanone ซึ่งมีความใกล้ชิดผูกพันที่สูงขึ้น
ไปกว่า CPIa CPIs ทุกรสชาติ ketone อื่น ๆ แสดงให้เห็นผลผูกพันที่สูงขึ้น
ความพอใจให้กับคาโนลาเกลือสกัดและโปรตีนถั่ว (รูปที่ 1b.) ก่อนหน้านี้
มันก็ถูกตั้งข้อสังเกตว่าการมีปฏิสัมพันธ์โปรตีนรสชาติเป็นอย่างมาก
ขึ้นอยู่กับสถานะของโครงสร้างของโปรตีน (Kühn et al., 2006).
สภาพแวดล้อมที่รุนแรงในระหว่างการสกัดอัลคาไลน์อาจจะนำ
ไปสู่การเปลี่ยนแปลงที่รุนแรงในรูปโปรตีนและการละลายที่มี
ความรับผิดชอบในการ ความแตกต่างในโปรตีนรสชาติผูกพัน
ความจุ.
โปรตีนมีศูนย์ค่าใช้จ่ายสุทธิและการละลายอย่างน้อย Isoelectric ของ
จุด (IP) ลดลงแรงไฟฟ้าสถิตระหว่างโมเลกุล
ผลในการเพิ่มขึ้นในการปฏิกริยาระหว่างโปรตีนซึ่งทำหน้าที่
เป็นเงื่อนไขที่ดีสำหรับการรวมโปรตีนหรือฝน
(Vojdani, 1996) ในระหว่างการสกัดอัลคาไลน์ของคาโนลาและถั่ว
โปรตีน, ค่าพีเอชผลิตภัณฑ์สุดท้ายเป็นที่ 4 และ 4.5 ในระหว่างโปรตีน
ตกตะกอน Isoelectric มันเป็นที่รู้จักกันว่าสารระเหยเพียง
สามารถผูกกับโปรตีนเมื่อเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันที่มีอยู่ (คิม & Min,
1989) ด้วยเหตุผลเหล่านี้โปรตีนกรดตกตะกอนอาจจะ จำกัด
การเข้าถึงของสารประกอบรสชาติให้เว็บไซต์ผูกพันหลักเป็นปฏิกริยาระหว่างโปรตีนเพิ่มขึ้น (การรวม) แทนที่
ปฏิสัมพันธ์โปรตีนรสชาติ ดูมองต์และที่ดิน (1986) พบว่ามีการแสดงละคร
ลดลงมีผลผูกพันของ diacetyl เมื่อค่า pH ของโปรตีนถั่ว
แก้ปัญหาที่ได้รับการปรับให้ไอพีของโปรตีนถั่ว (? ค่า pH 4) ซึ่งสอดคล้อง
เป็นอย่างดีกับการสังเกตของเรา.
สำหรับผลผูกพันเพิ่มขึ้นที่ไม่คาดคิดของลดีไฮด์ที่จะ PPIa ก็
อาจเป็นไปได้ว่าการปรับเปลี่ยนของโปรตีนสกัดจากอัลคาไลน์
ที่ pH 9.5 และปริมาณน้ำฝนที่เป็นกรดที่มีค่า pH 4.5 ที่นำไปสู่การเปิดรับ
ผลผูกพันของเว็บไซต์ใหม่ที่มีความใกล้ชิดโดยเฉพาะอย่างยิ่งที่มีผลผูกพันที่สูงขึ้นเพื่อ
รสชาติลดีไฮด์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.1.4 . ผลของวิธีการแยกโปรตีน ( ด่างและสารสกัดคาโนลาด่างเกลือ )

รสชาติโปรตีนผูกพันมากน้อยเวลากว่าเกลือที่สกัดได้ ( รูปที่ 1A ) ; อย่างไรก็ตาม , ppia มี
สูงผูกความจุอัลดีไฮด์เมื่อเทียบกับ ppis . ด้วยข้อยกเว้นของ 2-octanone
ซึ่งมีความใกล้ชิดผูกพันกับ cpia
ที่สูงกว่าทางอื่นๆ ทั้งหมดมีผลผูกพัน
คีโตน รสชาติaffinities เกลือและโปรตีนสกัดถั่วคาโนลา ( รูปที่ 1A ) ก่อนหน้านี้ ,
มันเป็นข้อสังเกตว่าโปรตีน–กลิ่นปฏิสัมพันธ์มี
ขึ้นอยู่กับสภาพของโครงสร้างของโปรตีน ( K ü HN et al . , 2006 ) .
สภาพแวดล้อมที่แข็งกร้าวในระหว่างการสกัดด้วยด่างอาจจะนำการเปลี่ยนแปลงที่รุนแรงในโปรตีนโครงสร้าง

และการละลายที่รับผิดชอบสำหรับความแตกต่างในโปรตีน–กลิ่นผูกพัน
ความสามารถ
โปรตีนมีเครือข่ายศูนย์ค่าใช้จ่ายและอย่างน้อยที่จุดไอโซอิเล็กทริก
ของการละลาย ( IP ) เมื่อแรงไฟฟ้าสถิตระหว่างโมเลกุล
ผลในการเพิ่มขึ้นของโปรตีน และโปรตีน ซึ่งให้บริการระหว่าง
เป็นสภาพดีสำหรับโปรตีนรวมหรือการตกตะกอน
( vojdani , 1996 ) ในระหว่างการสกัดด้วยด่างของคาโนล่า และโปรตีนถั่ว
, pH ของผลิตภัณฑ์สุดท้ายมีค่าเป็น 4 และ 45 ระหว่างโปรตีน
ไอโซอิเล็กทริกตกตะกอน มันเป็นที่รู้จักกันว่า สารระเหยเท่านั้นที่สามารถจับกับโปรตีนผูกพัน
เมื่อเว็บไซต์มี ( คิมมิน
& , 1989 ) ด้วยเหตุผลเหล่านี้ กรดตกตะกอนโปรตีนอาจ จำกัด การเข้าถึงของสารประกอบ
รสชาติให้กับเว็บไซต์หลักผูกเป็นโปรตีนโปรตีนเพิ่มขึ้นและการโต้ตอบ ( aggregation ) แทนที่
โปรตีน–กลิ่นการโต้ตอบดูมองต์ และที่ดิน ( 1986 ) พบว่าลดลงอย่างมาก
ของการจับ Name เมื่อพีเอชของสารละลายโปรตีน
ถั่วคือปรับ IP ของโปรตีนถั่ว (  pH 4 ) ซึ่งสอดคล้องกับการสังเกตของเรา
.
เพราะไม่คาดคิดเพิ่มขึ้นผูกพันของอัลดีไฮด์เพื่อ ppia มัน
อาจเป็นไปได้ว่า การปรับเปลี่ยนของโปรตีนสกัดด้วยด่างและกรดที่ pH 9.5
ตกตะกอนที่ pH 4.5 นำไปสู่การสัมผัส
เว็บไซต์รวมใหม่ด้วยโดยเฉพาะอย่างยิ่งสูงผูกความสัมพันธ์
อัลดีไฮด์ รสชาติ