V. Retrograde transport – Golgi to

V. Retrograde transport – Golgi to ER – the role of
ARF and COPI

Since the arabidopsis homologue of the yeast HDEL receptor (Lewis et al., 1990) was first reported (Lee et al., 1993), considerable evidence has been published confirming the existence of a retrograde pathway between the Golgi and ER in plant cells (Denecke, 2003). Indeed, a range of carboxy terminal ER retrieval/retention motifs have now been described in plants (Crofts et al., 1999; Denecke, 2003; McCartney et al.,
2004). Recently it has been shown in vitro that dilysine motifs in the cytosolic tail of some type 1 ER membrane proteins interact with the COPI vesicle coat, providing more evidence for a COPI mediated retrieval pathway (Contreras et al.,
2004). Evidence also exists that the ER chaperone calreticulin cycles from the ER and returns from the Golgi, most likely in COPI vesicles (Pimpl et al., 2000; Phillipson et al., 2001; Contreras et al., 2004).
Understandably, much of the evidence for a retrograde Golgi to ER pathway in plants has come from the use of the secretory inhibitor BFA and its ability to disrupt COPI vesicle coat formation. Indeed, the COPI coat was first described due to the action of BFA on releasing the protein complex from Golgi membranes (Donaldson et al., 1990). The COPI com- plex (coatomer) was initially found on the intracisternal trans- port vesicles identified in the pioneering in vitro Golgi

transport assay developed by Rothman (Waters et al., 1991). Since this work in the early 1990s the exact role of COPI ves- icles has been a matter of much controversy ( Murshid & Presley,
2004).
The first reports on the effects of BFA on plants showed that in root cells the Golgi aggregated in to large compartments and appeared to vesiculate from the trans-face (Satiat-Jeunemaitre
& Hawes, 1992). These so-called ‘BFA compartments’ accu- mulated both a Golgi marker glycoprotein ( JIM 84, Fitchette et al., 1999) and secretory material (Satiat-Jeunemaitre & Hawes, 1993). More recently both the Golgi stacks and the BFA compartments have been shown to contain COPI pro- teins and the ADP-ribosylation factor (ARF1), the small GTPase that in its GTP configuration associates with Golgi membranes and initiates COPI coat formation (Fig. 5; Couchy et al., 2003). BFA compartments have also been described in arabidopsis root tip cells by immunolabelling of a mammalian sialyl transferase which was located in the Golgi of transformed plants (Wee et al., 1998).
It is now known from mammalian and yeast cells the prime target for BFA is in fact the Sec7 domain of GEFs that control the GDP/GTP exchange on AFR1 (Chardin & McCormick,
1999; Robineau et al., 2000; Nie et al., 2003). Interestingly, although BFA has been shown to release ARF1 and COP1 components from plant Golgi (Ritzenthaler et al., 2002), the only plant GEF that has to date been reported to be BFA sen- sitive is the arabidopsis GNOM protein (Geldner et al.,
2003). GNOM has been shown to mediate BFA-induced accumulation of PIN1, the plasma membrane located auxin efflux carrier, in BFA compartments via an endocytic pathway (Geldner et al., 2001). The authors concluded that the BFA compartments were formed from a BFA induced aggregation of endosomal-like compartments, although they did not dis- miss the possibility of a contribution of vesicles from the Golgi. Further evidence of the endosomal nature of BFA compartments came from the suggestion that partially ester- ified pectins in maize roots meristematic cells are endocytosed into large aggregates (BaluSka et al., 2002). However, in this study it was not conclusively demonstrated that the accumu- lation was not due to blockage of secretion and ARF1 was shown to accumulate in the BFA compartments, as also reported by

