The nature of the microbead/ribofla

The nature of the microbead/riboflavin interaction was
explained by examining the effect of calcium chloride on the E
(%) of riboflavin. As shown in Fig. 2 the E (%) of riboflavin increases
with increasing mass of microbead protein present in solutions of
riboflavin dissolved in water or in CaCl2. When 0.1 g of microbeads
on a protein basis or greater was added to the solutions of riboflavin,
significantly (p 6 0.05) higher levels of riboflavin encapsulation
occurred in the presence of calcium chloride.
If an electrostatic interaction were responsible for the affinity
between riboflavin and the microbead then the E (%) would be expected
to decrease in the presence of CaCl2 due to shielding of the
charges on the whey protein thereby preventing an interaction
with riboflavin. Egan (2012) examined the binding of a positively
charged amino acid histidine by blank whey microbeads. The mass
of bound histidine decreased with increasing ionic strength of the
histidine solution due to competition from other cations for binding
sites on the microbead. This suggested that in that case the
interaction between histidine and the microbead was mediated
by ions and was therefore electrostatic in nature. The results of
Egan (2012) are contrasting to those in Fig. 2, which indicates that
the affinity between riboflavin and the microbead is not electrostatic
in nature, as E (%) increased in the presence of calcium.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ธรรมชาติของ microbead / riboflavin ปฏิสัมพันธ์ได้รับการ
อธิบายโดยการตรวจสอบผลกระทบของแคลเซียมคลอไรด์ใน E
(%) ของ riboflavin ดังแสดงในรูป 2 E (%) การเพิ่มขึ้นของ riboflavin
กับการเพิ่มมวลของโปรตีน microbead ปัจจุบันในการแก้ปัญหาของ
riboflavin ละลายในน้ำหรือใน CaCl2 เมื่อ 0.1 กรัม Microbeads
บนพื้นฐานของโปรตีนหรือมากกว่าถูกเพิ่มเข้ามาเพื่อแก้ปัญหาของ riboflavin,
อย่างมีนัยสำคัญ (P 6 0.05) ระดับที่สูงขึ้นของ riboflavin encapsulation
ที่เกิดขึ้นในการปรากฏตัวของแคลเซียมคลอไรด์.
หากมีปฏิสัมพันธ์ไฟฟ้าสถิตมีความรับผิดชอบสำหรับความเป็นพี่น้อง
ระหว่าง riboflavin และ microbead แล้ว E (%) จะได้รับการคาดว่า
จะลดลงในการปรากฏตัวของ CaCl2 เนื่องจากการป้องกันของ
ค่าใช้จ่ายเกี่ยวกับเวย์โปรตีนดังนั้นการป้องกันการมีปฏิสัมพันธ์
กับ riboflavin Egan (2012) ตรวจสอบผูกพันของบวก
ฮิสติดีนกรดอะมิโนที่เรียกเก็บจาก Microbeads เวย์ว่างเปล่า มวล
ของฮิสติดีนที่ถูกผูกไว้ลดลงมีความแข็งแรงอิออนที่เพิ่มขึ้นของ
การแก้ปัญหาฮิสติดีนเนื่องจากการแข่งขันจากไพเพอร์อื่น ๆ สำหรับการผูก
เว็บไซต์บน microbead นี้แสดงให้เห็นว่าในกรณีที่
มีปฏิสัมพันธ์ระหว่างฮิสติดีนและ microbead ได้รับการไกล่เกลี่ย
โดยไอออนและดังนั้นจึงไฟฟ้าสถิตในธรรมชาติ ผลของการ
Egan (2012) ที่มีการตัดกันไปยังผู้ที่อยู่ในรูป 2 ซึ่งแสดงให้เห็นว่า
เป็นพี่น้องกันระหว่าง riboflavin และ microbead ไม่ไฟฟ้าสถิต
ในธรรมชาติในรูปแบบ E (%) เพิ่มขึ้นในการปรากฏตัวของแคลเซียม

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ธรรมชาติของ microbead / Riboflavin ปฏิสัมพันธ์คือ
อธิบายโดยการตรวจสอบผลกระทบของแคลเซียมคลอไรด์บน e
( % ) ของ Riboflavin . ดังแสดงในรูปที่ 2 E ( % ) ของ Riboflavin เพิ่ม
เพิ่มมวลของ microbead โปรตีนที่มีอยู่ในโซลูชั่นของ
Riboflavin ละลายในน้ํา หรือผลิต . เมื่อ 0.1 กรัมไมโครบีดส์
ที่เป็นโปรตีนพื้นฐานหรือมากขึ้นได้เพิ่มโซลูชั่นของ Riboflavin
,อย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ ( p 6 อย่างมีนัยสำคัญที่ระดับที่สูงขึ้นของ Riboflavin encapsulation
เกิดขึ้นในการแสดงตนของแคลเซียมคลอไรด์ .
ถ้าปฏิสัมพันธ์ไฟฟ้าสถิตที่ต้องรับผิดชอบต่อ
ระหว่าง Riboflavin และ microbead แล้ว E ( % ) จะคาดว่า
ลดลงในการผลิตเนื่องจากการบดบังของ
ค่าใช้จ่ายเกี่ยวกับเวย์โปรตีนจึงป้องกันการปฏิสัมพันธ์
กับ Riboflavin .อีแกน ( 2012 ) ตรวจสอบผลผูกพันของบวกค่ากรดอะมิโนฮิสติดีน
โดยไมโครบีดส์เวย์ว่างเปล่า มวล
ของผูกพันีนเพิ่มขึ้น เมื่อความแรงของไอออนของสารละลาย
เมื่อเนื่องจากจากการแข่งขันอื่น ๆสำหรับเว็บไซต์ที่มีผลผูกพัน
บน microbead . ดังนั้นในกรณีนี้
ปฏิสัมพันธ์ระหว่างีนและ microbead เป็นคนกลาง
โดยไอออนและดังนั้นจึงสถิตอยู่ในธรรมชาติ ผลของ
Egan ( 2012 ) จะตัดในรูปที่ 2 ซึ่งแสดงให้เห็นว่าความสัมพันธ์ระหว่าง Riboflavin

และ microbead ไม่ใช่ไฟฟ้าสถิตในธรรมชาติ เป็น E ( % ) เพิ่มขึ้นในการปรากฏตัวของแคลเซียม