In order to carry out the spectroph

In order to carry out the spectrophotometric characterizationof mushroom tyrosinase, the spectra of the enzyme and catechol were obtained, to be used as the enzyme’s akin substrate, in 0.1M acetate’s buffer at pH 4.50 ± 0.01 and at (30.0 ± 0.5) °C. The tyrosinase (see Figure 1, solid line) shows an absorption band at 289 nm, and a shoulder at 388 nm, see the inset in Figure 1, whereas the catechol (see Figure 1, dotted line) showed an absorption band at 275 nm. The spectrum of the reacting system (Figure 1, dashed line) of tyrosinase (Tyr) with catechol (Cat), showed that the complex enzyme-substratewas formed, namely the tyrosinase-catechol (TyrCat), that dissociates afterwards to give the enzyme and the product: in this case benzoquinone (o–Q). There were two absorption bands observed, one at 275, which is attributed to the catechol that did not react in the system and another at 388 nm, attributedto benzoquinone formation, as indicated by reaction scheme R2

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การดำเนินการวิเคราะห์คุณสมบัติของ spectrophotometric เห็ดลด สเป็คของเอนไซม์และ catechol รับ จะใช้เป็นพื้นเอคินของเอนไซม์ ในบัฟเฟอร์ 0.1 M อะซิเตทที่ค่า pH 4.50 ± 0.01 และ (30.0 ± 0.5) องศาเซลเซียส การลด (ดูรูปที่ 1 เส้นทึบ) แสดงวงดูดซึมที่ 289 nm และไหล่ที่ 388 nm ดูแทรกภาพที่ 1 ในขณะ catechol (ดูรูปที่ 1 เส้น) พบวงดูดซึมที่ 275 nm สเปกตรัมของปฏิกิริยาระบบ (รูปที่ 1 เส้นประ) ลด (Tyr) กับ catechol (แมว), แสดงให้เห็นว่า เอนไซม์-substratewas ซับซ้อนเกิด คือการลด-catechol (TyrCat), ที่ dissociates หลังจากนั้นเอนไซม์และผลิตภัณฑ์: ใน benzoquinone กรณีนี้ (o-Q) มีวงดูดซึมสองสังเกต 275 หนึ่งซึ่งคือประกอบ catechol ที่ไม่ตอบสนองในระบบและอื่นที่ 388 nm, attributedto ก่อ benzoquinone ตามที่ระบุไว้โดยปฏิกิริยา R2

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เพื่อที่จะดำเนินการ tyrosinase เห็ด characterizationof สเปก, สเปกตรัมของเอนไซม์และ catechol ได้รับเพื่อนำไปใช้เป็นสารตั้งต้นคล้ายเอนไซม์ในบัฟเฟอร์ 0.1M อะซิเตทของที่ pH 4.50 ± 0.01 และ (30.0 ± 0.5) องศาเซลเซียส tyrosinase (ดูรูปที่ 1 เส้นทึบ) แสดงให้เห็นเป็นวงดนตรีการดูดซึมที่ 289 นาโนเมตรและมีไหล่ที่ 388 นาโนเมตรให้ดูสิ่งที่ใส่เข้าไปในรูปที่ 1 ในขณะที่ catechol (ดูรูปที่ 1 เส้นประ) แสดงให้เห็นว่าเป็นวงดนตรีการดูดซึมที่ 275 นาโนเมตร . สเปกตรัมของระบบปฏิกิริยา (รูปที่ 1, เส้นประ) ของเอนไซม์ tyrosinase (เทอร์) กับ catechol (แมว) แสดงให้เห็นว่ามีความซับซ้อนเอนไซม์ substratewas รูปแบบคือไทโรซิเน-catechol (TyrCat) ที่แยกออกหลังจากนั้นจะให้เอนไซม์และ ผลิตภัณฑ์: ในกรณีนี้ benzoquinone (o-Q) มีอยู่สองวงดนตรีที่ดูดซึมสังเกตหนึ่งที่ 275 ซึ่งเป็นโทษกับ catechol ที่ไม่ได้ตอบสนองในระบบและอื่น ๆ 388 นาโนเมตร attributedto ก่อ benzoquinone ตามที่ระบุโดยโครงการปฏิกิริยา R2

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เพื่อที่จะดำเนินการ ) characterizationof เห็ดไทโรซิเนส , สเปกตรัมของเอนไซม์และแคติคอลได้ เพื่อใช้เป็นสารเอนไซม์เหมือนใน 0.1m อะซิเตทบัฟเฟอร์ pH อยู่ที่ 4.50 ± 0.01 และ ( เห± 0.5 ° C ) ไทโรซีน ( ดูรูปที่ 1 เส้นทึบ ) แสดงการดูดกลืนที่ 289 nm และไหล่ที่ 388 nm , ดูภาพประกอบในรูปที่ 1 ส่วนแคติคอล ( ดูรูปที่ 1 , เส้นประ ) แสดงการดูดกลืนที่ 275 นาโนเมตร สเปกตรัมของปฏิกิริยาของระบบ ( รูปที่ 1 เส้นประ ) ของ ไทโรซิเนส ( เทียร์ ) กับแคติคอล ( แมว ) พบว่าเอนไซม์ที่ซับซ้อน substratewas ตั้งขึ้น คือ ไทโรซิเนส ( tyrcat แคติคอล ) ที่ dissociates หลังจากนั้นเพื่อให้เอนไซม์และผลิตภัณฑ์ : ในกรณีนี้เบนโซควินโนน ( O ) q ) มีสองแถบการดูดกลืนสังเกตหนึ่งที่ 275 ซึ่งประกอบกับแคติคอลที่ไม่ตอบสนองในระบบอื่นที่คุณ nm , การก่อตัวของเบนโซควินโนน attributedto , ตามที่ระบุโดยปฏิกิริยาแบบอาร์ทู