A fructose 1,6-bisphosphatase (EC 3

A fructose 1,6-bisphosphatase (EC 3.1.3.11) (FBPase) was purified over 100-fold from Anacystis nidulans. At variance with a previous report (R. H. Bishop, Arch. Biochem. Biophys. 196:295-300, 1979), the regulatory properties of the enzyme were found to be like those of chloroplast enzymes rather than intermediate between chloroplast (photosynthetic) and heterotrophic FBPases. The pH optimum of Anacystis FBPase was between 8.0 and 8.5 and shifted to lower values with increasing Mg2+ concentration. Under the experimental conditions used by Bishop, we found the saturation curve of the enzyme to be sigmoidal for Mg2+ ions and hyperbolic for fructose 1,6-bisphosphate. The half-maximal velocity of the Anacystis FBPase was reached at concentrations of 5 mM MgCl2 and 0.06 mM fructose 1,6-bisphosphate. AMP did not inhibit the enzyme. The activity of the FBPase was found to be under a delicate control of oxidizing and reducing conditions. Oxidants like O2, H2O2, oxidized glutathione, and dehydroascorbic acid decreased the enzyme activity, whereas reductants like dithiothreitol and reduced glutathione increased it. The oxido-reductive modulation of FBPase proved to be reversible. Reduced glutathione stimulated the enzyme activity at physiological concentrations (1 to 10 mM).l The reduced glutathione-induced activation was higher at pH 8.0 than at pH 7.0.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มีฟรักโทสปริมาณฟลักซ์ 1.6 bisphosphatase (EC 3.1.3.11) (FBPase) บริสุทธิ์กว่า 100-fold จาก Anacystis nidulans ๗.๒รายงานก่อนหน้า (อธิการ H. R., Arch. Biochem Biophys 196:295-300, 1979), กฎระเบียบคุณสมบัติของเอนไซม์ถูกพบจะเป็นเหมือนของเอนไซม์คลอโรพลาสต์ มากกว่าระหว่างคลอโรพลาสต์ (สังเคราะห์แสง) และ heterotrophic FBPases Optimum pH ของ Anacystis FBPase ระหว่าง 8.0 และ 8.5 และเลื่อนขึ้นไปค่าต่ำกับ Mg2 + ความเข้มข้นที่เพิ่มขึ้น ภายใต้เงื่อนไขทดลองใช้ โดยอธิการ เราพบโค้งความอิ่มตัวของเอนไซม์ sigmoidal สำหรับ Mg2 + ไอออน และไฮเพอร์โบลิสำหรับปริมาณฟลักซ์ 1.6-bisphosphate ฟรักโทส ความเร็วสูงสุดครึ่งของ Anacystis FBPase ที่ความเข้มข้นของ MgCl2 และ 0.06 มม.ฟรักโทสปริมาณฟลักซ์ 1.6-bisphosphate 5 มม.แล้ว แอมป์ไม่ยับยั้งการเอนไซม์ กิจกรรมของ FBPase ที่พบจะอยู่ภายใต้การควบคุมที่ละเอียดอ่อนของอิเล็กตรอน และลดเงื่อนไข อนุมูลอิสระเช่น O2, H2O2 ออกซิไดซ์กลูตาไธโอน และ dehydroascorbic กรดลดลงเอนไซม์ ในขณะที่ reductants dithiothreitol และกลูตาไธโอนลดเพิ่ม การปรับ oxido กล้าหาญ FBPase พิสูจน์ให้กลับ กลูตาไธโอนลดลงกระตุ้นเอนไซม์ที่ความเข้มข้นทางสรีรวิทยา (1 ถึง 10 มม.) ยาวเปิดใช้งานการเหนี่ยวนำกลูตาไธโอนลดลงได้สูงที่ pH 8.0 กว่าที่ pH 7.0

