We investigated the interaction bet

We investigated the interaction between polyethylene (glycol) (PEG) and human (HSA) and bovine serum albumin (BSA) in aqueous solution, using multiple spectroscopic methods and molecular modeling. The two important polymer characteristics, size and PEG hydrophobic end-group are studied in order to determine the effect of each one on PEG–protein interaction. The bindings of PEG and mPEG-anthracene with serum albumins occur via hydrophobic and H-bonding contacts with the binding affinity PEG-6000 > mPEG-anthracene > PEG-3000 for BSA and EG-6000 > PEG-3000 > mPEG-anthracene for HSA. Modeling showed different protein binding sites are involved in PEG–BSA and PEG–HSA complexes. Several H-bonding systems between PEG and different amino acids are stabilizing polymer–protein complexes. The free binding energies of −6.48 (PEG–BSA) and −6.36 kcal/mol (PEG–HSA) showed that the interaction process is spontaneous at room temperature. Minor alterations of protein alpha-helix and beta-sheet structures were observed upon PEG complexation.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เราตรวจสอบการโต้ตอบระหว่างบุคคล (HSA) เอทิลีน (glycol) (PEG) และวัว serum albumin (บีเอสเอ) ในการละลาย ใช้หลายด้านวิธีการและแบบจำลองโมเลกุล พอลิเมอร์ที่สำคัญสองลักษณะ ขนาด และ PEG hydrophobic สิ้นสุดกลุ่มศึกษาเพื่อกำหนดลักษณะพิเศษของแต่ละคนในการโต้ตอบของ PEG – โปรตีน ผูกตรึงและ mPEG แอนทราซีนกับเซรั่ม albumins เกิดขึ้นผ่าน hydrophobic และ H-ประสานติดต่อกับความสัมพันธ์ผูก PEG 6000 > mPEG-แอนทราซีน > PEG-3000 สำหรับบีเอสเอและ EG 6000 > PEG-3000 > mPEG แอนทราซีนสำหรับ HSA สร้างโมเดลที่แสดงให้เห็นว่าโปรตีนต่าง ๆ รวมเว็บไซต์เกี่ยวข้องใน PEG-บีเอสเอและ PEG-HSA คอมเพล็กซ์ หลายระบบ H ยึดตรึงและกรดอะมิโนที่แตกต่างกันเป็น stabilizing เมอร์ – โปรตีนคอมเพล็กซ์ พลังงานรวมฟรี −6.48 (PEG-บีเอสเอ) และ −6.36 กิโลแคลอรี่/โมล (PEG-HSA) แสดงให้เห็นว่าการโต้ตอบอยู่ที่อุณหภูมิห้อง การเปลี่ยนแปลงของโปรตีนโครงสร้าง เกลียวแอลฟา และเบต้าแผ่นรองสุภัคเมื่อ PEG complexation

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เราตรวจสอบการทำงานร่วมกันระหว่างเอทิลิน (นไกลคอล) (PEG) และมนุษย์ (HSA) และซีรั่มอัลบูมิวัว (BSA) ในสารละลายโดยใช้วิธีสเปกโทรสโกหลายและการสร้างแบบจำลองโมเลกุล สองลักษณะที่สำคัญพอลิเมอขนาดและ PEG น้ำแบบ end-กลุ่มมีการศึกษาเพื่อตรวจสอบผลกระทบของแต่ละคนในการทำงานร่วมกัน PEG-โปรตีน ผูกของ PEG และ MPEG-แอนทรากับซีรั่ม albumins เกิดขึ้นผ่านทางรายชื่อและไม่ชอบน้ำ H-กับพันธะผูกพันใกล้ชิด PEG-6000> MPEG-แอนทรา> PEG-3000 สำหรับบีเอสเอและ EG-6000> PEG-3000> MPEG-สำหรับแอนทรา HSA . การสร้างแบบจำลองแสดงให้เห็นว่าโปรตีนที่แตกต่างกันมีผลผูกพันเว็บไซต์มีส่วนร่วมใน PEG-BSA และซับซ้อน PEG-HSA หลายระบบ H-พันธะระหว่าง PEG และกรดอะมิโนที่แตกต่างกันจะมีเสถียรภาพพอลิเมอคอมเพล็กซ์โปรตีน พลังงานที่มีผลผูกพันฟรี -6.48 (PEG-BSA) และ -6.36 kcal / mol (PEG-HSA) แสดงให้เห็นว่าขั้นตอนการทำงานร่วมกันเป็นธรรมชาติที่อุณหภูมิห้อง การเปลี่ยนแปลงเล็ก ๆ น้อย ๆ ของโปรตีนอัลฟาเกลียวและโครงสร้างเบต้าแผ่นถูกตั้งข้อสังเกตเมื่อเชิงซ้อน PEG

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ศึกษาปฏิสัมพันธ์ระหว่างพอลิ ( ไกลคอล ( PEG ) และมนุษย์ ( HSA ) และอัลบูมิน ( BSA ) ในสารละลายโดยใช้วิธีทางโมเลกุลแบบหลาย ลักษณะสำคัญสองชนิด ขนาด และตัวจบ ) กลุ่มศึกษา เพื่อศึกษาผลของแต่ละตัวบนหมุดและโปรตีนปฏิสัมพันธ์การรวมของ PEG และ MPEG แอนทราซีนกับเซรั่มลบูมินเกิดขึ้นผ่านการติดต่อ ) และพันธะกับผูกติด peg-6000 > MPEG โปรแกรม > peg-3000 สำหรับกลุ่ม eg-6000 > > และ peg-3000 MPEG โปรแกรมสำหรับ HSA . การพบเว็บไซต์โปรตีนที่แตกต่างกันมีส่วนร่วมในกลุ่มหมุดและหมุด ( HSA ) คอมเพล็กซ์ระบบหลายพันธะระหว่างหมุดและกรดอะมิโนที่แตกต่างกันมีเสถียรภาพ โพลีเมอร์ และโปรตีน คอมเพล็กซ์ การรวมพลังงานฟรีของ− 6.48 ( PEG ( BSA ) และ− 6.36 kcal / mol ( PEG ( HSA ) พบว่า กระบวนการปฏิสัมพันธ์คือธรรมชาติที่อุณหภูมิห้อง การเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยของเกลียวอัลฟาของโปรตีนและโครงสร้างแผ่นเบต้าพบว่าเมื่อตรึงสารประกอบเชิงซ้อน .