In this paper, we undertake a seque

In this paper, we undertake a sequence analysis of the human keratin-associated proteins (KAP). This analysis has revealed two fundamental
pentapeptide quasi-repeats (A and B) of the form C–C–X–P–X and C–C–X–S/T–S/T, respectively. The A repeats are also commonly
found in two subforms A1 and A2, –C–C–Q–P–X and C–C–R–P–X, respectively—similar to those found in sheep wool 30–40
years previously. Some high-sulphur and ultra-high sulphur proteins contain predominantly A repeats or B repeats but not regular combinations
of them, whereas others are characterised by a contiguous pair of pentapeptide repeats that largely (though imperfectly) alternate
to generate decapeptide motifs of the form AB, A1B or A2B. The A and B repeats sometimes occur in complex runs and can generate
both 19- and 20-residue repeats of the form BABB0 or BA1AA, respectively, where the prime indicates a motif truncated by one residue.
Likewise, a 42-residue repeat with BA1BXAAAB (40 residues) separated by a di-serine (two residues) has been observed in an ultra-high
sulphur protein from cuticle. To understand the possible conformations adopted by the A and B motifs, a search was initiated of the PDB
structural database for a number of overlapping pentapeptide repeats. The total number of matches was 658 and these were found in 451
different proteins. From representative and unique structures the means and standard deviations were calculated for the Ui and Wi angles
for the C–C–X–P–X and the C–C–X–S/T–S/T motifs. Molecular modelling has been employed to represent the ‘‘average’’ structure
found from crystallographic and nmr data determined for each motif in other proteins. The conformation of consecutive A repeats with
proline residues in the cis state is akin to a string of disulphide bond-stabilised pentapeptide knots between which there is relative freedom
of rotation about the single bonds that link them. For B pentapeptides, however, the likelihood that a similar disulphide bond is
formed appears much lower. This may give additional conformational flexibility to the chain and hence allow the A pentapeptides greater
opportunity to interact appropriately with the IF via disulphide bonds, ionic interactions and/or hydrogen bonding.
