These structural changes seem to ha

These structural changes seem to have been caused mainly by
the bulkiness of the amino acid side-chains. As shown in Fig. 2,
among the four alterations, the S to G alteration generates the
greatest change in bulkiness. As seen in the orientation of the Nterminal
end of the S111G model (Fig. 3), this single mutation
presumably generated an unexpectedly large effect on the global
conformation of the enzyme. It is strongly suggested that the
conformation around His 124 was also altered, as described above.
The N to S mutationwas the second largest change in the bulkiness
(Fig. 2). Presumably, N85S and E135Q also have a less exposed His at
124 as compared to the other variants, except for S111G (Fig. 3).
These conformational characteristics can also well explain relatively
low enzymatic activities of these variants. In the case of
E135Q, however, the change in bulkiness was small. Thus, it is not
likely to be the major cause of the conformational change observed
for E135Q. Change in polarity may have been the cause in this case.
Although the variant QS also contains the S to G mutation at 111, the
N to S mutation at 85 and the E to Q mutation at 135, the changes in
the global conformation and the conformation of the CAS (colored
blue) were expected to be rather small. In QS, the four altered
amino acid residues were from those at the corresponding positions
in non-carnivorous plants. Thus, Gly (111), Ser (85), Gln (135)
and Ala (115) may have functioned together in sustaining the

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เปลี่ยนแปลงโครงสร้างเหล่านี้ดูเหมือนจะมาจากสาเหตุส่วนใหญ่bulkiness กรดอะมิโนสายข้าง ดังแสดงในรูป 2ท่ามกลางการเปลี่ยนแปลง 4, S เพื่อเปลี่ยนแปลง G สร้างการเปลี่ยนแปลงที่ยิ่งใหญ่ที่สุดใน bulkiness เท่าที่เห็นในการวางแนวของการ Nterminalจบรุ่น S111G (3 รูป), กลายพันธุ์เดียวนี้สันนิษฐานว่าสร้างขึ้นโดยไม่คาดคิดใหญ่ผลกระทบต่อโลกโครงสร้างของเอนไซม์นี้ ขอแนะนำที่โครงสร้างรอบ ๆ พระ 124 มียังการเปลี่ยนแปลง ตามที่อธิบายข้างต้นN การ S mutationwas การเปลี่ยนแปลงที่ใหญ่เป็นอันดับสองใน bulkiness ที่(2 รูป) , N85S และ E135Q ยังมีน้อยสัมผัสของเขาที่เมื่อเทียบกับตัวอื่น ๆ แปร ยกเว้น S111G 124 (3 รูป)ลักษณะโครงสร้างเหล่านี้สามารถอธิบายยังค่อนข้างกิจกรรมเอนไซม์ต่ำของตัวแปรเหล่านี้ ในกรณีที่E135Q อย่างไรก็ตาม การเปลี่ยนแปลงใน bulkiness มีขนาดเล็ก ดังนั้น มันไม่สังเกตน่าจะ เป็นสาเหตุสำคัญของการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างสำหรับ E135Q เปลี่ยนขั้วอาจได้รับสาเหตุในกรณีนี้แม้ว่าตัวแปร QS ประกอบด้วย S กับ G กลายพันธุ์ที่ 111 การN การกลายพันธุ์ S 85 และ E การกลายพันธุ์ของ Q ที่ 135 การเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างส่วนกลางและโครงสร้างของ CAS (สีสีฟ้า) คาดว่าจะเป็นค่อนข้างเล็ก ใน QS สี่เปลี่ยนแปลงกรดอะมิโนตกค้างมาจากผู้ที่มีตำแหน่งสอดคล้องกันในพืชไม่ใช่กินสัตว์ ดังนั้น Gly (111), Ser (85), Gln (135)และ Ala (115) อาจมีการทำหน้าที่ร่วมกันในการ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเหล่านี้ดูเหมือนจะได้รับส่วนใหญ่เกิดจาก