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

V. ถอยหลังเข้าคลองขนส่ง - กอลไจที่จะ ER - บทบาทของ
ARF และ COPI (. ลูอิสและคณะ, 1990) ตั้งแต่ Arabidopsis คล้ายคลึงกันของการรับ HDEL ยีสต์มีรายงานครั้งแรก (. ลีและคณะ, 1993), หลักฐานมากที่ได้รับการตีพิมพ์ยืนยัน การดำรงอยู่ของทางเดินถอยหลังเข้าคลองระหว่างกอลไจและ ER ในเซลล์พืช (Denecke 2003) อันที่จริงช่วงของขั้ว Carboxy ดึง ER / การเก็บรักษาที่สำคัญได้รับการอธิบายไว้ในพืช (Crofts et al, 1999;. Denecke,. 2003; McCartney, et al, 2004) เมื่อเร็ว ๆ นี้ได้รับการแสดงในหลอดทดลองที่สำคัญ dilysine ในหาง cytosolic ประเภท 1 โปรตีน ER บางโต้ตอบกับเสื้อตุ่ม COPI มีหลักฐานมากขึ้นสำหรับการเดินการดึง COPI พึ่ง (คอนทรารา et al., 2004) และมีหลักฐานที่รอบ ER พี่เลี้ยง calreticulin จาก ER และผลตอบแทนจากกอลไจ, มากที่สุดในถุง COPI (Pimpl et al, 2000;. Phillipson et al, 2001;.. Contreras, et al, 2004). ทุ่มเทมาก หลักฐานสำหรับกอลไจถอยหลังเข้าคลองไปเดิน ER ในพืชที่ได้มาจากการใช้สารยับยั้งการหลั่ง BFA และความสามารถในการทำลาย COPI ตุ่มก่อตัวเสื้อ อันที่จริงเสื้อ COPI เป็นครั้งแรกเนื่องจากการกระทำของ BFA ในการปล่อยซับซ้อนโปรตีนจากเยื่อกอลไจ (โดนัลด์ et al., 1990) COPI สั่งเพล็กซ์ (coatomer) ถูกค้นพบครั้งแรกในถุงปล่อยก๊าซเรือนกระจก intracisternal ที่ระบุไว้ในการสำรวจในหลอดทดลองกอลไจทดสอบการขนส่งการพัฒนาโดยรอ ธ แมน (น้ำ et al., 1991) เนื่องจากงานนี้ในช่วงปี 1990 บทบาทที่แน่นอนของ icles COPI ves- ได้รับเรื่องของความขัดแย้งมาก (Murshid & สเพรสลีย์, 2004). รายงานเป็นครั้งแรกเกี่ยวกับผลกระทบของ BFA ในพืชพบว่าในเซลล์รากกอลไจรวมใน ช่องที่มีขนาดใหญ่และดูเหมือนจะ vesiculate จากทรานส์ใบหน้า (Satiat-Jeunemaitre & ฮาร์เวส, 1992) เหล่านี้เรียกว่าแต 'ช่อง BFA' mulated ทั้งไกลโคโปรตีนเครื่องหมายกอลไจ (JIM 84, Fitchette et al., 1999) และวัสดุหลั่ง (Satiat-Jeunemaitre & ฮาร์เวส, 1993) เมื่อเร็ว ๆ นี้ทั้งกองกอลไจและช่อง BFA ได้รับการแสดงที่จะมี teins โปร COPI และปัจจัย ADP-ribosylation (ARF1) GTPase เล็ก ๆ ที่ใน บริษัท ร่วมกำหนดค่าของ GTP กับเยื่อกอลไจและเริ่มต้นการก่อเสื้อ COPI (รูปที่ 5. ; Couchy et al, 2003). ช่อง BFA ยังได้รับการอธิบายไว้ในเซลล์ปลายราก Arabidopsis โดย immunolabelling ของ transferase sialyl เลี้ยงลูกด้วยนมซึ่งตั้งอยู่ในกอลไจของพืชเปลี่ยน (Wee et al., 1998). มันเป็นที่รู้จักกันในขณะนี้จากเซลล์เลี้ยงลูกด้วยนมและยีสต์เป้าหมายสำคัญสำหรับ BFA ในความเป็นจริงของโดเมน SEC7 GEFs ที่ควบคุมการแลกเปลี่ยน GDP / ฉี่บน AFR1 (Chardin & แมค1999; Robineau et al, 2000;. Nie et al, 2003.) ที่น่าสนใจแม้ว่า BFA ได้รับการแสดงที่จะปล่อย ARF1 และส่วนประกอบ COP1 จากกอลไจพืช (Ritzenthaler et al., 2002), โรงงานเท่านั้น GEF ที่มีถึงวันที่ได้รับรายงานว่าเป็น BFA เซนเซอร์ sitive เป็นโปรตีน Arabidopsis gnom (Geldner และคณะ ., 2003) gnom ได้รับการแสดงที่จะเป็นสื่อกลางในการสะสม BFA เหนี่ยวนำของ PIN1, เยื่อหุ้มอยู่ออกซินผู้ให้บริการไหลในช่อง BFA ผ่านทางเดิน endocytic (Geldner et al., 2001) เขียนสรุปว่าช่อง BFA ซึ่งเกิดจากการรวมตัว BFA เหนี่ยวนำของช่อง endosomal เหมือนแม้ว่าพวกเขาจะไม่ได้ปรากฏพลาดไปได้ของการมีส่วนร่วมของถุงจากกอลไจ หลักฐานอื่น ๆ เพิ่มเติมของธรรมชาติ endosomal ของช่อง BFA มาจากข้อเสนอแนะว่าบางส่วน ified ester- pectins ในรากข้าวโพดเซลล์เจริญ endocytosed จะเป็นมวลขนาดใหญ่ (Baluska et al., 2002) อย่างไรก็ตามในการศึกษาครั้งนี้มันก็ไม่ได้แสดงให้เห็นแน่ชัดว่า lation สะสมไม่ได้เกิดจากการอุดตันของการหลั่งและ ARF1 ถูกนำมาแสดงที่จะสะสมในช่อง BFA ขณะที่รายงานโดย