 2006 Elsevier Inc. All rights reserved.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในเอกสารนี้ เราทำการวิเคราะห์ลำดับของมนุษย์สัมพันธ์ keratin โปรตีน (กาบ) การวิเคราะห์นี้ได้เปิดเผยขั้นพื้นฐาน 2pentapeptide quasi-ทำซ้ำ (A และ B) ของแบบฟอร์ม C – C – X – P-X และ C – C – X – S/T-S/T ตามลำดับ ทำซ้ำ A ยังมีทั่วไปพบในฟอร์มย่อยสอง A1 และ A2, – C – C – Q – P-X และ C – C – R – P-X ตามลำดับซึ่งคล้ายกับที่พบในแกะผ้าขนสัตว์ 30 – 40ปีก่อนหน้านี้ ประกอบด้วยซัลเฟอร์ซัล เฟอร์สูง และสูงโปรตีนบางอย่างเป็นการทำซ้ำ หรือทำซ้ำ B แต่ชุดไม่ธรรมดาของพวกเขา ในขณะที่คนอื่นมีประสบการ์ คู่ติดกันของ pentapeptide ซ้ำที่ส่วนใหญ่ (แต่ไม่) อื่นการสร้างความ decapeptide ของแบบ AB, A1B หรือ A2B ทำซ้ำ A และ B บางครั้งเกิดขึ้นในการทำงานซับซ้อน และสามารถสร้างทั้ง 19 - และ 20-สารตกค้างทำซ้ำของแบบ BABB0 หรือ BA1AA ตามลำดับ ที่นายกที่ระบุสาระสำคัญที่ตัด ด้วยสารตกค้างที่หนึ่งในทำนองเดียวกัน สารตกค้าง 42 ซ้ำกับ BA1BXAAAB (ตก 40) คั่นด้วยแบบ di-แถ (ตกสอง) มีได้พบในที่สูงโปรตีนซัลเฟอร์จากการตัดแต่งหนัง Conformations เป็นไปได้ที่นำมาใช้ โดย A และ B ความเข้าใจ การค้นหาเป็นจุดเริ่มต้นของ PDBโครงสร้างฐานข้อมูลสำหรับหมายเลขของ pentapeptide ที่ทับซ้อนกันซ้ำ จำนวนรวมของรายการที่ตรงกัน 658 และเหล่านี้พบใน 451โปรตีนแตกต่างกัน จากพนักงาน และเฉพาะ โครงสร้าง วิธีและส่วนเบี่ยงเบนมาตรฐานถูกคำนวณสำหรับมุม Ui และอินเตอร์C – C – X – P-X และลง C – C – X – S/T-S/T แบบจำลองโมเลกุลได้รับจ้างเพื่อแสดงโครงสร้าง ''เฉลี่ย ''พบ crystallographic และ nmr ข้อมูลขึ้นสำหรับแต่ละแปลนในโปรตีนอื่น ๆ Conformation ของ A ต่อเนื่องซ้ำด้วยตก proline ใน cis เป็นเหมือนกับสตริงของ disulphide pentapeptide พันธบัตรเสถียรภาพ knots ที่มีเสรีภาพญาติการหมุนเกี่ยวกับพันธบัตรเดียวที่เชื่อมโยง B pentapeptides อย่างไรก็ตาม โอกาสที่ disulphide คล้ายพันธบัตรเป็นเกิดปรากฏต่ำมาก นี้อาจให้เติม conformational กับห่วงโซ่ และจึง ให้ A pentapeptides มากขึ้นโอกาสในการโต้ตอบถ้าผ่านพันธบัตร disulphide โต้ ionic หรือไฮโดรเจนยึดอย่างเหมาะสม2006 Elsevier Inc. สงวนลิขสิทธิ์ทั้งหมด

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในบทความนี้เราดำเนินการวิเคราะห์ลำดับของโปรตีนเคราตินที่เกี่ยวข้องของมนุษย์ (KAP) การวิเคราะห์นี้ได้เปิดเผยสองพื้นฐาน
pentapeptide กึ่งซ้ำ (A และ B) ในรูปแบบ C-C-X-P-X และ C-C-X-S / T-S / T ตามลำดับ เอซ้ำยังทั่วไปที่พบในสองฟอร์มย่อย A1 และ A2, -C-C-Q-P-X และ C-C-R-P-X ตามลำดับคล้ายกับที่พบในขนแกะ 30-40 ปีก่อนหน้านี้ บางกำมะถันสูงและโปรตีนกำมะถันสูงพิเศษมีส่วนใหญ่ซ้ำหรือซ้ำ B แต่ไม่รวมกันปกติของพวกเขาในขณะที่คนอื่นๆ ที่มีลักษณะเป็นคู่ติดกันซ้ำ pentapeptide ที่ส่วนใหญ่ (แต่ไม่สมบูรณ์) ทางเลือกในการสร้างลวดลายdecapeptide รูปแบบ AB , A1B หรือ A2B A และ B ซ้ำบางครั้งเกิดขึ้นในการทำงานที่ซับซ้อนและสามารถสร้างทั้ง19- และ 20 ซ้ำตกค้างในรูปแบบ BABB0 หรือ BA1AA ตามลำดับที่สำคัญแสดงให้เห็นบรรทัดฐานตัดทอนโดยหนึ่งในสารตกค้าง. ในทำนองเดียวกันซ้ำ 42 ที่เหลือกับ BA1BXAAAB (40 ตกค้าง) คั่นด้วย di-ซีรีน (สองตกค้าง) ได้รับการปฏิบัติในที่สูงเป็นพิเศษโปรตีนกำมะถันจากหนังกำพร้า เพื่อให้เข้าใจถึง conformations ที่เป็นไปได้นำไปใช้โดย A และ B ลวดลายการค้นหาเป็นจุดเริ่มต้นของ PDB ฐานข้อมูลที่มีโครงสร้างสำหรับจำนวนของที่ทับซ้อนกันซ้ำ pentapeptide จำนวนทั้งหมดของการแข่งขันคือ 658 และเหล่านี้ถูกพบใน 451 