The proper folding of any amino aci

The proper folding of any amino acid sequence into a functional protein involves a combination of physical forces; short-range repulsions, electrostatic forces (i.e., charge–charge interactions and dipole moments), van der Waals interactions, hydrogen bonds, and hydrophobic interactions (Branden and Tooze, 1991; Creighton, 1993). The laws of thermodynamics require a protein to assume a configuration that expends the least amount of free energy to maintain it. Electrostatic, hydrogen bond, and van der Waals interactions in aqueous environments, such as the cell, are weak compared to interactions with the water surrounding a protein; however, proteins also contain regions of hydrophobic amino acids. Generally, this leads to orientation of hydrophilic amino acids on the exterior of a protein and hydrophobic amino acids packed into the interior to exclude water from the protein core. This hydrophobic effect, or the exclusion of water from the protein interior, causes a large increase in entropy with the close packing of hydrophobic residues reducing enthalpy; these thermodynamic changes yield a stable system with low free energy (Kilara and Sharkasi, 1986). The combination of various forces maintains a protein’s three-dimensional structure and allows it to perform a biological function.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การพับที่เหมาะสมใด ๆ ลำดับกรดอะมิโนในโปรตีนทำงานเกี่ยวข้องกับการรวมแรงทางกายภาพ ช่วงสั้น ๆ ขึ้น แรงไฟฟ้าสถิต (เช่น ค่าใช้จ่าย – ค่าโต้ตอบและช่วงเวลาไดโพล), van der Waals ปฏิสัมพันธ์ พันธะ และแบบโต้ตอบ (Branden และ Tooze, 1991 Creighton, 1993) กฎของอุณหพลศาสตร์ต้องใช้โปรตีนเป็นการกำหนดค่าที่ expends พลังงานฟรีในการรักษามันน้อย ไฟฟ้าสถิต พันธะไฮโดรเจน van der Waals โต้ตอบในสภาพแวดล้อม เช่นเซลล์ ความอ่อนแอเมื่อเทียบกับการโต้ตอบกับน้ำที่ล้อมรอบโปรตีน อย่างไรก็ตาม โปรตีนยังประกอบด้วยกรดอะมิโนที่ฝ่ามือและภาค โดยทั่วไป นี้นำไปสู่ทิศทางของกรดอะมิโนน้ำด้านนอกของโปรตีนและกรดอะมิโนแบบบรรจุเข้าภายในเพื่อแยกน้ำออกจากโปรตีนหลัก ผลกระทบนี้เหนียวเหนอะหนะ หรือยกเว้นน้ำจากโปรตีนภายใน ทำให้เพิ่มขนาดใหญ่ใน entropy ด้วยบรรจุปิดฝ่ามือตกค้างลดความร้อนแฝง การเปลี่ยนแปลงทางอุณหพลศาสตร์ผลผลิตระบบมีเสถียรภาพ มีพลังงานฟรีที่ต่ำ (Kilara และ Sharkasi, 1986) การรวมกันของกองกำลังต่าง ๆ รักษาโครงสร้างสามมิติของโปรตีน และช่วยให้สามารถดำเนินการฟังก์ชันทางชีวภาพ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

พับที่เหมาะสมของลำดับกรดอะมิโนใด ๆ ที่เป็นโปรตีนที่ทำงานเกี่ยวข้องกับการรวมกันของกองกำลังทางกายภาพ; repulsions ระยะสั้นกองกำลังไฟฟ้าสถิต (เช่นปฏิสัมพันธ์เสียค่าใช้จ่ายค่าใช้จ่ายและช่วงเวลาที่ไดโพล) ฟานเดอร์ Waals ปฏิสัมพันธ์พันธะไฮโดรเจนและปฏิสัมพันธ์ชอบน้ำ (Branden และ Tooze 1991; เครตัน, 1993) กฎหมายของอุณหพลศาสตร์ต้องใช้โปรตีนที่จะถือว่าการกำหนดค่าที่ expends จำนวนน้อยที่สุดของพลังงานที่จะรักษามัน ไฟฟ้าสถิตพันธะไฮโดรเจนและฟานเดอร์ Waals ปฏิสัมพันธ์ในสภาพแวดล้อมที่เป็นของเหลวเช่นเซลล์จะอ่อนแอเมื่อเทียบกับการมีปฏิสัมพันธ์กับน้ำรอบโปรตีน; แต่ยังมีโปรตีนภูมิภาคของกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำ โดยทั่วไปนี้จะนำไปสู่การวางแนวของกรดอะมิโนที่ชอบน้ำด้านนอกของโปรตีนและกรดอะมิโนชอบน้ำบรรจุลงในการตกแต่งภายในที่จะไม่รวมน้ำจากแกนโปรตีน นี้ชอบน้ำผลหรือยกเว้นของน้ำจากภายในโปรตีนที่ทำให้เกิดการเพิ่มขึ้นมากในเอนโทรปีกับการบรรจุอย่างใกล้ชิดของสารตกค้างที่ไม่ชอบน้ำลดเอนทัล; การเปลี่ยนแปลงทางอุณหพลศาสตร์เหล่านี้ผลผลิตที่มั่นคงกับระบบพลังงานต่ำ (Kilara และ Sharkasi, 1986) การรวมกันของกองกำลังต่างๆจะรักษาโครงสร้างสามมิติของโปรตีนและช่วยให้สามารถดำเนินการฟังก์ชั่นทางชีวภาพ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่เหมาะสมของกรดอะมิโนในลำดับใด ๆพับโปรตีนการทำงานเกี่ยวข้องกับการรวมกันของพลังทางกายภาพ repulsions ไฟฟ้าสถิตแบบบังคับ ( เช่น ค่าธรรมเนียม , ค่าบริการและการโต้ตอบและมีช่วงเวลา ) , แวนเดอวาลส์ ปฏิสัมพันธ์ พันธะไฮโดรเจน และปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิก ( branden และ tooze , 1991 ; Creighton , 1993 ) กฎหมายของอุณหพลศาสตร์ต้องการโปรตีนที่ถือว่าการตั้งค่าที่ expends จำนวนน้อยที่สุดของพลังงานที่จะรักษามัน ไฟฟ้าสถิต พันธะไฮโดรเจน และแวนเดอร์วาลส์ปฏิสัมพันธ์ในสภาพแวดล้อมของสารละลาย เช่น เซลล์จะอ่อนแอเมื่อเทียบกับการมีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีนน้ำที่อยู่โดยรอบ อย่างไรก็ตาม โปรตีนยังประกอบด้วยภูมิภาค ) กรดอะมิโน โดยทั่วไปนี้จะนำไปสู่ทิศทางของน้ำด้านนอกของกรดอะมิโนในโปรตีนและกรดอะมิโน ) บรรจุภายในเพื่อแยกน้ำจากโปรตีนหลัก ผล ) หรือส่วนของน้ำจากโปรตีนภายใน เป็นสาเหตุของการเพิ่มขนาดใหญ่ในเอนโทรปีกับการบรรจุที่ปิดและลดความร้อน ) ; การเปลี่ยนแปลงทางเหล่านี้ให้ผลผลิตระบบที่มั่นคงกับพลังงานต่ำ ( kilara และ sharkasi , 1986 ) การรวมกันของพลังต่าง ๆรักษาโครงสร้างสามมิติของโปรตีนและช่วยให้มันเพื่อดำเนินการฟังก์ชันทางชีวภาพ