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ฟรักโทส 1,6-bisphosphatase (EC 3.1.3.11) (FBPase) บริสุทธิ์กว่า 100 เท่าจาก nidulans Anacystis ขัดกับรายงานก่อนหน้า (RH บิชอปประตูชัย Biochem Biophys 196:... 295-300 1979) คุณสมบัติการกำกับดูแลของเอนไซม์พบว่าเป็นเช่นบรรดาของเอนไซม์ chloroplast มากกว่าสื่อกลางระหว่าง chloroplast (สังเคราะห์) และ heterotrophic FBPases ที่เหมาะสมของค่า pH Anacystis FBPase อยู่ระหว่าง 8.0 และ 8.5 และขยับไปเป็นค่าที่ต่ำกว่าด้วยการเพิ่มความเข้มข้นของ Mg2 + ภายใต้เงื่อนไขการทดลองใช้โดยบิชอปเราพบโค้งอิ่มตัวของเอนไซม์ที่จะ sigmoidal สำหรับ Mg2 + ไอออนและการผ่อนชำระสำหรับฟรักโทส 1,6-bisphosphate ความเร็วสูงสุดครึ่งของ Anacystis FBPase ก็มาถึงที่ความเข้มข้น 5 มิลลิ MgCl2 และ 0.06 มิลลิ fructose 1,6-bisphosphate แอมป์ไม่ได้ยับยั้งเอนไซม์ กิจกรรมของ FBPase ก็พบว่าจะอยู่ภายใต้การควบคุมที่ละเอียดอ่อนของออกซิไดซ์และลดเงื่อนไข อนุมูลอิสระเช่น O2, H2O2, กลูตาไธโอนออกซิไดซ์และกรด dehydroascorbic กิจกรรมของเอนไซม์ลดลงในขณะที่ reductants เช่น dithiothreitol และการลดกลูตาไธโอนที่เพิ่มขึ้นมัน การปรับ oxido-ลดลงของ FBPase พิสูจน์แล้วว่าเป็นแบบพลิกกลับได้ กลูตาไธโอนลดการกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์ที่มีความเข้มข้นทางสรีรวิทยา (1-10 มิลลิเมตร) .l ลดลงเปิดใช้กลูตาไธโอนที่เกิดขึ้นสูงที่ pH 8.0 กว่าที่ pH 7.0

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ฟรักโทส 1,6-bisphosphatase ( EC 3.1.3.11 ) ( fbpase ) บริสุทธิ์กว่า 100 จุด จาก anacystis nidulans . ที่ความแปรปรวนกับรายงานก่อนหน้า ( โค้ง R . H . บิชอป , . วิชาเคมี biophys . 196:295-300 , 1979 ) , คุณสมบัติของกฎระเบียบของเอนไซม์ พบว่ามีผู้ที่ชอบคลอเอนไซม์มากกว่ากลางระหว่างคลอโรพลาสต์ ( สังเคราะห์แสง ) และแบบ fbpases . พีเอชที่เหมาะสมของ anacystis fbpase อยู่ระหว่าง 8 และ 8.5 และขยับค่าลดเพิ่ม mg2 + สมาธิ ภายใต้สภาวะที่ใช้โดยบิชอป เราพบเส้นโค้งความอิ่มตัวของเอนไซม์จะ sigmoidal สำหรับ mg2 + ไอออน และการผ่อนชำระของฟรักโทส 1,6-bisphosphate . ความเร็วครึ่งสูงสุดของ anacystis fbpase ได้ถึง 5 มม. และที่ความเข้มข้นของไอโซโทป 1,6-bisphosphate ฟรักโทส 0.06 มม. แอมป์ไม่ได้ยับยั้งเอนไซม์ กิจกรรมของ fbpase อยู่ภายใต้การควบคุมที่ละเอียดอ่อนของออกซิไดซ์และลดเงื่อนไข สารออกซิไดซ์ H2O2 เช่น O2 , กลูต้าไธโอน และ dehydroascorbic กรดลดลง เอนไซม์ ในขณะที่ reductants เหมือนบัตรแข็งและลดลงกลูตาไธโอนเพิ่มขึ้นมัน การ oxido ซึ่งปรับ fbpase พิสูจน์ให้ย้อนกลับได้ ลดลงกลูตาไธโอนกระตุ้นเอนไซม์ที่ความเข้มข้นทางสรีรวิทยา ( 1 ถึง 10 มม. ผมลดการกระตุ้นกลูต้าไธโอนสูง pH 8.0 มากกว่าที่ pH 7.0 .