โปรตีนที่แตกต่างกัน จากโครงสร้างที่เป็นตัวแทนและที่ไม่ซ้ำกันวิธีการและค่าเบี่ยงเบนมาตรฐานจะถูกคำนวณสำหรับอุ้ยและมุม Wi สำหรับ C-C-X-P-X และ C-C-X-S / T-S / T ลวดลาย การสร้างแบบจำลองโมเลกุลได้รับการว่าจ้างให้เป็นตัวแทนของ 'โครงสร้าง' เฉลี่ย '' พบได้จากข้อมูล crystallographic และ NMR พิจารณาบรรทัดฐานในแต่ละโปรตีนชนิดอื่น ๆ โครงสร้างของติดต่อกันด้วยซ้ำตกค้างโพรลีนอยู่ในสถานะที่ถูกต้องจะคล้ายกับสตริงของ disulphide พันธบัตรที่มีความเสถียรนอต pentapeptide ระหว่างที่มีเสรีภาพญาติของการหมุนเกี่ยวกับพันธบัตรเดียวที่เชื่อมโยงพวกเขา สำหรับ pentapeptides B แต่โอกาสที่พันธบัตร disulphide ที่คล้ายกันเกิดขึ้นปรากฏที่ต่ำกว่ามาก นี้อาจจะให้ความยืดหยุ่นโครงสร้างเพิ่มเติมเพื่อโซ่และด้วยเหตุนี้อนุญาตให้ pentapeptides มากขึ้นโอกาสในการโต้ตอบอย่างเหมาะสมกับIF ผ่านพันธบัตร disulphide ปฏิสัมพันธ์ไอออนิกและ / หรือพันธะไฮโดรเจน.? ปี 2006 เอลส์อิงค์สงวนลิขสิทธิ์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในกระดาษนี้เรารู้ลำดับการวิเคราะห์ของมนุษย์โปรตีนเคราตินที่เกี่ยวข้อง ( คับ ) การวิเคราะห์นี้ได้พบสองพื้นฐาน
เพนตาเปปไทด์กึ่งซ้ำ ( A และ B ) ของฟอร์ม C ) C ( x ) P - X และ C - C - X - S / T ( S / T ) เป็นซ้ำยังมัก
เจอสองตัว A1 และ A2 ( C ) , C ) Q ) P - X และ C - C ) r ) P ( x ) ที่คล้ายกับที่พบในแกะขนสัตว์ 30 – 40
ปีก่อนหน้านี้ บางสูงกำมะถันกำมะถัน และระดับโปรตีนประกอบด้วยสะท้อนซ้ำแต่ไม่ซ้ำหรือ B ปกติชุด
ของพวกเขาในขณะที่คนอื่น ๆมีลักษณะเป็นคู่ติดกันของเพนตาเปปไทด์ซ้ำรอยที่ส่วนใหญ่ ( แต่ไม่สมบูรณ์ ) สลับ
สร้างคนเล่นสเก็ตลวดลายของแบบฟอร์ม AB , a1b หรือ a2b .A และ B ซ้ำบางครั้งเกิดขึ้นในวิ่งที่ซับซ้อน และสามารถสร้าง
ทั้ง 19 - 20 กากซ้ำของรูปแบบ babb0 หรือ ba1aa ตามลำดับ ซึ่งนายกรัฐมนตรีระบุว่าแรงจูงใจตัดทอนโดยหนึ่งกาก กาก 42
อนึ่ง ย้ำกับ ba1bxaaab ( 40 residues ) โดยแยกเป็น ดิ เซอรีน ( สองต่อ ) ได้ ถูกพบในระดับ
กำมะถันโปรตีนจากพร้า .เข้าใจที่สุดบุตรบุญธรรม โดย A และ B เป็นลวดลายการริเริ่มของ PDB
โครงสร้างฐานข้อมูลสำหรับจำนวนของเพนตาเปปไทด์ทำซ้ำซ้อนกัน จำนวนของการแข่งขันเป็นและเหล่านี้พบใน 451
โปรตีนที่แตกต่างกัน จากตัวแทนและโครงสร้างที่เป็นเอกลักษณ์โดยหาค่าเฉลี่ยและส่วนเบี่ยงเบนมาตรฐาน คำนวณสำหรับ UI และไร้มุม
สำหรับ C และ C - x - P - X และ C - C - X - S / T และ S / T ลวดลาย การสร้างแบบจำลองโมเลกุลถูกใช้เป็นตัวแทนของ ' 'average ' ' โครงสร้าง
เจอจากทางคุณกำหนดและข้อมูลสำหรับแต่ละรูปแบบอื่นในโปรตีน โครงสร้างแบบทำซ้ำกับ
ติดต่อกันการตกค้างใน CIS สภาพคล้ายกับสตริงของพันธะไดซัลไฟด์ซึ่งมีความเสถียรเพนตาเปปไทด์ปมระหว่างญาติของการหมุนรอบ
อิสระเดี่ยว สายใยที่เชื่อมโยงพวกเขา B pentapeptides อย่างไรก็ตาม โอกาสที่คล้ายกันคือ = .
เกิดขึ้นปรากฏลดลงมากนี้จะให้ความยืดหยุ่นในการเพิ่มเติมเพื่อให้โซ่ จึงเป็น pentapeptides มากขึ้น
โอกาสโต้ตอบอย่างเหมาะสมด้วย ถ้าผ่านพันธบัตร disulphide , ปฏิกิริยาไอออนและ / หรือพันธะไฮโดรเจน .
 2006 Elsevier Inc สงวนสิทธิ์ทั้งหมด