ความหนาของกรดอะมิโนด้านโซ่ ดังแสดงในรูป 2
หมู่สี่เปลี่ยนแปลง, S เพื่อ G เปลี่ยนแปลงสร้าง
การเปลี่ยนแปลงที่ยิ่งใหญ่ที่สุดในหนา เท่าที่เห็นในทิศทางของ Nterminal
ท้ายของรุ่น S111G (รูปที่. 3) นี้กลายพันธุ์เดียว
สันนิษฐานว่าสร้างผลกระทบขนาดใหญ่โดยไม่คาดคิดในระดับโลก
โครงสร้างของเอนไซม์ มันเป็นเรื่องที่ขอแนะนำว่า
โครงสร้างรอบ 124 ของเขายังมีการเปลี่ยนแปลงตามที่อธิบายไว้ข้างต้น
N ไม่ไปที่ S mutationwas การเปลี่ยนแปลงที่ใหญ่เป็นอันดับสองในความหนา
(รูปที่. 2) สมมุติ N85S และ E135Q ยังมีสัมผัสน้อยของพระองค์ที่
124 เมื่อเทียบกับสายพันธุ์อื่น ๆ ยกเว้น S111G (รูปที่. 3)
ลักษณะโครงสร้างเหล่านี้ยังสามารถอธิบายได้ดีค่อนข้าง
กิจกรรมของเอนไซม์ต่ำของสายพันธุ์เหล่านี้ ในกรณีของ
E135Q แต่การเปลี่ยนแปลงในความหนามีขนาดเล็ก ดังนั้นจึงไม่
น่าจะเป็นสาเหตุสำคัญของการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างสังเกต
สำหรับ E135Q การเปลี่ยนแปลงในขั้วอาจจะเป็นสาเหตุในกรณีนี้
แม้ว่าคำพูดคำจาที่แตกต่างยังมี S เพื่อ G กลายพันธุ์ที่ 111 ที่
N เพื่อ S กลายพันธุ์ที่ 85 และอีคิวการกลายพันธุ์ที่ 135 การเปลี่ยนแปลงใน
โครงสร้างระดับโลกและโครงสร้างของ CAS (สี
ฟ้า) คาดว่าจะ ค่อนข้างเล็ก ในคำพูดคำจาที่สี่การเปลี่ยนแปลง
กรดอะมิโนจากผู้ที่อยู่ในตำแหน่งที่สอดคล้องกัน
ในพืชที่ไม่กินเนื้อเป็นอาหาร ดังนั้น Gly (111) Ser (85)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเหล่านี้ดูเหมือนจะมีสาเหตุหลัก โดยส่วนความใหญ่โตของกรดอะมิโนโซ่ข้าง . ดังแสดงในรูปที่ 2ในหมู่ที่สี่การดัดแปลง เพื่อการสร้างก.การเปลี่ยนแปลงที่ยิ่งใหญ่ที่สุดในความ . เท่าที่เห็นในทิศทางของการเข้ายึดอาคารปลาย s111g โมเดล ( รูปที่ 3 ) , การกลายพันธุ์เดียวนี้สันนิษฐานว่าสร้างผลกระทบใหญ่ในระดับโลกอย่างไม่คาดคิดโครงสร้างของเอนไซม์ ขอแนะนำว่าโครงสร้างรอบ 124 ก็เปลี่ยนแปลงไปตามที่อธิบายไว้ข้างต้นn s mutationwas ใหญ่เป็นอันดับสองในความเปลี่ยนไป( รูปที่ 2 ) สันนิษฐานว่า n85s และ e135q ยังมีน้อยสัมผัสของเขาที่124 เมื่อเทียบกับสายพันธุ์อื่น ๆยกเว้น s111g ( รูปที่ 3 )ลักษณะโครงสร้างเหล่านี้สามารถอธิบายได้ค่อนข้างดีกิจกรรมของเอนไซม์ต่ำ ตัวแปรเหล่านี้ ในกรณีของe135q อย่างไรก็ตาม การเปลี่ยนแปลงในความเล็ก ดังนั้น มันไม่ได้น่าจะเป็นสาเหตุหลักของการเปลี่ยนแปลงทางโครงสร้าง )สำหรับ e135q . เปลี่ยนขั้วอาจมีสาเหตุในคดีนี้แม้ว่า QS ตัวแปรยังมี S G กลายพันธุ์ที่ 111 ,n s การกลายพันธุ์ที่ 85 และอีคิวการกลายพันธุ์ที่ 135 , การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโลก และโครงสร้างของ CAS ( สีสีฟ้า ) คาดว่าจะค่อนข้างเล็ก การเปลี่ยนแปลงใน QS , สี่อะมิโนกรดตกค้างจากที่ตำแหน่งที่สอดคล้องกันไม่กินแมลงพืช ดังนั้น GLY ( 111 ) , เซอร์ ( 85 ) gln ( 135 )และ ala ( 115 ) อาจได้ทำงานร่วมกันอย่างยั่งยืน