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โวลต์ ( ER กอลจิถอยหลังเข้าคลองขนส่งและบทบาทของอาเซียน และ copi

ตั้งแต่ Arabidopsis ผิวของยีสต์ hdel รีเซพเตอร์ ( ลูอิส et al . , 1990 ) มีรายงานครั้งแรก ( ลี et al . , 1993 ) หลักฐานมากได้รับการตีพิมพ์ยืนยันการดำรงอยู่ของถอยหลังเข้าคลองทางเดินระหว่างและใน ER กอลจิ เซลล์พืช ( เดเนิก , 2003 ) แน่นอนช่วงของ Carboxy Terminal เอ้อดึง / การเก็บรักษาลวดลายได้ถูกอธิบายไว้ในพืช ( Crofts et al . , 1999 ; เดเนิก , 2003 ; McCartney et al . ,
2004 ) เมื่อเร็วๆ นี้ มันได้ถูกแสดงในหลอดทดลองที่ dilysine ลวดลายในหาง cytosolic บางชนิด 1 เอ้อเมมเบรนโปรตีนโต้ตอบกับ copi ยื่นเสื้อให้หลักฐานเพิ่มเติมสำหรับ copi โดยเส้นทางการสืบค้น ( Contreras et al . ,
2004 )หลักฐานก็มีอยู่ว่า เอ้อ พี่เลี้ยงแคลรีติคูลินรอบจาก ER และผลตอบแทนจากกอลจิ มากที่สุดใน copi เล็ก ( pimpl et al . , 2000 ; ฟิลเลิปสัน et al . , 2001 ; Contreras et al . , 2004 ) .
เข้าใจมากของหลักฐานสำหรับ ER กอลจิถอยหลังเข้าคลองทางเดินในโรงงานมา จากการใช้งานของ secretory ยับยั้ง Beryl และความสามารถในการทำลาย copi เวสิเคิลโค้ดข้อมูลจริงๆ เสื้อ copi ถูกรายงานครั้งแรกเนื่องจากการกระทำของ Beryl บนปล่อยโปรตีนที่ซับซ้อนจากกอลจิ เมมเบรน ( Donaldson et al . , 1990 ) การ copi คอม - เพล็กซ์ ( coatomer ) ตอนแรกที่พบใน intracisternal ทรานพอร์ทเล็กระบุในผู้บุกเบิกในหลอดทดลอง กอลจิ

การขนส่ง ( พัฒนาโดยเดิน ( น้ำ et al . , 1991 )เนื่องจากงานนี้ในช่วงต้นทศวรรษ 1990 บทบาทที่แน่นอนของ copi รั - icles ได้รับเรื่องของการทะเลาะวิวาทมาก ( murshid &เพรสลีย์ ,

ก่อน 2004 ) รายงานผลของ BFA ในพืช พบว่า ในเซลล์ราก กอลจิรวมในช่องขนาดใหญ่ และดูเหมือนจะกลายเป็นเม็ดพุพองจากใบหน้า ( satiat ทรานส์ jeunemaitre
&ฮาวส์ , 1992 )เหล่านี้เรียกว่า ' ช่อง ' Beryl ACCU - mulated ทั้งกอลจิเครื่องหมายโปรตีน ( จิม 84 , fitchette et al . , 1999 ) และพบวัสดุ ( satiat jeunemaitre &ฮาวส์ , 1993 ) เมื่อเร็ว ๆ นี้ทั้งกอลจิ กอง และเรียนช่องได้รับการแสดงที่จะมี copi Pro - teins และ ADP ribosylation ปัจจัย ( arf1 )ขนาดเล็กที่ปรับแต่งจีทีพีเปสใน GTP ร่วมกับกอลจิ membranes และเริ่มต้นการ copi เสื้อ ( รูปที่ 5 ; couchy et al . , 2003 ) BFA ช่องได้ถูกอธิบายไว้ใน Arabidopsis เซลส์ของรากโดย immunolabelling ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม sialyl ทรานเฟอเรส ซึ่งอยู่ในแปลงพืชกอลจิของ ( วี et al . , 1998 ) .
มันเป็นที่รู้จักจากสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมและยีสต์เซลล์เป้าหมายเฉพาะสำหรับ BFA ในความเป็นจริง sec7 โดเมนของ gefs ควบคุม GDP / GTP แลกเปลี่ยน afr1 ( ชาร์แดง&แมคคอร์มิค
2542 ; รอบีโน่ et al . , 2000 ; ไม่ et al . , 2003 ) น่าสนใจ แม้ว่าเรียนได้ถูกแสดงการปล่อย arf1 และส่วนประกอบจากพืช cop1 กอลจิ ( ritzenthaler et al . , 2002 )เพียงพืช GEF ที่มีวันที่ได้รับรายงานจะเรียนเซน - sitive คือ Arabidopsis gnom โปรตีน (
geldner et al . , 2003 ) gnom ได้รับการแสดงที่จะไกล่เกลี่ย BFA จากการสะสมของ pin1 , พลาสมาเมมเบรนอยู่หัวบันได การขนส่งใน BFA ช่องผ่านทางเดิน endocytic ( geldner et al . , 2001 )ผู้เขียนสรุปว่า BFA ช่องขึ้นจากการรวมตัวของ endosomal BFA ) ชอบใส่ ถึงแม้ว่าพวกเขาไม่ได้ dis - คิดถึงความเป็นไปได้ของการมีส่วนร่วมของเล็กจากกอลจิ .หลักฐานเพิ่มเติมจากธรรมชาติ endosomal ของ Beryl ช่องมาจากคำแนะนำที่บางส่วนของรากข้าวโพด meristematic - ified เพกตินในเซลล์ endocytosed เป็นมวลรวมขนาดใหญ่ ( baluska et al . , 2002 ) อย่างไรก็ตาม ในการศึกษานี้ มัน ไม่ ซึ่งแสดงให้เห็นว่า accumu - lation ไม่ได้เกิดจากการอุดตันของการหลั่ง arf1 เป็นสะสมใน BFA ใส่ตามที่รายงานโดย